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- PDB-6vph: TPX2 residues 7-20 fused to Aurora A residues 116-389 modified wi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6vph
タイトルTPX2 residues 7-20 fused to Aurora A residues 116-389 modified with cacodylate and in complex with AMP-PNP
要素TPX2 fragment - Aurora A kinase domain fusion modified by cacodyate
キーワードTRANSFERASE / Ser/Thr kinase
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of microtubule depolymerization / Interaction between PHLDA1 and AURKA / regulation of centrosome cycle / axon hillock / microtubule nucleation / importin-alpha family protein binding / spindle assembly involved in female meiosis I / cilium disassembly / spindle pole centrosome / positive regulation of oocyte maturation ...negative regulation of microtubule depolymerization / Interaction between PHLDA1 and AURKA / regulation of centrosome cycle / axon hillock / microtubule nucleation / importin-alpha family protein binding / spindle assembly involved in female meiosis I / cilium disassembly / spindle pole centrosome / positive regulation of oocyte maturation / histone H3S10 kinase activity / chromosome passenger complex / pronucleus / mitotic centrosome separation / meiotic spindle / germinal vesicle / protein localization to centrosome / anterior/posterior axis specification / centrosome localization / spindle organization / neuron projection extension / intercellular bridge / activation of protein kinase activity / positive regulation of mitochondrial fission / mitotic spindle pole / SUMOylation of DNA replication proteins / mitotic spindle assembly / spindle midzone / regulation of mitotic spindle organization / regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / protein serine/threonine/tyrosine kinase activity / centriole / AURKA Activation by TPX2 / positive regulation of mitotic nuclear division / positive regulation of mitotic cell cycle / mitotic spindle organization / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G2 Cell Cycle Arrest / ciliary basal body / regulation of cytokinesis / regulation of signal transduction by p53 class mediator / negative regulation of protein binding / molecular function activator activity / liver regeneration / FBXL7 down-regulates AURKA during mitotic entry and in early mitosis / APC/C:Cdh1 mediated degradation of Cdc20 and other APC/C:Cdh1 targeted proteins in late mitosis/early G1 / regulation of protein stability / mitotic spindle / kinetochore / spindle / response to wounding / spindle pole / G2/M transition of mitotic cell cycle / microtubule cytoskeleton / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / mitotic cell cycle / midbody / peptidyl-serine phosphorylation / basolateral plasma membrane / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / microtubule / protein autophosphorylation / molecular adaptor activity / postsynaptic density / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / protein heterodimerization activity / protein phosphorylation / cell division / negative regulation of gene expression / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / centrosome / glutamatergic synapse / ubiquitin protein ligase binding / negative regulation of apoptotic process / apoptotic process / protein kinase binding / perinuclear region of cytoplasm / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
TPX2 / Aurora-A binding / TPX2, C-terminal / TPX2 central domain / Targeting protein for Xklp2 (TPX2) domain / Aurora-A binding / Cell cycle regulated microtubule associated protein / Aurora kinase A / Aurora kinase / Serine/threonine-protein kinase, active site ...TPX2 / Aurora-A binding / TPX2, C-terminal / TPX2 central domain / Targeting protein for Xklp2 (TPX2) domain / Aurora-A binding / Cell cycle regulated microtubule associated protein / Aurora kinase A / Aurora kinase / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / DITHIANE DIOL / Aurora kinase A / Targeting protein for Xklp2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.14 Å
データ登録者Lim, D.C. / Yaffe, M.B.
資金援助 米国, 4件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of Environmental Health Sciences (NIH/NIEHS)ES015339 米国
National Institutes of Health/National Institute of Environmental Health Sciences (NIH/NIEHS)ES028374 米国
National Institutes of Health/National Institute of Environmental Health Sciences (NIH/NIEHS)ES020466 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM104047 米国
引用ジャーナル: Sci.Signal. / 年: 2020
タイトル: Redox priming promotes Aurora A activation during mitosis.
著者: Lim, D.C. / Joukov, V. / Rettenmaier, T.J. / Kumagai, A. / Dunphy, W.G. / Wells, J.A. / Yaffe, M.B.
履歴
登録2020年2月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年8月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TPX2 fragment - Aurora A kinase domain fusion modified by cacodyate
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,3729
ポリマ－34,2751
非ポリマー1,0988
水3,153175
1
A: TPX2 fragment - Aurora A kinase domain fusion modified by cacodyate
ヘテロ分子

A: TPX2 fragment - Aurora A kinase domain fusion modified by cacodyate
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)70,74518
ポリマ－68,5492
非ポリマー2,19516
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation11_655-x+y+1,y,-z+1/21
Buried area11260 Å2
ΔGint-94 kcal/mol
Surface area24230 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)89.081, 89.081, 183.806
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number178
Space group name H-MP6122

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 TPX2 fragment - Aurora A kinase domain fusion modified by cacodyate / Targeting protein for Xklp2 / Aurora kinase A / Differentially expressed in cancerous and non- ...Targeting protein for Xklp2 / Aurora kinase A / Differentially expressed in cancerous and non-cancerous lung cells 2 / DIL-2 / Hepatocellular carcinoma-associated antigen 519 / Hepatocellular carcinoma-associated antigen 90 / Protein fls353 / Restricted expression proliferation-associated protein 100 / p100 / Aurora 2 / Aurora/IPL1-related kinase 1 / hARK1 / Breast tumor-amplified kinase / Serine/threonine-protein kinase 15 / Serine/threonine-protein kinase 6 / Serine/threonine-protein kinase aurora-A


分子量: 34274.680 Da / 分子数: 1 / 断片: kinase domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: TPX2, C20orf1, C20orf2, DIL2, HCA519, AURKA, AIK, AIRK1, ARK1, AURA, AYK1, BTAK, IAK1, STK15, STK6
プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta 2
参照: UniProt: Q9ULW0, UniProt: O14965, non-specific serine/threonine protein kinase

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非ポリマー , 5種, 183分子

#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 化合物 ChemComp-DTD / DITHIANE DIOL / 1,2-ジチアン-4α,5β-ジオ-ル


分子量: 152.235 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H8O2S2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-ANP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / AMP-PNP


分子量: 506.196 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O12P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
コメント: AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#5: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 175 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.95 % / Mosaicity: 0.7 °
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸発脱水法 / pH: 6 / 詳細: 0.1 M sodium cacodylate pH 6, 2 M NaCl, 9% PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2011年9月9日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.14→30 Å / Num. obs: 24359 / % possible obs: 98.8 % / 冗長度: 9.6 % / Rmerge(I) obs: 0.062 / Rpim(I) all: 0.019 / Rrim(I) all: 0.065 / Χ2: 1.011 / Net I/σ(I): 49.5 / Num. measured all: 233292
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.14-2.223.50.28621390.8910.170.3351.02689.1
2.22-2.314.90.23423800.9490.1140.2611.0999.4
2.31-2.416.90.20624170.9760.0820.2231.057100
2.41-2.5410.50.17323990.9870.0540.1821.011100
2.54-2.710.90.14124420.9920.0440.1480.983100
2.7-2.910.70.11424160.9940.0360.121.042100
2.9-3.210.40.09224620.9960.0280.0970.99399.9
3.2-3.6610.60.07124640.9970.0220.0741.03399.8
3.661-4.6112.50.05525260.9980.0160.0571.03799.8
4.611-3013.50.0427140.9990.0110.0420.94399.8

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.17.1_3660精密化
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
DENZOデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1OL5

1ol5


解像度: 2.14→29.54 Å / SU ML: 0.23 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 21.48 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2165 1984 8.24 %
Rwork0.187 22097 -
obs0.1894 24081 98.53 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 133.2 Å2 / Biso mean: 44.5864 Å2 / Biso min: 22.87 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.14→29.54 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2338 0 65 175 2578
Biso mean--48.5 46.96 -
残基数----284
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.14-2.20.27181290.24171451158094
2.2-2.260.29031380.2311529166799
2.26-2.320.22841400.206915651705100
2.32-2.40.21851410.22621569171099
2.4-2.480.27781410.22811563170499
2.48-2.580.31151360.22091546168299
2.58-2.70.27131380.21261548168697
2.7-2.840.25851380.2261521165997
2.84-3.020.22151420.22231553169598
3.02-3.250.26541410.20191577171899
3.25-3.580.20411460.188116191765100
3.58-4.10.19971450.149116171762100
4.1-5.160.15581490.142516541803100
5.16-29.540.19421600.185517851945100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.5743-0.92331.05381.4159-0.42191.92450.01240.0331-0.1365-0.07770.07170.0364-0.07380.002100.240.0115-0.00940.2509-0.02390.267223.89924.01146.314
21.0048-0.24970.11190.878-0.85310.98680.0036-0.0293-0.267-0.28310.33820.24260.1042-0.06960.01540.3438-0.0052-0.02930.3280.07690.408626.27810.59957.992
31.0093-0.2866-0.5801-0.16570.32820.241-0.2038-0.06110.2843-0.01560.3039-0.27950.2879-0.12810.02510.4628-0.0206-0.01210.3554-0.02120.320641.3269.73740.889
41.6781-0.98731.63361.9365-0.42162.0291-0.0458-0.3668-0.3554-0.07230.20040.10360.2287-0.01880.09060.2828-0.0115-0.00480.17710.10730.310138.3432.51464.88
5-0.00220.0148-0.0089-0.0031-0.00480.03250.20050.980.1229-0.0407-0.1489-0.15810.78290.1452-0.00010.61040.0795-0.12640.6371-0.05140.396725.31919.98827.846
60.1-0.0315-0.07020.0519-0.06020.11260.12510.7127-0.4549-0.4152-0.5651-0.2035-0.095-0.1339-0.00190.4429-0.0128-0.09450.44070.0090.454518.19717.336.296
70.03730.06450.05680.13830.12270.1188-0.01660.3923-0.1498-0.4217-0.0981.0968-0.0125-0.3554-0.00720.2403-0.0122-0.00710.37920.00180.50118.00224.40946.151
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN A AND RESID 123:229 )A123 - 229
2X-RAY DIFFRACTION2( CHAIN A AND RESID 230:272 )A230 - 272
3X-RAY DIFFRACTION3( CHAIN A AND RESID 273:309 )A273 - 309
4X-RAY DIFFRACTION4( CHAIN A AND RESID 310:389 )A310 - 389
5X-RAY DIFFRACTION5( CHAIN A AND RESID -2:9 )A-2 - 9
6X-RAY DIFFRACTION6( CHAIN A AND RESID 10:14 )A10 - 14
7X-RAY DIFFRACTION7( CHAIN A AND RESID 15:116 )A15 - 116

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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