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- PDB-6wc3: Crystal structure of the SNARE Sec20 bound to Dsl1 complex subuni... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6wc3
タイトルCrystal structure of the SNARE Sec20 bound to Dsl1 complex subunit Tip20
要素
  • Protein transport protein SEC20
  • Protein transport protein TIP20
キーワードTRANSPORT PROTEIN / membrane trafficking / SNARE protein / COPI / vesicle / multisubunit tethering complex / Dsl1 complex / CATCHR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Dsl1/NZR complex / regulation of ER to Golgi vesicle-mediated transport / SNAP receptor activity / SNARE complex / retrograde vesicle-mediated transport, Golgi to endoplasmic reticulum / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport / autophagy / endoplasmic reticulum membrane / endoplasmic reticulum
類似検索 - 分子機能
Sec20 / Sec20 / RINT-1/Tip20 / Protein transport protein Tip20, domain E / Protein transport protein Tip20, domain A / Protein transport protein Tip20, domain B / Protein transport protein Tip20, domain C / RINT-1/TIP-1 family / RINT1/TIP20 domain profile. / EXOC6/PINT-1/Sec15/Tip20, C-terminal, domain 2
類似検索 - ドメイン・相同性
AFR344Cp / ADL286Wp
類似検索 - 構成要素
生物種Ashbya gossypii (菌類)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.203 Å
データ登録者Travis, S.M. / Jeffrey, P.D. / Hughson, F.M.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM071574 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)F31GM12676 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)T32GM007388 米国
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2020
タイトル: Structural basis for the binding of SNAREs to the multisubunit tethering complex Dsl1.
著者: Travis, S.M. / DAmico, K. / Yu, I.M. / McMahon, C. / Hamid, S. / Ramirez-Arellano, G. / Jeffrey, P.D. / Hughson, F.M.
履歴
登録2020年3月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年5月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年8月5日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22023年10月18日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein transport protein TIP20
B: Protein transport protein SEC20


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)84,1802
ポリマ－84,1802
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2520 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area34500 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)133.275, 133.275, 288.470
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number180
Space group name H-MP6222

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要素

#1: タンパク質 Protein transport protein TIP20 / ADL286Wp


分子量: 68547.664 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Ashbya gossypii (strain ATCC 10895 / CBS 109.51 / FGSC 9923 / NRRL Y-1056) (菌類)
株: ATCC 10895 / CBS 109.51 / FGSC 9923 / NRRL Y-1056 / 遺伝子: AGOS_ADL286W / プラスミド: pQLinkH / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q75B58
#2: タンパク質 Protein transport protein SEC20 / AFR344Cp


分子量: 15632.053 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Ashbya gossypii (strain ATCC 10895 / CBS 109.51 / FGSC 9923 / NRRL Y-1056) (菌類)
株: ATCC 10895 / CBS 109.51 / FGSC 9923 / NRRL Y-1056 / 遺伝子: AGOS_AFR344C / プラスミド: pQLinkN / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q753G8

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.39 Å3/Da / 溶媒含有率: 72 % / 解説: rounded hexagonal, 100 x 100 x 100 um
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: 0.1 M sodium citrate, pH 6.0, 0.725 M ammonium sulfate, 1 mM dithiothreitol, cryoprotected with 30% (v/v) glycerol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS-II / ビームライン: 17-ID-1 / 波長: 0.9793 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年3月20日
放射モノクロメーター: Si(111) silicon crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.2→29.26 Å / Num. obs: 25597 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 26 % / Biso Wilson estimate: 85.28 Å2 / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.132 / Rpim(I) all: 0.026 / Rrim(I) all: 0.135 / Net I/σ(I): 27.6 / Num. measured all: 666066
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
3.2-3.2821.91.1743591916380.8780.2441.23.288.4
14.32-29.26200.032656732810.0070.0339088.6

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation3.2 Å28.29 Å
Translation3.2 Å28.29 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
Aimless0.5.31データスケーリング
PHASER2.5.5位相決定
PHENIX1.13.2998精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3FHN

3fhn


解像度: 3.203→28.294 Å / SU ML: 0.4 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 25.14 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2482 2000 7.84 %
Rwork0.2103 23525 -
obs0.2132 25525 99.29 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 215.6 Å2 / Biso mean: 79.4855 Å2 / Biso min: 33.91 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.203→28.294 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5482 0 0 0 5482
残基数----671
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
3.203-3.28280.37981250.3155147690
3.2828-3.37140.27721400.28721647100
3.3714-3.47040.31411410.26631656100
3.4704-3.58220.25851410.25171655100
3.5822-3.710.24441420.23711673100
3.71-3.85820.26681400.21981655100
3.8582-4.03330.24831440.22271684100
4.0333-4.24530.26161410.20081663100
4.2453-4.51030.24171430.19231683100
4.5103-4.85690.23451430.18931688100
4.8569-5.34270.26491460.20271709100
5.3427-6.1090.2671450.23651717100
6.109-7.67120.25041500.2241751100
7.6712-28.2940.19611590.16011868100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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