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- PDB-6way: C-terminal SH2 domain of p120RasGAP in complex with p190RhoGAP ph... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6way
タイトルC-terminal SH2 domain of p120RasGAP in complex with p190RhoGAP phosphotyrosine peptide
要素
  • Ras GTPase-activating protein 1
  • Rho GTPase-activating protein 35
キーワードSIGNALING PROTEIN / SH2 domain / RasGAP / phosphopeptide / phosphotyrosine
機能・相同性
機能・相同性情報


central nervous system neuron axonogenesis / regulation of RNA metabolic process / neuron projection guidance / establishment or maintenance of actin cytoskeleton polarity / regulation of actin polymerization or depolymerization / regulation of actin filament polymerization / potassium channel inhibitor activity / positive regulation of cilium assembly / negative regulation of cell adhesion / mammary gland development ...central nervous system neuron axonogenesis / regulation of RNA metabolic process / neuron projection guidance / establishment or maintenance of actin cytoskeleton polarity / regulation of actin polymerization or depolymerization / regulation of actin filament polymerization / potassium channel inhibitor activity / positive regulation of cilium assembly / negative regulation of cell adhesion / mammary gland development / camera-type eye development / RHOD GTPase cycle / negative regulation of vascular permeability / axonal fasciculation / regulation of small GTPase mediated signal transduction / Sema4D mediated inhibition of cell attachment and migration / blood vessel morphogenesis / wound healing, spreading of cells / RND1 GTPase cycle / RND2 GTPase cycle / RND3 GTPase cycle / regulation of axonogenesis / RHOB GTPase cycle / regulation of cell size / negative regulation of Rho protein signal transduction / RHOC GTPase cycle / RHOJ GTPase cycle / RHOQ GTPase cycle / mitotic cytokinesis / CDC42 GTPase cycle / RHOG GTPase cycle / ephrin receptor signaling pathway / negative regulation of cell-matrix adhesion / RHOA GTPase cycle / RAC2 GTPase cycle / Rho protein signal transduction / RAC3 GTPase cycle / vasculogenesis / PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases / forebrain development / ruffle / EPHB-mediated forward signaling / RAC1 GTPase cycle / phosphotyrosine residue binding / Downstream signal transduction / GTPase activator activity / axon guidance / VEGFR2 mediated cell proliferation / regulation of actin cytoskeleton organization / neural tube closure / positive regulation of neuron projection development / phospholipid binding / Regulation of RAS by GAPs / cell migration / actin cytoskeleton / regulation of cell shape / GTPase binding / negative regulation of neuron apoptotic process / intracellular signal transduction / ciliary basal body / signaling receptor binding / GTPase activity / negative regulation of apoptotic process / GTP binding / signal transduction / DNA binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Rho GTPase-activating protein 35-like, FF domain / Rho GTPase-activating protein, FF domain / Rho GTPase-activating protein, pG2 domain / Rho GTPase-activating protein, pG1 domain / Rho GTPase-activating protein, pG1 and pG2 domain / : / p190-A and -B Rho GAPs FF domain / p190RhoGAP, pG1 and pG2 domains / pG1 pseudoGTPase domain profile. / pG2 pseudoGTPase domain profile. ...Rho GTPase-activating protein 35-like, FF domain / Rho GTPase-activating protein, FF domain / Rho GTPase-activating protein, pG2 domain / Rho GTPase-activating protein, pG1 domain / Rho GTPase-activating protein, pG1 and pG2 domain / : / p190-A and -B Rho GAPs FF domain / p190RhoGAP, pG1 and pG2 domains / pG1 pseudoGTPase domain profile. / pG2 pseudoGTPase domain profile. / Ras GTPase-activating protein 1, N-terminal SH2 domain / RasGAP, SH3 domain / Ras GTPase-activating protein 1, C-terminal SH2 domain / Ras GTPase-activating protein / FF domain / FF domain superfamily / FF domain profile. / Contains two conserved F residues / Ras GTPase-activating protein, conserved site / Ras GTPase-activating proteins domain signature. / GTPase-activator protein for Ras-like GTPase / Ras GTPase-activating proteins profile. / GTPase-activator protein for Ras-like GTPases / Ras GTPase-activating domain / Rho GTPase-activating protein domain / RhoGAP domain / Rho GTPase-activating proteins domain profile. / GTPase-activator protein for Rho-like GTPases / Rho GTPase activation protein / SH2 domain / SHC Adaptor Protein / Protein kinase C conserved region 2 (CalB) / C2 domain / C2 domain / C2 domain profile. / PH domain / C2 domain superfamily / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / SH3 domain / Small GTPase / Ras family / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH2 domain superfamily / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / PH-like domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ras GTPase-activating protein 1 / Rho GTPase-activating protein 35
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Jaber Chehayeb, R. / Wang, J. / Stiegler, A.L. / Boggon, T.J.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM102262 米国
American Heart Association19IPLOI34740007 米国
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2020
タイトル: The GTPase-activating protein p120RasGAP has an evolutionarily conserved "FLVR-unique" SH2 domain.
著者: Jaber Chehayeb, R. / Wang, J. / Stiegler, A.L. / Boggon, T.J.
履歴
登録2020年3月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年6月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年7月1日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed ..._citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22020年8月12日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32023年10月18日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 1.52024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ras GTPase-activating protein 1
V: Rho GTPase-activating protein 35


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,4832
ポリマ－13,4832
非ポリマー00
水3,549197
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: isothermal titration calorimetry
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1350 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area6820 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)63.119, 83.910, 54.239
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 Ras GTPase-activating protein 1 / RasGAP / Ras p21 protein activator / p120GAP


分子量: 12467.936 Da / 分子数: 1 / 変異: C372S, C402S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RASA1, GAP, RASA / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): Rosetta / 参照: UniProt: P20936
#2: タンパク質・ペプチド Rho GTPase-activating protein 35 / Glucocorticoid receptor DNA-binding factor 1 / Glucocorticoid receptor repression factor 1 / GRF-1 ...Glucocorticoid receptor DNA-binding factor 1 / Glucocorticoid receptor repression factor 1 / GRF-1 / Rho GAP p190A / p190-A


分子量: 1014.969 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9NRY4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 197 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.69 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.3 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 1.2 M Sodium citrate tribasic dihydrate, 0.1 M Tris pH 8.5
Temp details: room temperature

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.9791 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年12月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9791 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→30 Å / Num. obs: 23209 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 21.2 % / Rmerge(I) obs: 0.149 / Rpim(I) all: 0.031 / Rrim(I) all: 0.152 / Χ2: 1.015 / Net I/σ(I): 5.9 / Num. measured all: 492046
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
1.5-1.558.60.88722660.8060.2930.9380.79999.8
1.55-1.6213.20.87122870.8970.240.9050.825100
1.62-1.6917.80.81823170.9470.1950.8420.879100
1.69-1.7821.70.69522670.9740.1520.7110.978100
1.78-1.8923.50.5423000.9850.1140.5521.181100
1.89-2.0425.10.33523190.9910.0680.3411.119100
2.04-2.2425.50.25823140.9910.0520.2641.065100
2.24-2.5624.90.20323150.9940.0410.2071.01100
2.56-3.2326.10.14623670.9960.0290.1491.012100
3.23-3024.80.09324570.9980.0190.0951.004100

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.15.2_3472精密化
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2GSB

2gsb


解像度: 1.5→27.278 Å / SU ML: 0.15 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 20.8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1903 1148 4.96 %
Rwork0.1645 --
obs0.1658 23164 99.33 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 71.96 Å2 / Biso mean: 27.7472 Å2 / Biso min: 13.82 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.5→27.278 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数945 0 0 197 1142
Biso mean---39.27 -
残基数----116
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0051020
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8091386
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.946615
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.057135
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006188
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
1.503-1.57090.27771300.2477260695
1.5709-1.65370.2381450.22262713100
1.6537-1.75730.20411480.20112749100
1.7573-1.8930.191370.18232730100
1.893-2.08340.2061480.16142755100
2.0834-2.38470.19111440.16192765100
2.3847-3.00390.21051580.17372778100
3.0039-27.2780.16491380.14362920100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
16.8415-6.35534.25966.8024-6.01699.27640.2064-0.3776-0.6337-0.3310.24030.54970.5773-0.4614-0.43220.2078-0.0313-0.03120.28060.04860.254941.619617.690828.6766
22.818-3.6498-3.99916.47893.22668.277-0.2366-0.3991-0.27580.10210.22-0.08410.47620.34590.05330.1450.00870.00970.15920.02480.193141.596120.618.1366
34.9511-1.05610.4945.7534-1.90758.0709-0.0754-0.0052-0.2686-0.3776-0.0751-0.38280.60440.44570.12420.1760.01470.0450.1954-0.02280.185345.149719.62466.1197
41.272-1.3653-2.09455.8611-1.71146.6083-0.08020.2513-0.0727-0.12380.03080.0893-0.01120.0451-0.02290.0679-0.01250.01640.1155-0.00210.149540.45325.335110.4139
52.431-0.54393.27021.8303-1.37818.0731-0.00730.08330.02040.0798-0.1615-0.2903-0.08340.47920.14630.1326-0.00460.00390.20080.01990.206849.634526.543416.0764
69.45844.43545.90186.5544.70014.4437-0.07910.5533-0.1849-0.50250.1783-0.1127-0.3060.3628-0.09270.1310.02490.04170.18690.00890.152947.165530.78497.1925
77.5802-5.91093.22257.4276-0.38442.996-0.3155-0.95180.22211.47620.3874-0.57311.6383-0.3589-0.08480.3499-0.0297-0.04680.2655-0.0250.18849.464434.659629.6204
88.75574.2539-1.69895.1258-0.86422.02550.0135-0.16870.2413-0.01080.0778-0.0784-0.32950.0122-0.07610.2181-0.0181-0.00050.1789-0.01310.170646.570538.026722.5778
95.0001-0.48885.63389.6834-5.5799.3261-0.0197-0.35890.08780.46540.16790.3903-0.5045-0.3973-0.0980.14380.00290.05250.184-0.02030.174537.582835.972718.2678
109.64532.7965-1.75342.0544-0.18675.73850.05340.26490.6532-0.1993-0.02110.1822-0.6796-0.1689-0.05570.23850.03690.01720.19130.05090.20139.143438.64997.9516
117.8458-2.3741.40298.1643-0.8787.82680.0395-0.5574-1.10520.29630.16850.5840.8616-0.1819-0.25210.2604-0.01030.00330.23240.05360.334435.676220.971213.0413
129.7713-7.31816.147.278-6.22485.5762-0.17830.00540.26610.0556-0.0233-0.2268-0.23930.45050.15760.2832-0.02880.03680.3384-0.030.305751.010436.950512.439
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 339 through 348 )A339 - 348
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 349 through 357 )A349 - 357
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 358 through 367 )A358 - 367
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 368 through 378 )A368 - 378
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 379 through 391 )A379 - 391
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 392 through 401 )A392 - 401
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 402 through 408 )A402 - 408
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'A' and (resid 409 through 418 )A409 - 418
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'A' and (resid 419 through 428 )A419 - 428
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'A' and (resid 429 through 438 )A429 - 438
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'A' and (resid 439 through 444 )A439 - 444
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'V' and (resid 1086 through 1093 )V0

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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