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- PDB-6wav: Crystal structure of PHF1 in complex with H3K36me3 substitution -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6wav
タイトルCrystal structure of PHF1 in complex with H3K36me3 substitution
要素
  • Histone H3.1
  • PHD finger protein 1
キーワードGENE REGULATION / PHF1 / Tudor / H3K36me3-H39V / complex / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


histone methyltransferase binding / DNA repair-dependent chromatin remodeling / negative regulation of gene expression, epigenetic / Chromatin modifying enzymes / methylated histone binding / telomere organization / Interleukin-7 signaling / RNA Polymerase I Promoter Opening / epigenetic regulation of gene expression / Assembly of the ORC complex at the origin of replication ...histone methyltransferase binding / DNA repair-dependent chromatin remodeling / negative regulation of gene expression, epigenetic / Chromatin modifying enzymes / methylated histone binding / telomere organization / Interleukin-7 signaling / RNA Polymerase I Promoter Opening / epigenetic regulation of gene expression / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / Regulation of endogenous retroelements by the Human Silencing Hub (HUSH) complex / DNA methylation / transcription corepressor binding / Condensation of Prophase Chromosomes / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / HCMV Late Events / PRC2 methylates histones and DNA / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / Defective pyroptosis / Regulation of endogenous retroelements by Piwi-interacting RNAs (piRNAs) / HDACs deacetylate histones / RNA Polymerase I Promoter Escape / Transcriptional regulation by small RNAs / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / NoRC negatively regulates rRNA expression / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / HDMs demethylate histones / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / PKMTs methylate histone lysines / Meiotic recombination / Pre-NOTCH Transcription and Translation / RMTs methylate histone arginines / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / HCMV Early Events / Transcriptional regulation of granulopoiesis / structural constituent of chromatin / nucleosome / nucleosome assembly / chromatin organization / site of double-strand break / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / HATs acetylate histones / gene expression / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / Oxidative Stress Induced Senescence / Estrogen-dependent gene expression / cadherin binding / protein heterodimerization activity / Amyloid fiber formation / centrosome / chromatin binding / protein-containing complex / DNA binding / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / identical protein binding / membrane / nucleus / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
PHD finger protein 1 / : / : / Polycomb-like MTF2 factor 2, C-terminal domain / Polycomb-like MTF2 factor 2 / Lysine-specific demethylase 4, Tudor domain / Jumonji domain-containing protein 2A Tudor domain / Tudor domain / Tudor domain / Zinc finger, PHD-type, conserved site ...PHD finger protein 1 / : / : / Polycomb-like MTF2 factor 2, C-terminal domain / Polycomb-like MTF2 factor 2 / Lysine-specific demethylase 4, Tudor domain / Jumonji domain-containing protein 2A Tudor domain / Tudor domain / Tudor domain / Zinc finger, PHD-type, conserved site / PHD-finger / Zinc finger PHD-type signature. / Zinc finger PHD-type profile. / Zinc finger, PHD-finger / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type
類似検索 - ドメイン・相同性
PHD finger protein 1 / Histone H3.1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Dong, C. / Bountra, C. / Edwards, A.M. / Arrowsmith, C.H. / Min, J.R. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: Elife / 年: 2020
タイトル: Structural basis for histone variant H3tK27me3 recognition by PHF1 and PHF19.
著者: Dong, C. / Nakagawa, R. / Oyama, K. / Yamamoto, Y. / Zhang, W. / Dong, A. / Li, Y. / Yoshimura, Y. / Kamiya, H. / Nakayama, J.I. / Ueda, J. / Min, J.
履歴
登録2020年3月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年8月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年9月16日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年10月18日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PHD finger protein 1
B: PHD finger protein 1
C: PHD finger protein 1
D: PHD finger protein 1
E: Histone H3.1
F: Histone H3.1
G: Histone H3.1
H: Histone H3.1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,36253
ポリマ－33,2668
非ポリマー9645
水2,054114
1
A: PHD finger protein 1
E: Histone H3.1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,41320
ポリマ－8,3172
非ポリマー9618
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: PHD finger protein 1
F: Histone H3.1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,31713
ポリマ－8,3172
非ポリマー011
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: PHD finger protein 1
G: Histone H3.1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,31710
ポリマ－8,3172
非ポリマー08
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area790 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area4750 Å2
手法PISA
4
D: PHD finger protein 1
H: Histone H3.1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,31710
ポリマ－8,3172
非ポリマー08
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area770 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area4640 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)153.003, 65.616, 29.026
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 97.122, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

-
要素

#1: タンパク質
PHD finger protein 1 / hPHF1 / Polycomb-like protein 1 / hPCl1


分子量: 6938.849 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PHF1, PCL1 / プラスミド: pET28-MHL / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): -V3R / 参照: UniProt: O43189
#2: タンパク質・ペプチド
Histone H3.1 / Histone H3/a / Histone H3/b / Histone H3/c / Histone H3/d / Histone H3/f / Histone H3/h / Histone ...Histone H3/a / Histone H3/b / Histone H3/c / Histone H3/d / Histone H3/f / Histone H3/h / Histone H3/i / Histone H3/j / Histone H3/k / Histone H3/l


分子量: 1377.678 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P68431
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: SO4
#4: 化合物...
ChemComp-UNX / UNKNOWN ATOM OR ION


分子数: 44 / 由来タイプ: 合成
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 114 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.4 % / Mosaicity: 0.33 °
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.6 / 詳細: 1.2 M ammonium sulfate and 0.1 M sodium acetate 4.6

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E SUPERBRIGHT / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN A200 / 検出器: CCD / 日付: 2016年6月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→40.07 Å / Num. obs: 29381 / % possible obs: 93.8 % / 冗長度: 3.7 % / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.048 / Rpim(I) all: 0.029 / Rrim(I) all: 0.056 / Net I/σ(I): 16.4 / Num. measured all: 107846 / Scaling rejects: 5
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
1.7-1.733.60.416541015010.810.2510.4873.190.9
8.99-40.073.20.0317062190.9980.0210.03834.394.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0258精密化
Aimless0.7.4データスケーリング
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4HCZ

4hcz


解像度: 1.7→32.802 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.946 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.921 / SU B: 2.342 / SU ML: 0.078 / 交差検証法: FREE R-VALUE / ESU R: 0.124 / ESU R Free: 0.124 / 詳細: Hydrogens have been added in their riding positions
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2407 1455 4.956 %
Rwork0.197 --
all0.199 --
obs-29359 93.42 %
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 18.886 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.098 Å20 Å20.025 Å2
2--0.766 Å20 Å2
3----0.844 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→32.802 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2152 0 49 114 2315
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0132250
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0172142
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6641.6373081
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.3051.584923
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.1475284
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg29.63821.504113
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.4815341
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.4491517
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0640.2278
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.022486
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02487
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2280.2414
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_other0.1890.21998
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1670.21027
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbtor_other0.0790.21185
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1450.283
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_refined0.3050.226
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2010.292
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_xyhbond_nbd_refined0.1490.25
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.7081.9131109
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.7031.9111108
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.5842.8391377
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other2.5852.8421378
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.1062.111140
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other2.0922.1071137
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.1663.0971696
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other3.173.0911690
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_it4.53322.0172432
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_other4.42321.7992396
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 20

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRfactor allNum. reflection all% reflection obs (%)WRfactor Rwork
1.7-1.7440.2991180.23919660.242228391.28340.214
1.744-1.7920.253960.20719940.209224793.01290.182
1.792-1.8430.216900.20319570.203219393.34250.175
1.843-1.90.312910.21918830.223211693.28920.188
1.9-1.9620.241910.21518520.216206394.18320.195
1.962-2.0310.27920.19217860.196199993.9470.169
2.031-2.1070.268910.19417110.198191993.90310.176
2.107-2.1930.254910.20216590.205186493.88410.183
2.193-2.290.229700.2116050.211175895.27870.2
2.29-2.4010.255830.19615700.199173295.43880.183
2.401-2.530.256540.19214830.194160995.52520.181
2.53-2.6830.214780.19613900.197153895.44860.189
2.683-2.8660.229760.19112840.193145093.79310.189
2.866-3.0940.214720.1911780.192133793.49290.198
3.094-3.3860.264620.19210750.196124191.61970.2
3.386-3.7810.181530.18710000.187114292.20670.197
3.781-4.3560.204470.1738380.17599289.21370.191
4.356-5.3120.242450.1697290.17385390.73860.192
5.312-7.4160.287400.2425880.24467692.89940.274
7.416-32.8020.359150.2433560.24639593.9240.306

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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