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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6vtb | ||||||
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Title | Naegleria gruberi RNA ligase K326A mutant with ATP and Mn | ||||||
![]() | RNA ligase | ||||||
![]() | LIGASE / RNA repair / adenylyltransferase | ||||||
Function / homology | RNA ligase, DRB0094 / PHA02142 OB-fold domain / RNA ligase domain, REL/Rln2 / RNA ligase / ATP binding / metal ion binding / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / : / Predicted protein![]() | ||||||
Biological species | ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Unciuleac, M.C. / Goldgur, Y. / Shuman, S. | ||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: Caveat mutator: alanine substitutions for conserved amino acids in RNA ligase elicit unexpected rearrangements of the active site for lysine adenylylation. Authors: Unciuleac, M.C. / Goldgur, Y. / Shuman, S. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
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PDB format | ![]() | 128 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 339.8 KB | Display | ![]() |
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Full document | ![]() | 339.8 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 1.5 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 8.9 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 6vt0C ![]() 6vt1C ![]() 6vt3C ![]() 6vt4C ![]() 6vt5C ![]() 6vt6C ![]() 6vt8C ![]() 6vt9C ![]() 6vtdC ![]() 6vteC ![]() 6vtfC ![]() 6vtgC ![]() 5cotS S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 38603.730 Da / Num. of mol.: 1 / Mutation: K326A Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() | ||||
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#2: Chemical | ChemComp-ATP / | ||||
#3: Chemical | #4: Water | ChemComp-HOH / | Has ligand of interest | Y | |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.25 Å3/Da / Density % sol: 45.27 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop Details: NgrRnlK326A (21.4 mg/ml) was adjusted to 2 mM ATP and 5 mM MnCl2 and incubated for 15 min on ice before aliquots of the protein solution (1 ul) were mixed on a coverslip with an equal volume ...Details: NgrRnlK326A (21.4 mg/ml) was adjusted to 2 mM ATP and 5 mM MnCl2 and incubated for 15 min on ice before aliquots of the protein solution (1 ul) were mixed on a coverslip with an equal volume of precipitant solution containing 0.1 M HEPES pH 6.5, 30% PEG6000 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315 / Detector: CCD / Date: Oct 25, 2015 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9792 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 1.547→50 Å / Num. obs: 94052 / % possible obs: 96.9 % / Redundancy: 9.6 % / Rmerge(I) obs: 0.106 / Rpim(I) all: 0.035 / Rrim(I) all: 0.112 / Χ2: 2.139 / Net I/σ(I): 10.5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 5COT Resolution: 1.547→28.6 Å / SU ML: 0.15 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / Phase error: 19.01
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 76.41 Å2 / Biso mean: 17.7892 Å2 / Biso min: 3.89 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 1.547→28.6 Å
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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