PDB-4ylr: Tubulin Glutamylase

IDまたはキーワード:

登録情報

データベース: PDB / ID: 4ylr

タイトル

Tubulin Glutamylase

要素

Tubulin polyglutamylase TTLL7

キーワード

LIGASE / Enzyme

機能・相同性

機能・相同性情報

tubulin-glutamic acid ligase activity / protein-glutamic acid ligase activity, initiating / protein-glutamic acid ligase activity, elongating / protein polyglutamylation / 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成） / Carboxyterminal post-translational modifications of tubulin / beta-tubulin binding / alpha-tubulin binding / tubulin binding / microtubule cytoskeleton organization ...
類似検索 - 分子機能

生物種

Homo sapiens (ヒト)

手法

X線回折 /

シンクロトロン /

分子置換 / 解像度: 2.55 Å

データ登録者

Garnham, C.P. / Vemu, A. / Wilson-Kubalek, E.M. / Yu, I. / Szyk, A. / Lander, G.C. / Milligan, R.A. / Roll-Mecak, A.

資金援助

米国, 1件

引用

ジャーナル: Cell / 年: 2015
タイトル: Multivalent Microtubule Recognition by Tubulin Tyrosine Ligase-like Family Glutamylases.
著者: Christopher P Garnham / Annapurna Vemu / Elizabeth M Wilson-Kubalek / Ian Yu / Agnieszka Szyk / Gabriel C Lander / Ronald A Milligan / Antonina Roll-Mecak /

要旨: Glutamylation, the most prevalent tubulin posttranslational modification, marks stable microtubules and regulates recruitment and activity of microtubule- interacting proteins. Nine enzymes of the ...

履歴

登録	2015年3月5日	登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.0	2015年6月17日	Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.1	2017年9月20日	Group: Author supporting evidence / Derived calculations / Source and taxonomy カテゴリ: entity_src_gen / pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list Item: _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.2	2019年12月25日	Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.3	2024年2月28日	Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

構造ビューア	分子: MolmilJmol/JSmol

-
ダウンロード

PDBx/mmCIF形式	4ylr.cif.gz	152.6 KB	表示	PDBx/mmCIF形式
PDB形式	pdb4ylr.ent.gz	115.6 KB	表示	PDB形式
PDBx/mmJSON形式	4ylr.json.gz		ツリー表示	PDBx/mmJSON形式
その他	その他のダウンロード

-
検証レポート

アーカイブディレクトリ	https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/yl/4ylr ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/yl/4ylr	HTTPS FTP

-
関連構造データ

関連構造データ	6307C 4ylsC C: 同じ文献を引用 (文献)
類似構造データ	6gmd-1 5ctp-2 6yph-2 2r0v-1 2r0v-2 5h8b-2 5os7-1 5cu0-2 4yls-d 3rvg-d Omokage検索で類似形状データを探す (詳細) 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索類似検索 - 機能F&H 検索類似検索 - 相同性F&H 検索

-
リンク

PDBのページ	PDBj / wwPDB / NCBI

登録構造単位

A: Tubulin polyglutamylase TTLL7

ヘテロ分子

57.7 kDa, 1 ポリマー
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)

1

登録構造と同一
登録者・ソフトウェアが定義した集合体

単位格子

Length a, b, c (Å)	78.548, 121.762, 129.858
Angle α, β, γ (deg.)	90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number	20
Space group name H-M	C222₁

#1: タンパク質	Tubulin polyglutamylase TTLL7 / Testis development protein NYD-SP30 / Tubulin--tyrosine ligase-like protein 7 分子量: 57266.715 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 36-518 / 変異: E349Q / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TTLL7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q6ZT98, 合成酵素
#2: 化合物	ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP 分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C₁₀H₁₅N₅O₁₀P₂ / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 水	ChemComp-HOH / water 分子量: 18.015 Da / 分子数: 15 / 由来タイプ: 天然 / 式: H₂O

-
実験

実験	手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶	マシュー密度: 2.71 Å³/Da / 溶媒含有率: 54.63 %
結晶化	温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: PEG 8000, magnesium acetate

-
データ収集

回折

平均測定温度: 100 K

放射光源

由来:

シンクロトロン / サイト:

ALS

/ ビームライン: 5.0.1 / 波長: 0.9774 Å

検出器

タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2013年12月13日

放射

プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray

放射波長

波長: 0.9774 Å / 相対比: 1

反射

解像度: 2.55→50 Å / Num. obs: 19556 / % possible obs: 93 % / 冗長度: 5.5 % / B_iso Wilson estimate: 49.61 Å² / R_merge(I) obs: 0.124 / R_pim(I) all: 0.056 / R_rim(I) all: 0.137 / Χ²: 1.543 / Net I/av σ(I): 17.455 / Net I/σ(I): 7.8 / Num. measured all: 106539

反射シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)	冗長度 (%)	R_merge(I) obs	Num. unique all	CC_1/2	R_pim(I) all	R_rim(I) all	Χ²	% possible all
2.55-2.59	3.9	0.482	815	0.859	0.256	0.549	0.75	79.4
2.59-2.64	4.2	0.455	844	0.917	0.235	0.515	0.773	82.3
2.64-2.69	4.3	0.452	895	0.928	0.231	0.511	0.851	86.7
2.69-2.75	4.7	0.497	912	0.922	0.241	0.555	0.82	90.4
2.75-2.81	4.9	0.454	983	0.93	0.215	0.504	0.862	92.8
2.81-2.87	5.4	0.421	963	0.948	0.194	0.466	0.915	95.6
2.87-2.94	5.6	0.422	988	0.951	0.19	0.465	0.924	96.1
2.94-3.02	5.7	0.357	1010	0.959	0.159	0.392	0.96	96.1
3.02-3.11	5.9	0.286	977	0.968	0.128	0.315	1.079	97.2
3.11-3.21	5.9	0.264	1001	0.974	0.118	0.291	1.165	96.6
3.21-3.33	5.9	0.215	1007	0.976	0.096	0.236	1.362	96.1
3.33-3.46	6	0.188	997	0.981	0.084	0.207	1.551	96
3.46-3.62	5.9	0.158	993	0.983	0.073	0.175	1.809	95.4
3.62-3.81	5.9	0.138	1003	0.979	0.063	0.152	2.029	96.3
3.81-4.05	5.9	0.12	999	0.988	0.054	0.132	2.109	95.7
4.05-4.36	5.8	0.111	991	0.984	0.051	0.123	2.398	94.7
4.36-4.8	5.9	0.106	995	0.988	0.047	0.117	2.64	94.8
4.8-5.49	5.9	0.104	991	0.978	0.048	0.116	2.544	94
5.49-6.92	5.7	0.089	1010	0.991	0.04	0.098	1.885	93.4
6.92-50	5.8	0.066	1026	0.994	0.029	0.073	1.903	89.8

-
解析

ソフトウェア

名称	バージョン	分類
PHENIX		精密化
HKL-2000		データ削減
SCALEPACK		データスケーリング
PHENIX		位相決定
PDB_EXTRACT	3.15	データ抽出

精密化

構造決定の手法:

分子置換 / 解像度: 2.55→46.288 Å / SU ML: 0.31 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 31.31 / 立体化学のターゲット値: ML

	R_factor	反射数	%反射
R_free	0.2685	1980	10.12 %
R_work	0.2221	17576	-
obs	0.2267	19556	94.56 %

溶媒の処理

減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL

原子変位パラメータ

B_iso max: 215.35 Å² / B_iso mean: 66.7442 Å² / B_iso min: 34.65 Å²

精密化ステップ

サイクル: final / 解像度: 2.55→46.288 Å

	タンパク質	核酸	リガンド	溶媒	全体
原子数	2557	0	27	15	2599
B_iso mean	-	-	105.42	55.29	-
残基数	-	-	-	-	331

拘束条件

Refine-ID	タイプ	Dev ideal	数
X-RAY DIFFRACTION	f_bond_d	0.002	2653
X-RAY DIFFRACTION	f_angle_d	0.563	3609
X-RAY DIFFRACTION	f_chiral_restr	0.021	407
X-RAY DIFFRACTION	f_plane_restr	0.002	456
X-RAY DIFFRACTION	f_dihedral_angle_d	13.281	933

LS精密化シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)	R_factor R_free	Num. reflection R_free	R_factor R_work	Num. reflection R_work	Num. reflection all	% reflection obs (%)
2.55-2.6138	0.3249	142	0.2649	1109	1251	85
2.6138-2.6844	0.313	134	0.2572	1153	1287	89
2.6844-2.7634	0.328	122	0.2499	1243	1365	94
2.7634-2.8526	0.2979	144	0.2525	1251	1395	97
2.8526-2.9545	0.3134	157	0.2411	1269	1426	97
2.9545-3.0728	0.2869	150	0.2382	1261	1411	97
3.0728-3.2126	0.2885	161	0.228	1263	1424	97
3.2126-3.382	0.2801	147	0.22	1277	1424	97
3.382-3.5938	0.2591	125	0.2364	1293	1418	96
3.5938-3.8711	0.2533	134	0.2112	1275	1409	96
3.8711-4.2604	0.2508	142	0.2088	1291	1433	96
4.2604-4.8764	0.235	144	0.1924	1278	1422	95
4.8764-6.1414	0.273	146	0.2264	1289	1435	95
6.1414-46.2953	0.2575	132	0.2208	1324	1456	92

精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

ID	L11 (°²)	L12 (°²)	L13 (°²)	L22 (°²)	L23 (°²)	L33 (°²)	S11 (Å °)	S12 (Å °)	S13 (Å °)	S21 (Å °)	S22 (Å °)	S23 (Å °)	S31 (Å °)	S32 (Å °)	S33 (Å °)	T11 (Å²)	T12 (Å²)	T13 (Å²)	T22 (Å²)	T23 (Å²)	T33 (Å²)	Origin x (Å)	Origin y (Å)	Origin z (Å)
1	4.0218	2.2164	-4.6208	4.6745	-2.1548	5.4327	-0.1934	1.3285	-0.2123	-0.2463	0.3568	0.231	0.1053	-1.207	-0.1296	0.4509	-0.0027	-0.0861	0.859	-0.1436	0.4735	-29.3935	-17.0813	-38.6734
2	5.0566	-0.8766	1.0855	2.1164	0.5865	5.0465	0.0805	0.1721	-0.5338	-0.0606	0.025	0.0361	0.3494	0.1331	-0.1205	0.3436	-0.0746	0.0083	0.5313	-0.0148	0.4544	-16.8303	-19.8912	-27.6651
3	3.276	-2.126	0.788	4.7	-1.313	0.4115	-0.058	-0.6858	-0.7188	0.5428	-0.8176	-0.759	0.7543	-0.3199	0.6851	0.9015	-0.0717	0.0619	1.1228	0.3685	0.8694	-16.828	-30.4268	1.8682
4	5.6075	-4.6913	-2.1783	7.4885	1.6851	2.7646	-0.1061	-0.8581	-0.9014	0.7239	-0.0739	1.123	0.2963	-0.3741	0.1509	0.4982	-0.0367	-0.0312	0.9262	0.0832	0.5971	-26.3647	-22.7316	-2.6895
5	3.9468	0.3871	-3.6374	1.6735	0.0563	6.3261	-0.0029	-0.5338	0.1163	0.1872	-0.1522	0.1795	-0.0276	-0.2929	0.1906	0.3809	-0.0224	-0.0354	0.6324	-0.1064	0.3504	-24.3851	-11.3572	-17.1662
6	6.3354	-2.6772	-2.9882	1.3617	1.8249	4.3096	0.0416	-0.2728	0.0297	0.0338	-0.0126	-0.0654	-0.1285	-0.1488	-0.0157	0.426	-0.0549	-0.0202	0.5306	-0.0072	0.4175	-18.2637	-11.5677	-18.3706
7	5.2275	-2.4239	2.2386	8.9578	2.2719	4.1575	-0.2045	0.5667	-0.1141	0.2546	0.0729	-0.1322	-0.0197	-0.7512	0.0458	0.3644	-0.0075	-0.0394	0.5303	0.014	0.3178	-28.9158	-9.2977	-30.5398
8	9.4968	5.0679	3.1757	3.2415	3.5816	8.5627	0.2856	-0.8633	1.5189	-0.1313	-0.1476	-0.1396	-1.0597	0.2931	0.0419	0.5457	-0.1589	0.0926	0.5819	-0.067	0.5922	-11.6107	-2.1904	-20.8763
9	8.845	-4.1209	-0.5713	9.7407	2.1252	9.7137	0.2296	-1.4759	0.0935	0.3563	0.0652	-1.6056	0.0864	0.6342	-0.2909	0.3117	-0.0595	-0.0258	0.8221	0.1302	0.5519	-0.8762	-17.5241	-17.5393

精密化 TLSグループ

ID	Refine-ID	Refine TLS-ID	Selection details	Auth asym-ID
1	X-RAY DIFFRACTION	1	chain 'A' and (resid 40 through 54 )	A
2	X-RAY DIFFRACTION	2	chain 'A' and (resid 55 through 133 )	A
3	X-RAY DIFFRACTION	3	chain 'A' and (resid 134 through 161 )	A
4	X-RAY DIFFRACTION	4	chain 'A' and (resid 169 through 200 )	A
5	X-RAY DIFFRACTION	5	chain 'A' and (resid 201 through 235 )	A
6	X-RAY DIFFRACTION	6	chain 'A' and (resid 269 through 352 )	A
7	X-RAY DIFFRACTION	7	chain 'A' and (resid 353 through 382 )	A
8	X-RAY DIFFRACTION	8	chain 'A' and (resid 451 through 468 )	A
9	X-RAY DIFFRACTION	9	chain 'A' and (resid 469 through 484 )	A

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

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新型コロナ情報

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