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- PDB-6wat: complex structure of PHF1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6wat
タイトルcomplex structure of PHF1
要素
  • Histone H3.1t peptide
  • PHD finger protein 1
キーワードGENE REGULATION / PHF1 / Tudor / histone variant / complex / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


histone methyltransferase binding / DNA repair-dependent chromatin remodeling / negative regulation of gene expression, epigenetic / Packaging Of Telomere Ends / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / : / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / Inhibition of DNA recombination at telomere ...histone methyltransferase binding / DNA repair-dependent chromatin remodeling / negative regulation of gene expression, epigenetic / Packaging Of Telomere Ends / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / : / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / Inhibition of DNA recombination at telomere / Meiotic synapsis / Condensation of Prophase Chromosomes / PRC2 methylates histones and DNA / transcription corepressor binding / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / G2/M DNA damage checkpoint / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / Meiotic recombination / structural constituent of chromatin / nucleosome / nucleosome assembly / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / chromatin organization / site of double-strand break / Processing of DNA double-strand break ends / chromosome, telomeric region / protein heterodimerization activity / centrosome / chromatin binding / DNA binding / extracellular exosome / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
PHD finger protein 1 / : / : / Polycomb-like MTF2 factor 2, C-terminal domain / Polycomb-like MTF2 factor 2 / Lysine-specific demethylase 4, Tudor domain / Jumonji domain-containing protein 2A Tudor domain / Tudor domain / Tudor domain / Zinc finger, PHD-type, conserved site ...PHD finger protein 1 / : / : / Polycomb-like MTF2 factor 2, C-terminal domain / Polycomb-like MTF2 factor 2 / Lysine-specific demethylase 4, Tudor domain / Jumonji domain-containing protein 2A Tudor domain / Tudor domain / Tudor domain / Zinc finger, PHD-type, conserved site / PHD-finger / Zinc finger PHD-type signature. / Zinc finger PHD-type profile. / Zinc finger, PHD-finger / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Histone H3 signature 1. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type
類似検索 - ドメイン・相同性
PHD finger protein 1 / Histone H3.1t
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Dong, C. / Bountra, C. / Edwards, A.M. / Arrowsmith, C.H. / Min, J.R. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: Elife / 年: 2020
タイトル: Structural basis for histone variant H3tK27me3 recognition by PHF1 and PHF19.
著者: Dong, C. / Nakagawa, R. / Oyama, K. / Yamamoto, Y. / Zhang, W. / Dong, A. / Li, Y. / Yoshimura, Y. / Kamiya, H. / Nakayama, J.I. / Ueda, J. / Min, J.
履歴
登録2020年3月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年8月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年9月16日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年10月18日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
AA: PHD finger protein 1
AC: PHD finger protein 1
BA: PHD finger protein 1
BC: PHD finger protein 1
CA: PHD finger protein 1
CC: PHD finger protein 1
DA: PHD finger protein 1
DC: PHD finger protein 1
EA: PHD finger protein 1
EC: PHD finger protein 1
FA: PHD finger protein 1
FC: PHD finger protein 1
GA: PHD finger protein 1
GC: PHD finger protein 1
HA: PHD finger protein 1
HC: PHD finger protein 1
IA: PHD finger protein 1
IC: PHD finger protein 1
JA: PHD finger protein 1
JC: PHD finger protein 1
KA: PHD finger protein 1
KC: PHD finger protein 1
LA: PHD finger protein 1
LC: PHD finger protein 1
MA: PHD finger protein 1
MC: PHD finger protein 1
NA: PHD finger protein 1
NC: PHD finger protein 1
OA: PHD finger protein 1
OC: PHD finger protein 1
A: Histone H3.1t peptide
B: Histone H3.1t peptide
C: Histone H3.1t peptide
D: Histone H3.1t peptide
E: Histone H3.1t peptide
F: Histone H3.1t peptide
G: Histone H3.1t peptide
H: Histone H3.1t peptide
I: Histone H3.1t peptide
J: Histone H3.1t peptide
K: Histone H3.1t peptide
L: Histone H3.1t peptide
M: Histone H3.1t peptide
N: Histone H3.1t peptide
O: Histone H3.1t peptide
P: Histone H3.1t peptide
Q: Histone H3.1t peptide
R: Histone H3.1t peptide
S: Histone H3.1t peptide
T: Histone H3.1t peptide
V: Histone H3.1t peptide
Y: Histone H3.1t peptide
Z: Histone H3.1t peptide
a: Histone H3.1t peptide
b: Histone H3.1t peptide
c: Histone H3.1t peptide
d: Histone H3.1t peptide
e: Histone H3.1t peptide
f: Histone H3.1t peptide
g: Histone H3.1t peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)238,712190
ポリマ－238,71260
非ポリマー0130
水10,160564
1
AA: PHD finger protein 1
AC: PHD finger protein 1
A: Histone H3.1t peptide
B: Histone H3.1t peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,91416
ポリマ－15,9144
非ポリマー012
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4670 Å2
ΔGint-32 kcal/mol
Surface area7270 Å2
手法PISA
2
BA: PHD finger protein 1
BC: PHD finger protein 1
C: Histone H3.1t peptide
D: Histone H3.1t peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,91415
ポリマ－15,9144
非ポリマー011
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4600 Å2
ΔGint-34 kcal/mol
Surface area7410 Å2
手法PISA
3
CA: PHD finger protein 1
CC: PHD finger protein 1
E: Histone H3.1t peptide
F: Histone H3.1t peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,91419
ポリマ－15,9144
非ポリマー015
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4950 Å2
ΔGint-36 kcal/mol
Surface area7190 Å2
手法PISA
4
DA: PHD finger protein 1
DC: PHD finger protein 1
G: Histone H3.1t peptide
H: Histone H3.1t peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,91415
ポリマ－15,9144
非ポリマー011
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4710 Å2
ΔGint-34 kcal/mol
Surface area7400 Å2
手法PISA
5
EA: PHD finger protein 1
EC: PHD finger protein 1
I: Histone H3.1t peptide
J: Histone H3.1t peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,91422
ポリマ－15,9144
非ポリマー018
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4640 Å2
ΔGint-33 kcal/mol
Surface area7400 Å2
手法PISA
6
FA: PHD finger protein 1
FC: PHD finger protein 1
K: Histone H3.1t peptide
L: Histone H3.1t peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,91416
ポリマ－15,9144
非ポリマー012
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4550 Å2
ΔGint-35 kcal/mol
Surface area7410 Å2
手法PISA
7
GA: PHD finger protein 1
GC: PHD finger protein 1
M: Histone H3.1t peptide
N: Histone H3.1t peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,91412
ポリマ－15,9144
非ポリマー08
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4660 Å2
ΔGint-36 kcal/mol
Surface area7140 Å2
手法PISA
8
HA: PHD finger protein 1
HC: PHD finger protein 1
O: Histone H3.1t peptide
P: Histone H3.1t peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,91419
ポリマ－15,9144
非ポリマー015
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4820 Å2
ΔGint-36 kcal/mol
Surface area7180 Å2
手法PISA
9
IA: PHD finger protein 1
IC: PHD finger protein 1
Q: Histone H3.1t peptide
R: Histone H3.1t peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,9148
ポリマ－15,9144
非ポリマー04
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4360 Å2
ΔGint-35 kcal/mol
Surface area7220 Å2
手法PISA
10
JA: PHD finger protein 1
JC: PHD finger protein 1
S: Histone H3.1t peptide
T: Histone H3.1t peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,91414
ポリマ－15,9144
非ポリマー010
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4580 Å2
ΔGint-33 kcal/mol
Surface area7170 Å2
手法PISA
11
KA: PHD finger protein 1
KC: PHD finger protein 1
V: Histone H3.1t peptide
Y: Histone H3.1t peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,9146
ポリマ－15,9144
非ポリマー02
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4190 Å2
ΔGint-37 kcal/mol
Surface area6900 Å2
手法PISA
12
LA: PHD finger protein 1
LC: PHD finger protein 1
Z: Histone H3.1t peptide
a: Histone H3.1t peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,9147
ポリマ－15,9144
非ポリマー03
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4350 Å2
ΔGint-33 kcal/mol
Surface area7200 Å2
手法PISA
13
MA: PHD finger protein 1
MC: PHD finger protein 1
b: Histone H3.1t peptide
c: Histone H3.1t peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,9146
ポリマ－15,9144
非ポリマー02
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3980 Å2
ΔGint-37 kcal/mol
Surface area7040 Å2
手法PISA
14
NA: PHD finger protein 1
NC: PHD finger protein 1
d: Histone H3.1t peptide
e: Histone H3.1t peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,9148
ポリマ－15,9144
非ポリマー04
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3980 Å2
ΔGint-34 kcal/mol
Surface area7080 Å2
手法PISA
15
OA: PHD finger protein 1
OC: PHD finger protein 1
f: Histone H3.1t peptide
g: Histone H3.1t peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,9147
ポリマ－15,9144
非ポリマー03
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4000 Å2
ΔGint-33 kcal/mol
Surface area7040 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)32.753, 286.814, 123.536
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.720, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Space group name HallP2yb
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y+1/2,-z

-
要素

#1: タンパク質 ...
PHD finger protein 1 / hPHF1 / Polycomb-like protein 1 / hPCl1


分子量: 6938.849 Da / 分子数: 30 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PHF1, PCL1 / プラスミド: pET28-MHL / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): -V3R / 参照: UniProt: O43189
#2: タンパク質・ペプチド ...
Histone H3.1t peptide / H3t / H3/g


分子量: 1018.231 Da / 分子数: 30 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q16695
#3: 化合物...
ChemComp-UNX / UNKNOWN ATOM OR ION


分子数: 130 / 由来タイプ: 合成
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 564 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.39 % / Mosaicity: 0.14 °
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 2.4M ammonium phosphate dibasic and 0.1M HEPES pH7.0

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CLSI / ビームライン: 08ID-1 / 波長: 0.97625 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-300 / 検出器: CCD / 日付: 2015年9月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97625 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→47.8 Å / Num. obs: 207862 / % possible obs: 99.2 % / 冗長度: 3.8 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.071 / Rpim(I) all: 0.042 / Rrim(I) all: 0.082 / Net I/σ(I): 10.5
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
1.8-1.833.30.9393207398090.7060.5981.1171.393.7
9.86-47.83.80.028494612990.9980.0180.0342298.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.17.1精密化
Aimless0.7.4データスケーリング
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
XDSデータ削減
PHASER位相決定
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4HCZ

4hcz


解像度: 1.8→40.76 Å / SU ML: 0.2387 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / 位相誤差: 36.2578
Rfactor反射数%反射
Rfree0.268 19950 5.04 %
Rwork0.2338 --
obs0.2356 206861 94.9 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 32.19 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→40.76 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13744 0 1983 564 16291
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.005916075
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.824721993
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.05742536
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00422748
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.65795588
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.8-1.820.41766070.381611268X-RAY DIFFRACTION83.89
1.82-1.840.39186010.369111961X-RAY DIFFRACTION92.01
1.84-1.860.37725450.343512257X-RAY DIFFRACTION93.18
1.86-1.890.34985690.329612496X-RAY DIFFRACTION93.68
1.89-1.910.35846690.323812567X-RAY DIFFRACTION93.84
1.91-1.940.3417030.302712293X-RAY DIFFRACTION93.72
1.94-1.970.32527250.293212132X-RAY DIFFRACTION93.97
1.97-20.29336370.278812401X-RAY DIFFRACTION94.1
2-2.030.28536310.265612596X-RAY DIFFRACTION94.17
2.03-2.060.31077170.257512454X-RAY DIFFRACTION94.15
2.06-2.10.26636440.257412240X-RAY DIFFRACTION94.27
2.1-2.130.27816340.24912490X-RAY DIFFRACTION94.43
2.13-2.180.2767560.240512624X-RAY DIFFRACTION94.59
2.18-2.220.28487000.2412229X-RAY DIFFRACTION94.67
2.22-2.270.26816130.238812578X-RAY DIFFRACTION95.29
2.27-2.320.28967520.236712644X-RAY DIFFRACTION95.34
2.32-2.380.29426730.255612531X-RAY DIFFRACTION95.28
2.38-2.440.28676830.2512455X-RAY DIFFRACTION95.68
2.44-2.510.3056970.261412990X-RAY DIFFRACTION95.9
2.51-2.60.32556450.253912354X-RAY DIFFRACTION95.83
2.6-2.690.31927330.26212706X-RAY DIFFRACTION96.26
2.69-2.80.31077300.247812630X-RAY DIFFRACTION96.36
2.8-2.920.27296540.237712817X-RAY DIFFRACTION96.83
2.92-3.080.27136360.232912775X-RAY DIFFRACTION96.99
3.08-3.270.27397060.232913068X-RAY DIFFRACTION97.37
3.27-3.520.24666500.210212712X-RAY DIFFRACTION97.84
3.52-3.880.22146620.200212990X-RAY DIFFRACTION98.35
3.88-4.440.1866050.16413094X-RAY DIFFRACTION98.65
4.44-5.590.19557030.178413159X-RAY DIFFRACTION99.08
5.59-40.760.25566700.223412005X-RAY DIFFRACTION91.52

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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