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- PDB-6wau: Complex structure of PHF19 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6wau
タイトルComplex structure of PHF19
要素
  • Histone H3.1t peptide
  • PHD finger protein 19
キーワードGENE REGULATION / PHF19 / Tudor / histone variant / complex / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


ESC/E(Z) complex / negative regulation of gene expression, epigenetic / stem cell population maintenance / Packaging Of Telomere Ends / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / Inhibition of DNA recombination at telomere / methylated histone binding ...ESC/E(Z) complex / negative regulation of gene expression, epigenetic / stem cell population maintenance / Packaging Of Telomere Ends / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / Inhibition of DNA recombination at telomere / methylated histone binding / Meiotic synapsis / Condensation of Prophase Chromosomes / PRC2 methylates histones and DNA / stem cell differentiation / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / G2/M DNA damage checkpoint / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / Meiotic recombination / structural constituent of chromatin / nucleosome / nucleosome assembly / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / chromatin organization / Processing of DNA double-strand break ends / chromosome, telomeric region / protein heterodimerization activity / chromatin binding / regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / extracellular exosome / nucleoplasm / nucleus / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
PHF19, PHD domain 2 / : / Polycomb-like MTF2 factor 2, C-terminal domain / Polycomb-like MTF2 factor 2 / Lysine-specific demethylase 4, Tudor domain / Jumonji domain-containing protein 2A Tudor domain / Tudor domain / Tudor domain / Zinc finger, PHD-type, conserved site / PHD-finger ...PHF19, PHD domain 2 / : / Polycomb-like MTF2 factor 2, C-terminal domain / Polycomb-like MTF2 factor 2 / Lysine-specific demethylase 4, Tudor domain / Jumonji domain-containing protein 2A Tudor domain / Tudor domain / Tudor domain / Zinc finger, PHD-type, conserved site / PHD-finger / Zinc finger PHD-type signature. / Zinc finger, PHD-finger / Histone H3 signature 1. / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Histone-fold / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone H3.1t / PHD finger protein 19
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.75 Å
データ登録者Dong, C. / Bountra, C. / Edwards, A.M. / Arrowsmith, C.H. / Min, J.R. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: Elife / 年: 2020
タイトル: Structural basis for histone variant H3tK27me3 recognition by PHF1 and PHF19.
著者: Dong, C. / Nakagawa, R. / Oyama, K. / Yamamoto, Y. / Zhang, W. / Dong, A. / Li, Y. / Yoshimura, Y. / Kamiya, H. / Nakayama, J.I. / Ueda, J. / Min, J.
履歴
登録2020年3月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年8月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年9月16日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22021年6月30日Group: Data collection / カテゴリ: pdbx_reflns_twin
Item: _pdbx_reflns_twin.crystal_id / _pdbx_reflns_twin.diffrn_id
改定 1.32023年10月18日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PHD finger protein 19
B: PHD finger protein 19
C: PHD finger protein 19
D: PHD finger protein 19
E: PHD finger protein 19
F: PHD finger protein 19
G: Histone H3.1t peptide
H: Histone H3.1t peptide
I: Histone H3.1t peptide
J: Histone H3.1t peptide
K: Histone H3.1t peptide
L: Histone H3.1t peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,92023
ポリマ－48,92012
非ポリマー011
水64936
1
A: PHD finger protein 19
G: Histone H3.1t peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,1533
ポリマ－8,1532
非ポリマー01
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area900 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area4630 Å2
手法PISA
2
B: PHD finger protein 19
H: Histone H3.1t peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,1536
ポリマ－8,1532
非ポリマー04
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area870 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area4600 Å2
手法PISA
3
C: PHD finger protein 19
I: Histone H3.1t peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,1534
ポリマ－8,1532
非ポリマー02
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area890 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area4610 Å2
手法PISA
4
D: PHD finger protein 19
J: Histone H3.1t peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,1536
ポリマ－8,1532
非ポリマー04
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area900 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area4510 Å2
手法PISA
5
E: PHD finger protein 19
K: Histone H3.1t peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,1532
ポリマ－8,1532
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area860 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area4310 Å2
手法PISA
6
F: PHD finger protein 19
L: Histone H3.1t peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,1532
ポリマ－8,1532
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area910 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area4380 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)111.477, 111.477, 34.409
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number145
Space group name H-MP32

-
要素

#1: タンパク質
PHD finger protein 19 / Polycomb-like protein 3 / hPCL3


分子量: 6907.817 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PHF19, PCL3 / プラスミド: pET28-MHL / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): -V3R / 参照: UniProt: Q5T6S3
#2: タンパク質・ペプチド
Histone H3.1t peptide / H3t / H3/g


分子量: 1245.491 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q16695
#3: 化合物
ChemComp-UNX / UNKNOWN ATOM OR ION


分子数: 11 / 由来タイプ: 合成
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 36 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.52 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.25 % / Mosaicity: 0.16 °
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 2.3M ammonium phosphate dibasic and 0.1M Tris pH 8.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CLSI / ビームライン: 08B1-1 / 波長: 0.97951 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX300HE / 検出器: CCD / 日付: 2016年5月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97951 Å / 相対比: 1
Reflection twin
タイプCrystal-IDIDOperatorDomain-IDFraction
pseudo-merohedral11H, K, L10.5033
pseudo-merohedral11-h,-k,l20.4967
反射解像度: 1.71→55.74 Å / Num. obs: 51838 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 5.4 % / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.048 / Rpim(I) all: 0.023 / Rrim(I) all: 0.054 / Net I/σ(I): 21.6 / Num. measured all: 279619
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
1.71-1.742.91.314741825470.190.9061.6080.792.1
9.02-55.745.70.015199435210.0070.01795.899.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Aimless0.7.4データスケーリング
REFMAC5.8.0258精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4HCZ

4hcz


解像度: 1.75→48.271 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.954 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.944 / SU B: 1.728 / SU ML: 0.06 / 交差検証法: FREE R-VALUE / ESU R: 0.024 / ESU R Free: 0.024 / 詳細: Hydrogens have been added in their riding positions
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2497 2242 4.652 %
Rwork0.213 --
all0.215 --
obs-48195 99.921 %
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 26.856 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.308 Å20 Å20 Å2
2--3.308 Å20 Å2
3----6.615 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.75→48.271 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3031 0 11 36 3078
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0133110
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0172859
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.9941.6324222
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.2891.5826568
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.5265379
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg30.66721.408142
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.72115494
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.1281518
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0850.2389
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0120.023413
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02702
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1930.2504
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_other0.1890.22636
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1760.21347
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbtor_other0.080.21659
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1430.281
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_xyhbond_nbd_other0.0460.21
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_refined0.1950.242
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2020.2138
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_xyhbond_nbd_refined0.1330.211
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it3.2162.8591528
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other3.2162.8581527
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.1314.2751895
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other4.134.2761896
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.3843.0231582
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other3.3833.0241583
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.4634.4642325
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other4.4634.4642325
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_it5.6131.0493294
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_other5.61131.0533292
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 20

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRfactor allNum. reflection allFsc freeFsc work% reflection obs (%)WRfactor Rwork
1.75-1.7950.4481260.58934300.58435900.9760.98599.05290.327
1.795-1.8440.4241980.35732540.36134520.9830.9931000.219
1.844-1.8980.3921660.3632270.36233930.9690.9791000.23
1.898-1.9560.5781360.48731110.49132470.9010.9341000.318
1.956-2.020.251500.19130750.19332250.9720.9871000.15
2.02-2.0910.2061340.17829180.17930520.9760.9851000.149
2.091-2.170.2061600.16628310.16829910.9780.9851000.148
2.17-2.2580.3111480.27426830.27628310.9380.9591000.217
2.258-2.3580.2991340.20625960.2127300.9650.9821000.152
2.358-2.4730.2781560.19325040.19826600.9680.9811000.166
2.473-2.6070.2811090.19523640.19924730.9580.9791000.173
2.607-2.7640.25670.18422790.18623460.9660.9781000.168
2.764-2.9540.255940.18120910.18421850.960.9771000.171
2.954-3.190.24960.19220050.19421010.9580.9731000.187
3.19-3.4930.206910.19117940.19118850.9730.9771000.189
3.493-3.9030.215920.18316330.18517250.9740.9821000.186
3.903-4.5010.134680.14414390.14415090.9880.98799.86750.152
4.501-5.5010.219540.17112360.17312900.9750.9841000.186
5.501-7.7290.308340.2459470.2479830.9610.96499.79650.252
7.729-48.0090.209290.2415360.2395650.9710.9661000.29

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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