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- PDB-6vwu: X-ray structure of ALKS 4230, a fusion of circularly permuted hum... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6vwu
タイトルX-ray structure of ALKS 4230, a fusion of circularly permuted human Interleukin-2 and Interleukin-2 Receptor alpha
要素Interleukin-2,Interleukin-2 receptor subunit alpha
キーワードCYTOKINE / circular permutation / ALKS 4230
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of T cell tolerance induction / interleukin-2 receptor complex / interleukin-2 receptor activity / interleukin-2 binding / kappa-type opioid receptor binding / regulation of T cell homeostatic proliferation / regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell proliferation / interleukin-2 receptor binding / glycosphingolipid binding / negative regulation of lymphocyte proliferation ...regulation of T cell tolerance induction / interleukin-2 receptor complex / interleukin-2 receptor activity / interleukin-2 binding / kappa-type opioid receptor binding / regulation of T cell homeostatic proliferation / regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell proliferation / interleukin-2 receptor binding / glycosphingolipid binding / negative regulation of lymphocyte proliferation / positive regulation of plasma cell differentiation / response to tacrolimus / negative regulation of T-helper 17 cell differentiation / positive regulation of tissue remodeling / RUNX1 and FOXP3 control the development of regulatory T lymphocytes (Tregs) / leukocyte activation involved in immune response / positive regulation of isotype switching to IgG isotypes / interleukin-2-mediated signaling pathway / activated T cell proliferation / inflammatory response to antigenic stimulus / cell surface receptor signaling pathway via STAT / kinase activator activity / natural killer cell activation / Interleukin-2 signaling / activation-induced cell death of T cells / positive regulation of regulatory T cell differentiation / positive regulation of T cell differentiation / negative regulation of B cell apoptotic process / positive regulation of immunoglobulin production / positive regulation of dendritic spine development / positive regulation of interleukin-17 production / positive regulation of activated T cell proliferation / T cell differentiation / Interleukin receptor SHC signaling / extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / negative regulation of T cell proliferation / Notch signaling pathway / positive regulation of B cell proliferation / cytokine activity / growth factor activity / negative regulation of inflammatory response / positive regulation of type II interferon production / positive regulation of inflammatory response / cell-cell signaling / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / RAF/MAP kinase cascade / carbohydrate binding / positive regulation of cell growth / phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / adaptive immune response / response to ethanol / transcription by RNA polymerase II / cell surface receptor signaling pathway / cell adhesion / immune response / inflammatory response / external side of plasma membrane / apoptotic process / positive regulation of cell population proliferation / negative regulation of apoptotic process / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular space / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Interleukin-2 receptor alpha / Interleukin-2 / Interleukin-2, conserved site / Interleukin 2 / Interleukin-2 signature. / Interleukin-2 family / Sushi repeat (SCR repeat) / Domain abundant in complement control proteins; SUSHI repeat; short complement-like repeat (SCR) / Four-helical cytokine-like, core / Sushi/SCR/CCP domain ...Interleukin-2 receptor alpha / Interleukin-2 / Interleukin-2, conserved site / Interleukin 2 / Interleukin-2 signature. / Interleukin-2 family / Sushi repeat (SCR repeat) / Domain abundant in complement control proteins; SUSHI repeat; short complement-like repeat (SCR) / Four-helical cytokine-like, core / Sushi/SCR/CCP domain / Sushi/CCP/SCR domain profile. / Sushi/SCR/CCP superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Interleukin-2 receptor subunit alpha / Interleukin-2 / Interleukin-2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Losey, H.C.
引用ジャーナル: J Immunother Cancer / 年: 2020
タイトル: ALKS 4230: a novel engineered IL-2 fusion protein with an improved cellular selectivity profile for cancer immunotherapy.
著者: Lopes, J.E. / Fisher, J.L. / Flick, H.L. / Wang, C. / Sun, L. / Ernstoff, M.S. / Alvarez, J.C. / Losey, H.C.
履歴
登録2020年2月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年4月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年5月6日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume ..._citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _citation.country / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Interleukin-2,Interleukin-2 receptor subunit alpha


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,4641
ポリマ－34,4641
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area14370 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)86.809, 86.809, 119.576
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 Interleukin-2,Interleukin-2 receptor subunit alpha / IL-2 / IL-2 / T-cell growth factor / TCGF / IL2-RA / TAC antigen / p55


分子量: 34464.320 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IL2, IL2RA
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
参照: UniProt: Q6QWN0, UniProt: P60568, UniProt: P01589
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.77 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.41 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: An equal volume of protein was mixed with crystallization buffer, 25 % (w/v) PEG 3350, 0.2 M MgCl2, 0.1 M Hepes 7.5. Large crystals appeared within 48-72 hours, and were frozen in a ...詳細: An equal volume of protein was mixed with crystallization buffer, 25 % (w/v) PEG 3350, 0.2 M MgCl2, 0.1 M Hepes 7.5. Large crystals appeared within 48-72 hours, and were frozen in a cryoprotectant consisting of mother liquor with 10 % glycerol
Temp details: room temperature

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 4.2.2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RDI CMOS_8M / 検出器: CMOS / 日付: 2015年8月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.4→63.645 Å / Num. obs: 7538 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 10.9 % / Rmerge(I) obs: 0.185 / Net I/σ(I): 12.8
反射 シェル解像度: 3.4→3.522 Å / Rmerge(I) obs: 0.185 / Num. unique obs: 750 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIXdev_1951精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1Z92

1z92


解像度: 3.4→63.645 Å / SU ML: 0.74 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 46.93
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2973 421 5.6 %
Rwork0.2754 --
obs0.2768 7517 99.66 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 306.76 Å2 / Biso mean: 171.9539 Å2 / Biso min: 79.59 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.4→63.645 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2057 0 0 0 2057
残基数----258
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0022106
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6542846
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.03313
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003361
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.152805
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork
3.4003-3.89230.4491410.40542311
3.8923-4.90360.30761440.26882330
4.9036-63.6450.27721360.23142455
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.0039-0.06780.01010.0488-0.0411-0.00430.1808-0.1242-0.51370.2153-0.10270.2779-0.1763-0.1797-01.1089-0.27540.02461.40690.03661.158-73.6912101.392431.1216
20.2983-0.0220.29570.41-0.11080.24940.1465-0.08470.14760.0112-0.20720.06020.48630.90800.9298-0.00240.10890.93960.02310.902-63.170295.911835.4087
30.0390.03940.0926-0.0447-0.00740.08630.2046-0.3101-0.779-0.46640.3764-0.56180.3964-0.062301.275-0.4368-0.05361.3152-0.18361.2079-70.907491.903732.997
40.34230.1188-0.07690.1590.50220.2291-0.35371.60524.3502-2.9794-1.51330.6876-3.2224-1.17020-0.7991-1.74691.59520.4802-0.4221-1.0532-80.222487.575458.3227
50.10070.13590.28250.2580.23460.13840.19260.15690.2026-0.59170.27350.18860.02670.0977-01.8943-0.26130.02191.1196-0.03411.192-83.212283.734243.5191
6-0.0165-0.0157-0.14420.0213-0.0785-0.0397-0.4594-0.372-0.33440.09430.0872-0.3924-0.2111-0.237101.5836-0.3029-0.07961.22410.20762.1699-81.754676.124245.2196
7-0.0069-0.0930.01920.06470.04120.03630.3323-0.2074-0.341-0.36110.3685-0.25730.1146-0.043401.3425-0.05630.0731.01740.02061.1586-83.58179.241764.1216
80.01350.0779-0.06060.03930.06570.11240.16290.12210.42150.14540.30290.50960.17980.6522-01.7152-0.23890.11381.13780.0421.225-82.131789.317167.1503
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 3 through 23 )A3 - 23
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 24 through 110 )A24 - 110
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 111 through 130 )A111 - 130
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 131 through 155 )A131 - 155
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 156 through 198 )A156 - 198
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 199 through 254 )A199 - 254
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 255 through 281 )A255 - 281
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'A' and (resid 282 through 303 )A282 - 303

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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