+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6vt6 | ||||||
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Title | Naegleria gruberi RNA ligase K170A mutant with ATP and Mn | ||||||
Components | RNA Ligase | ||||||
Keywords | LIGASE / RNA repair / adenylyltransferase | ||||||
Function / homology | RNA ligase, DRB0094 / PHA02142 OB-fold domain / RNA ligase domain, REL/Rln2 / RNA ligase / ATP binding / metal ion binding / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / : / Predicted protein Function and homology information | ||||||
Biological species | Naegleria gruberi (eukaryote) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.969 Å | ||||||
Authors | Unciuleac, M.C. / Goldgur, Y. / Shuman, S. | ||||||
Funding support | United States, 1items
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Citation | Journal: Nucleic Acids Res. / Year: 2020 Title: Caveat mutator: alanine substitutions for conserved amino acids in RNA ligase elicit unexpected rearrangements of the active site for lysine adenylylation. Authors: Unciuleac, M.C. / Goldgur, Y. / Shuman, S. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 6vt6.cif.gz | 159.8 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb6vt6.ent.gz | 121.6 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 6vt6.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 6vt6_validation.pdf.gz | 339.5 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 6vt6_full_validation.pdf.gz | 339.5 KB | Display | |
Data in XML | 6vt6_validation.xml.gz | 1.7 KB | Display | |
Data in CIF | 6vt6_validation.cif.gz | 6.8 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/vt/6vt6 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/vt/6vt6 | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 6vt0C 6vt1C 6vt3C 6vt4C 6vt5C 6vt8C 6vt9C 6vtbC 6vtdC 6vteC 6vtfC 6vtgC 5cotS S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 38603.730 Da / Num. of mol.: 1 / Mutation: K170A Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Naegleria gruberi (eukaryote) / Gene: NAEGRDRAFT_82186 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: D2W2Z5 | ||||
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#2: Chemical | ChemComp-ATP / | ||||
#3: Chemical | #4: Water | ChemComp-HOH / | Has ligand of interest | Y | |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.29 Å3/Da / Density % sol: 46.38 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop Details: NgRnlK170A (9.8 mg/ml) was adjusted to 5 mM AMP and 2 mM MnCl2 and incubated for 15 min on ice before aliquots of the protein solution (1 ul) were mixed on a coverslip with an equal volume ...Details: NgRnlK170A (9.8 mg/ml) was adjusted to 5 mM AMP and 2 mM MnCl2 and incubated for 15 min on ice before aliquots of the protein solution (1 ul) were mixed on a coverslip with an equal volume of precipitant solution containing 0.1 M HEPES pH 6.5, 30% PEG6000 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 24-ID-E / Wavelength: 0.9792 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Mar 4, 2014 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9792 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 1.96→50 Å / Num. obs: 47215 / % possible obs: 99.3 % / Redundancy: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.081 / Rpim(I) all: 0.045 / Rrim(I) all: 0.092 / Χ2: 1.52 / Net I/σ(I): 7.5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 5COT Resolution: 1.969→47.575 Å / SU ML: 0.22 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 2 / Phase error: 22.17
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 99.32 Å2 / Biso mean: 34.6335 Å2 / Biso min: 15.3 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 1.969→47.575 Å
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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