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万見
- PDB-6vle: Crystal structure of human alpha 1,6-fucosyltransferase, FUT8 in ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6vle
タイトルCrystal structure of human alpha 1,6-fucosyltransferase, FUT8 in its Apo-form
要素Alpha-(1,6)-fucosyltransferase
キーワードTRANSFERASE / FUT8 / Fucosyltransferase / Glycosyltransferase / N-glycan / Core fucose / SH3 domain
機能・相同性
機能・相同性情報


glycoprotein 6-alpha-L-fucosyltransferase / glycoprotein 6-alpha-L-fucosyltransferase activity / receptor metabolic process / GDP-L-fucose metabolic process / alpha-(1->6)-fucosyltransferase activity / N-glycan fucosylation / Reactions specific to the complex N-glycan synthesis pathway / oligosaccharide biosynthetic process / L-fucose catabolic process / N-glycan processing ...glycoprotein 6-alpha-L-fucosyltransferase / glycoprotein 6-alpha-L-fucosyltransferase activity / receptor metabolic process / GDP-L-fucose metabolic process / alpha-(1->6)-fucosyltransferase activity / N-glycan fucosylation / Reactions specific to the complex N-glycan synthesis pathway / oligosaccharide biosynthetic process / L-fucose catabolic process / N-glycan processing / regulation of cellular response to oxidative stress / protein N-linked glycosylation via asparagine / respiratory gaseous exchange by respiratory system / fibroblast migration / protein N-linked glycosylation / Golgi cisterna membrane / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / integrin-mediated signaling pathway / SH3 domain binding / regulation of gene expression / Maturation of spike protein / in utero embryonic development / viral protein processing / Golgi membrane / Golgi apparatus / extracellular exosome / membrane
類似検索 - 分子機能
Alpha-(1,6)-fucosyltransferase / Alpha-(1,6)-fucosyltransferase, SH3 domain / Alpha-(1,6)-fucosyltransferase, N- and catalytic domain / Alpha-(1,6)-fucosyltransferase N- and catalytic domains / Glycosyltransferase family 23 (GT23) domain / Glycosyltransferase family 23 (GT23) domain profile. / ESAT-6-like / Variant SH3 domain / SH3 Domains / Src homology 3 domains ...Alpha-(1,6)-fucosyltransferase / Alpha-(1,6)-fucosyltransferase, SH3 domain / Alpha-(1,6)-fucosyltransferase, N- and catalytic domain / Alpha-(1,6)-fucosyltransferase N- and catalytic domains / Glycosyltransferase family 23 (GT23) domain / Glycosyltransferase family 23 (GT23) domain profile. / ESAT-6-like / Variant SH3 domain / SH3 Domains / Src homology 3 domains / SH3 type barrels. / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Helix Hairpins / Roll / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Alpha-(1,6)-fucosyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.28 Å
データ登録者Jarva, M.A. / Dramicanin, M. / Lingford, J.P. / Mao, R. / John, A. / Goddard-Borger, E.D.
資金援助 オーストラリア, 1件
組織認可番号国
National Health and Medical Research Council (NHMRC, Australia)GNT1139546 オーストラリア
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2020
タイトル: Structural basis of substrate recognition and catalysis by fucosyltransferase 8.
著者: Jarva, M.A. / Dramicanin, M. / Lingford, J.P. / Mao, R. / John, A. / Jarman, K.E. / Grinter, R. / Goddard-Borger, E.D.
履歴
登録2020年1月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年2月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年9月16日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Alpha-(1,6)-fucosyltransferase
B: Alpha-(1,6)-fucosyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)111,5923
ポリマ－111,4962
非ポリマー961
水6,774376
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: SAXS
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6530 Å2
ΔGint-42 kcal/mol
Surface area39520 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)95.019, 62.204, 109.905
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.880, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Alpha-(1,6)-fucosyltransferase / Alpha1-6FucT / Fucosyltransferase 8 / GDP-L-Fuc:N-acetyl-beta-D-glucosaminide alpha1 / 6- ...Alpha1-6FucT / Fucosyltransferase 8 / GDP-L-Fuc:N-acetyl-beta-D-glucosaminide alpha1 / 6-fucosyltransferase / GDP-fucose--glycoprotein fucosyltransferase / Glycoprotein 6-alpha-L-fucosyltransferase


分子量: 55747.973 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FUT8
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q9BYC5, glycoprotein 6-alpha-L-fucosyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 376 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.91 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.77 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: 12% PEG 20000, 0.1 M HEPES, pH 7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 0.9536 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年9月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9536 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.28→47.5 Å / Num. obs: 58867 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 5 % / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.135 / Rpim(I) all: 0.067 / Rrim(I) all: 0.151 / Net I/σ(I): 8.2 / Num. measured all: 293792
反射 シェル解像度: 2.28→2.34 Å / 冗長度: 5.1 % / Rmerge(I) obs: 1.711 / Num. measured all: 23265 / Num. unique obs: 4549 / CC1/2: 0.63 / Rpim(I) all: 0.833 / Rrim(I) all: 1.907 / Net I/σ(I) obs: 1 / % possible all: 100

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
PHENIX1.16_3549精密化
XDSデータ削減
Aimless0.7.4データスケーリング
PHASER位相決定
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2DE0

2de0


解像度: 2.28→47.251 Å / SU ML: 0.31 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 28.53 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.234 2918 4.96 %
Rwork0.2019 55870 -
obs0.2035 58788 99.7 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 106.98 Å2 / Biso mean: 50.8483 Å2 / Biso min: 27.04 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.28→47.251 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7492 0 5 376 7873
Biso mean--89.46 48.54 -
残基数----918
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.28-2.31740.38051360.34152652100
2.3174-2.35740.31431300.32962618100
2.3574-2.40020.39041190.31172679100
2.4002-2.44640.30341180.30032653100
2.4464-2.49630.3031490.27282648100
2.4963-2.55060.27771170.26342641100
2.5506-2.60990.31571490.25492678100
2.6099-2.67520.30841390.25052621100
2.6752-2.74750.32131130.25712681100
2.7475-2.82830.2581160.2478267099
2.8283-2.91960.25771460.23672625100
2.9196-3.0240.27081370.2323263699
3.024-3.1450.26471360.22042680100
3.145-3.28810.25031430.21972643100
3.2881-3.46140.26371610.21692639100
3.4614-3.67820.23771770.19352628100
3.6782-3.96210.19341260.1812676100
3.9621-4.36050.20491500.15712689100
4.3605-4.99090.16421370.14042675100
4.9909-6.28570.2051430.17382718100
6.2857-47.2510.19191760.1607272099
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.63040.1388-0.43130.7995-0.45142.07450.113-0.11610.06350.173-0.02820.0612-0.05370.0797-0.08250.3482-0.02640.01720.3845-0.05870.350118.0166-2.221739.459
20.5744-0.0408-0.43240.63890.1831.80750.03620.05910.0864-0.10160.0502-0.0401-0.05020.1092-0.08810.30180.0168-0.00920.4030.02810.338929.9661-1.6892-7.0103
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1(chain 'A' and resid 108 through 574)A108 - 574
2X-RAY DIFFRACTION2(chain 'B' and resid 108 through 574)B108 - 574

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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