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- PDB-6w5n: Cryo-EM structure of MLL1 in complex with RbBP5, WDR5, SET1, and ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6w5n
タイトルCryo-EM structure of MLL1 in complex with RbBP5, WDR5, SET1, and ASH2L bound to the nucleosome (Class05)
要素
  • (DNA (147-MER)) x 2
  • Histone H2A type 1
  • Histone H2B 1.1
  • Histone H3.2
  • Histone H4
  • Histone-lysine N-methyltransferase 2A
  • Retinoblastoma-binding protein 5
  • Set1/Ash2 histone methyltransferase complex subunit ASH2
  • WD repeat-containing protein 5
キーワードTRANSFERASE/STRUCTURAL PROTEIN/DNA / MLL1-NCP / H3K4 methylation / TRANSFERASE / TRANSFERASE-STRUCTURAL PROTEIN-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of DNA methylation-dependent heterochromatin formation / protein-cysteine methyltransferase activity / [histone H3]-lysine4 N-methyltransferase / histone H3K4 monomethyltransferase activity / response to potassium ion / unmethylated CpG binding / histone H3K4 trimethyltransferase activity / Epigenetic regulation of gene expression by MLL3 and MLL4 complexes / MLL3/4 complex / regulation of short-term neuronal synaptic plasticity ...negative regulation of DNA methylation-dependent heterochromatin formation / protein-cysteine methyltransferase activity / [histone H3]-lysine4 N-methyltransferase / histone H3K4 monomethyltransferase activity / response to potassium ion / unmethylated CpG binding / histone H3K4 trimethyltransferase activity / Epigenetic regulation of gene expression by MLL3 and MLL4 complexes / MLL3/4 complex / regulation of short-term neuronal synaptic plasticity / Set1C/COMPASS complex / MLL1/2 complex / ATAC complex / NSL complex / definitive hemopoiesis / histone H3K4 methyltransferase activity / Cardiogenesis / anterior/posterior pattern specification / T-helper 2 cell differentiation / embryonic hemopoiesis / exploration behavior / histone methyltransferase complex / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / minor groove of adenine-thymine-rich DNA binding / hemopoiesis / regulation of cell division / regulation of embryonic development / MLL1 complex / histone acetyltransferase complex / membrane depolarization / negative regulation of fibroblast proliferation / cellular response to transforming growth factor beta stimulus / spleen development / : / homeostasis of number of cells within a tissue / positive regulation of gluconeogenesis / transcription initiation-coupled chromatin remodeling / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / post-embryonic development / gluconeogenesis / skeletal system development / : / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / circadian regulation of gene expression / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / euchromatin / visual learning / protein modification process / beta-catenin binding / PKMTs methylate histone lysines / RMTs methylate histone arginines / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / response to estrogen / Transcriptional regulation of granulopoiesis / mitotic spindle / structural constituent of chromatin / nucleosome / heterochromatin formation / nucleosome assembly / HATs acetylate histones / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / Neddylation / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / protein-containing complex assembly / fibroblast proliferation / methylation / histone binding / transcription cis-regulatory region binding / regulation of cell cycle / protein heterodimerization activity / apoptotic process / positive regulation of cell population proliferation / DNA damage response / chromatin binding / regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of DNA-templated transcription / nucleolus / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / : / Set1/Ash2 histone methyltransferase complex subunit ASH2-like, WH / ASH2, PHD zinc finger / Histone methyltransferase complex subunit ASH2 / Retinoblastoma-binding protein 5/Swd1 / KMT2A, ePHD domain / KMT2A, PHD domain 1 / KMT2A, PHD domain 2 / KMT2A, PHD domain 3 ...: / : / Set1/Ash2 histone methyltransferase complex subunit ASH2-like, WH / ASH2, PHD zinc finger / Histone methyltransferase complex subunit ASH2 / Retinoblastoma-binding protein 5/Swd1 / KMT2A, ePHD domain / KMT2A, PHD domain 1 / KMT2A, PHD domain 2 / KMT2A, PHD domain 3 / Methyltransferase, trithorax / : / FY-rich, N-terminal / F/Y-rich N-terminus / PHD-like zinc-binding domain / FYR domain FYRN motif profile. / "FY-rich" domain, N-terminal region / FY-rich, C-terminal / F/Y rich C-terminus / FYR domain FYRC motif profile. / "FY-rich" domain, C-terminal region / CXXC zinc finger domain / Zinc finger, CXXC-type / Zinc finger CXXC-type profile. / Cysteine-rich motif following a subset of SET domains / Post-SET domain / Post-SET domain profile. / Extended PHD (ePHD) domain / Extended PHD (ePHD) domain profile. / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain / SET domain superfamily / SET domain profile. / SET domain / SPRY domain / B30.2/SPRY domain / B30.2/SPRY domain profile. / B30.2/SPRY domain superfamily / Domain in SPla and the RYanodine Receptor. / SPRY domain / PHD-finger / Zinc finger PHD-type signature. / : / Histone H2B signature. / Histone H2B / Histone H2B / Zinc finger PHD-type profile. / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone H2A / Histone 2A / Zinc finger, PHD-finger / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / Bromodomain (BrD) profile. / bromo domain / Bromodomain / Bromodomain-like superfamily / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / WD domain, G-beta repeat / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / DNA (> 100) / Histone H2B 1.1 / Histone H2A type 1 / WD repeat-containing protein 5 / Histone H4 / Histone H3.2 / Histone-lysine N-methyltransferase 2A / Retinoblastoma-binding protein 5 / Set1/Ash2 histone methyltransferase complex subunit ASH2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
synthetic construct (人工物)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 6 Å
データ登録者Park, S.H. / Lee, Y.T. / Ayoub, A. / Dou, Y. / Cho, U.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Center for Research Resources (NIH/NCRR)DK111465 米国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)CA250329 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2021
タイトル: Mechanism for DPY30 and ASH2L intrinsically disordered regions to modulate the MLL/SET1 activity on chromatin.
著者: Young-Tae Lee / Alex Ayoub / Sang-Ho Park / Liang Sha / Jing Xu / Fengbiao Mao / Wei Zheng / Yang Zhang / Uhn-Soo Cho / Yali Dou /
要旨: Recent cryo-EM structures show the highly dynamic nature of the MLL1-NCP (nucleosome core particle) interaction. Functional implication and regulation of such dynamics remain unclear. Here we show ...Recent cryo-EM structures show the highly dynamic nature of the MLL1-NCP (nucleosome core particle) interaction. Functional implication and regulation of such dynamics remain unclear. Here we show that DPY30 and the intrinsically disordered regions (IDRs) of ASH2L work together in restricting the rotational dynamics of the MLL1 complex on the NCP. We show that DPY30 binding to ASH2L leads to stabilization and integration of ASH2L IDRs into the MLL1 complex and establishes new ASH2L-NCP contacts. The significance of ASH2L-DPY30 interactions is demonstrated by requirement of both ASH2L IDRs and DPY30 for dramatic increase of processivity and activity of the MLL1 complex. This DPY30 and ASH2L-IDR dependent regulation is NCP-specific and applies to all members of the MLL/SET1 family of enzymes. We further show that DPY30 is causal for de novo establishment of H3K4me3 in ESCs. Our study provides a paradigm of how H3K4me3 is regulated on chromatin and how H3K4me3 heterogeneity can be modulated by ASH2L IDR interacting proteins.
履歴
登録2020年3月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年3月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年10月12日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / database_2
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-21544
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Retinoblastoma-binding protein 5
B: WD repeat-containing protein 5
C: Histone-lysine N-methyltransferase 2A
D: Set1/Ash2 histone methyltransferase complex subunit ASH2
G: Histone H3.2
H: Histone H4
I: Histone H2A type 1
J: Histone H2B 1.1
K: Histone H3.2
L: Histone H4
M: Histone H2A type 1
N: Histone H2B 1.1
O: DNA (147-MER)
P: DNA (147-MER)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)377,63314
ポリマ－377,63314
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: microscopy
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area56740 Å2
ΔGint-387 kcal/mol
Surface area114760 Å2

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要素

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タンパク質 , 8種, 12分子 ABCDGKHLIMJN

#1: タンパク質 Retinoblastoma-binding protein 5 / RBBP-5 / Retinoblastoma-binding protein RBQ-3


分子量: 59179.359 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RBBP5, RBQ3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q15291
#2: タンパク質 WD repeat-containing protein 5 / BMP2-induced 3-kb gene protein


分子量: 34390.992 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: WDR5, BIG3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P61964
#3: タンパク質 Histone-lysine N-methyltransferase 2A / Lysine N-methyltransferase 2A / ALL-1 / CXXC-type zinc finger protein 7 / Myeloid/lymphoid or mixed- ...Lysine N-methyltransferase 2A / ALL-1 / CXXC-type zinc finger protein 7 / Myeloid/lymphoid or mixed-lineage leukemia / Myeloid/lymphoid or mixed-lineage leukemia protein 1 / Trithorax-like protein / Zinc finger protein HRX


分子量: 24141.732 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KMT2A, ALL1, CXXC7, HRX, HTRX, MLL, MLL1, TRX1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q03164, [histone H3]-lysine4 N-trimethyltransferase
#4: タンパク質 Set1/Ash2 histone methyltransferase complex subunit ASH2 / ASH2-like protein


分子量: 60244.641 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ASH2L, ASH2L1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9UBL3
#5: タンパク質 Histone H3.2 / Histone H3


分子量: 15435.126 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P84233
#6: タンパク質 Histone H4


分子量: 11394.426 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62799
#7: タンパク質 Histone H2A type 1


分子量: 13978.241 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P06897
#8: タンパク質 Histone H2B 1.1 / H2B1.1


分子量: 13655.948 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P02281

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DNA鎖 , 2種, 2分子 OP

#9: DNA鎖 DNA (147-MER)


分子量: 45138.770 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#10: DNA鎖 DNA (147-MER)


分子量: 45610.043 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)

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実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1MLL1 in complex with RbBP5, WDR5, SET1, and ASH2L bound to the nucleosomeCOMPLEXall0MULTIPLE SOURCES
2Retinoblastoma-binding protein 5, WD repeat-containing protein 5, Histone-lysine N-methyltransferase 2A, Set1/Ash2 histone methyltransferase complex subunit ASH2COMPLEX#1-#41RECOMBINANT
3Histone H3.2, Histone H4, Histone H2A type 1, Histone H2B 1.1COMPLEX#5-#81RECOMBINANT
4DNACOMPLEX#9-#101RECOMBINANT
分子量値: 0.38 MDa / 実験値: NO
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
12Homo sapiens (ヒト)9606
23Xenopus laevis (アフリカツメガエル)8355
34synthetic construct (人工物)32630
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
12Escherichia coli (大腸菌)562
23Escherichia coli (大腸菌)562
34synthetic construct (人工物)32630
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277.15 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: OTHER
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 64 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
phenix.real_space_refine1.17.1_3660精密化
PHENIX1.17.1_3660精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING ONLY
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 23236 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT
精密化交差検証法: NONE
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
原子変位パラメータBiso mean: 363.71 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.005420660
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.671429203
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.04293291
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.00462687
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d26.56228102

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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