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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6vzv | |||||||||
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Title | TTLL6 bound to gamma-elongation analog | |||||||||
![]() |
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![]() | LIGASE / TTLL6 / Glutamylase / amino-acid ligase / phosphinic acid inhibitors | |||||||||
Function / homology | ![]() positive regulation of cilium movement / protein-glutamic acid ligase activity / tubulin-glutamic acid ligase activity / Carboxyterminal post-translational modifications of tubulin / protein polyglutamylation / 9+0 non-motile cilium / microtubule severing / regulation of cilium beat frequency involved in ciliary motility / Ligases; Forming carbon-nitrogen bonds; Acid-amino-acid ligases (peptide synthases) / microtubule bundle formation ...positive regulation of cilium movement / protein-glutamic acid ligase activity / tubulin-glutamic acid ligase activity / Carboxyterminal post-translational modifications of tubulin / protein polyglutamylation / 9+0 non-motile cilium / microtubule severing / regulation of cilium beat frequency involved in ciliary motility / Ligases; Forming carbon-nitrogen bonds; Acid-amino-acid ligases (peptide synthases) / microtubule bundle formation / tubulin binding / ciliary basal body / cilium / microtubule cytoskeleton organization / microtubule / ATP binding / metal ion binding / cytoplasm Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | ![]() ![]() | |||||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
![]() | Mahalingan, K.K. / Keenen, E.K. / Strickland, M. / Li, Y. / Liu, Y. / Ball, H.L. / Tanner, M.E. / Tjandra, N. / Roll-Mecak, A. | |||||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: Structural basis for polyglutamate chain initiation and elongation by TTLL family enzymes. Authors: Mahalingan, K.K. / Keith Keenan, E. / Strickland, M. / Li, Y. / Liu, Y. / Ball, H.L. / Tanner, M.E. / Tjandra, N. / Roll-Mecak, A. | |||||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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PDB format | ![]() | 571 KB | Display | ![]() |
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Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 3.3 MB | Display | ![]() |
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Full document | ![]() | 3.4 MB | Display | |
Data in XML | ![]() | 65.5 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 89.9 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 6vzqC ![]() 6vzrC ![]() 6vzsC ![]() 6vztC ![]() 6vzuC ![]() 6vzwC ![]() 4ylrS S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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4 | ![]()
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Unit cell |
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Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments:
NCS ensembles :
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Components
-Protein , 1 types, 4 molecules ABCD
#1: Protein | Mass: 53373.387 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() |
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-TTLL6 unregistered ... , 2 types, 2 molecules IJ
#2: Protein/peptide | Mass: 1294.587 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: Unregistered part of one of the chains A,B,C,D / Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() |
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#3: Protein/peptide | Mass: 1379.692 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: Unregistered part of one of the chains A,B,C,D / Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() |
-Non-polymers , 6 types, 646 molecules ![](data/chem/img/S3A.gif)
![](data/chem/img/ADP.gif)
![](data/chem/img/MG.gif)
![](data/chem/img/GOL.gif)
![](data/chem/img/S37.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/ADP.gif)
![](data/chem/img/MG.gif)
![](data/chem/img/GOL.gif)
![](data/chem/img/S37.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#4: Chemical | ChemComp-S3A / ( #5: Chemical | ChemComp-ADP / #6: Chemical | ChemComp-MG / #7: Chemical | ChemComp-GOL / #8: Chemical | #9: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Details
Has ligand of interest | Y |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.31 Å3/Da / Density % sol: 63.27 % |
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Crystal grow | Temperature: 290 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 6.2 Details: 100 mM Sodium Citrate, pH 6.2, 200 mM MgCl2, 8-12% Peg 20000. PH range: 6.0-6.5 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS3 S 6M / Detector: PIXEL / Date: May 17, 2017 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9774 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.33→45.84 Å / Num. obs: 118734 / % possible obs: 99.06 % / Redundancy: 3.3 % / Biso Wilson estimate: 40.76 Å2 / CC1/2: 0.99 / CC star: 0.99 / Rmerge(I) obs: 0.092 / Rpim(I) all: 0.059 / Rrim(I) all: 0.109 / Χ2: 1.045 / Net I/av σ(I): 12.8 / Net I/σ(I): 12.8 |
Reflection shell | Resolution: 2.33→2.414 Å / Redundancy: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.445 / Mean I/σ(I) obs: 2.12 / Num. unique obs: 11356 / CC1/2: 0.814 / CC star: 0.957 / Rpim(I) all: 0.298 / Rrim(I) all: 0.538 / Χ2: 0.648 / % possible all: 95.22 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 4YLR Resolution: 2.33→45.84 Å / SU ML: 0.247 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 2.01 / Phase error: 22.233 Stereochemistry target values: GEOSTD + MONOMER LIBRARY + CDL V1.2
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 51.34 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.33→45.84 Å
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Refine LS restraints |
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Refine LS restraints NCS |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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