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- PDB-6vjo: Human parainfluenza virus type 3 fusion glycoprotein N-terminal h... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6vjo
タイトルHuman parainfluenza virus type 3 fusion glycoprotein N-terminal heptad repeat domain+alpha/beta-VI
要素(Fusion glycoprotein F0) x 2
キーワードANTIVIRAL PROTEIN / Fusion protein / fusion inhibitor / six-helix bundle / alpha/beta-peptide
機能・相同性Precursor fusion glycoprotein F0, Paramyxoviridae / Fusion glycoprotein F0 / fusion of virus membrane with host plasma membrane / viral envelope / host cell plasma membrane / virion membrane / plasma membrane / Fusion glycoprotein F0 / Fusion glycoprotein F0
機能・相同性情報
生物種Human respirovirus 3 (ウイルス)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Outlaw, V.K. / Kreitler, D.F. / Gellman, S.H.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)1F32GM122263 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)1R01AI114736 米国
引用ジャーナル: J.Am.Chem.Soc. / 年: 2021
タイトル: Engineering Protease-Resistant Peptides to Inhibit Human Parainfluenza Viral Respiratory Infection.
著者: Outlaw, V.K. / Cheloha, R.W. / Jurgens, E.M. / Bovier, F.T. / Zhu, Y. / Kreitler, D.F. / Harder, O. / Niewiesk, S. / Porotto, M. / Gellman, S.H. / Moscona, A.
履歴
登録2020年1月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年4月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年5月5日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.02023年11月15日Group: Atomic model / Data collection
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_validate_main_chain_plane / pdbx_validate_peptide_omega / pdbx_validate_torsion
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_1 / _chem_comp_bond.atom_id_2 / _pdbx_validate_peptide_omega.auth_comp_id_1 / _pdbx_validate_peptide_omega.auth_comp_id_2 / _pdbx_validate_peptide_omega.auth_seq_id_1 / _pdbx_validate_peptide_omega.auth_seq_id_2 / _pdbx_validate_peptide_omega.omega

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Fusion glycoprotein F0
B: Fusion glycoprotein F0


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,8482
ポリマ－9,8482
非ポリマー00
水63135
1
A: Fusion glycoprotein F0
B: Fusion glycoprotein F0

A: Fusion glycoprotein F0
B: Fusion glycoprotein F0

A: Fusion glycoprotein F0
B: Fusion glycoprotein F0


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,5456
ポリマ－29,5456
非ポリマー00
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_755-y+2,x-y,z1
crystal symmetry operation3_775-x+y+2,-x+2,z1
Buried area14900 Å2
ΔGint-133 kcal/mol
Surface area11050 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)48.345, 48.345, 134.546
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number146
Space group name H-MH3
Space group name HallA3
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y,x-y,z
#3: -x+y,-x,z
#4: x+1/3,y+2/3,z+2/3
#5: -y+1/3,x-y+2/3,z+2/3
#6: -x+y+1/3,-x+2/3,z+2/3
#7: x+2/3,y+1/3,z+1/3
#8: -y+2/3,x-y+1/3,z+1/3
#9: -x+y+2/3,-x+1/3,z+1/3

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Fusion glycoprotein F0


分子量: 4191.891 Da / 分子数: 1
変異: I458(XCP), E459V, K462(XPC), A463I, S465(XCP), E469(B3E), E472(B3E), R476(XPC), Q479(XCP), S483(XCP)
由来タイプ: 合成
詳細: alpha/beta-VI is a synthetic alpha/beta peptide derived from residues 449-484 of the HPIV3 fusion glycoprotein C-terminal heptad repeat domain with substitutions I458(XCP), E459V, K462(XPC), ...詳細: alpha/beta-VI is a synthetic alpha/beta peptide derived from residues 449-484 of the HPIV3 fusion glycoprotein C-terminal heptad repeat domain with substitutions I458(XCP), E459V, K462(XPC), A463I, S465(XCP), E469(B3E), E472(B3E), R476(XPC), Q479(XCP), S483(XCP). It is acetylated at the N-terminus and amidated at the C-terminus.
由来: (合成) Human respirovirus 3 (ウイルス) / 参照: UniProt: A0A1X9QNY3
#2: タンパク質 Fusion glycoprotein F0


分子量: 5656.473 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
詳細: This compound is derived from residues 139-189 of the HPIV3 fusion glycoprotein. It is acetylated at the N-terminus and amidated at the C-terminus.
由来: (合成) Human respirovirus 3 (ウイルス) / 参照: UniProt: Q84193
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 35 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.97 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 30 mM NaF, 30 mM NaBr, 30 mM NaI, 20% (v/v) PEG 500 MME, 10% (w/v) PEG 20000 in 100 mM imidazole/MES monohydrate buffer (pH 6.5)

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: BRUKER AXS MICROSTAR / 波長: 1.542 Å
検出器タイプ: BRUKER SMART 6000 / 検出器: CCD / 日付: 2016年7月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.542 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→35.55 Å / Num. obs: 7675 / % possible obs: 96.8 % / 冗長度: 8.7 % / Biso Wilson estimate: 16.48 Å2 / CC1/2: 0.996 / Rpim(I) all: 0.058 / Rrim(I) all: 0.171 / Rsym value: 0.161 / Net I/σ(I): 10.5
反射 シェル解像度: 2→2.13 Å / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / Num. unique obs: 1107 / CC1/2: 0.426 / Rpim(I) all: 0.478 / Rrim(I) all: 0.944 / Rsym value: 0.161 / % possible all: 83.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.17.1_3660精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1ZTM

1ztm


解像度: 2→35.55 Å / SU ML: 0.3378 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 2 / 位相誤差: 26.9055
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2256 776 10.13 %
Rwork0.1996 --
obs0.2021 7660 96.66 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 32.3 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→35.55 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数665 0 0 35 700
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0052674
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7454917
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0361117
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0029116
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.635241
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2-2.130.41661130.3966990X-RAY DIFFRACTION83.56
2.13-2.290.29171340.26421192X-RAY DIFFRACTION99.92
2.29-2.520.22871320.17751176X-RAY DIFFRACTION100
2.52-2.880.18961350.17041184X-RAY DIFFRACTION100
2.89-3.630.18951280.1711174X-RAY DIFFRACTION98.41
3.63-35.550.18481340.15951168X-RAY DIFFRACTION98.19
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 40.9956304456 Å / Origin y: 27.6205915257 Å / Origin z: -12.3618099208 Å
111213212223313233
T0.0714114061446 Å2-0.00872840867024 Å2-0.00604962259941 Å2-0.120827383566 Å2-0.00582582508272 Å2--0.108728149411 Å2
L0.531188372509 °2-0.0640536512793 °2-0.104432518034 °2-0.50277149129 °20.390002075532 °2--2.12496776748 °2
S0.00407986816956 Å °0.0308678333427 Å °0.0200295953317 Å °-0.0803972125233 Å °0.0412449527367 Å °0.0715765334756 Å °0.0640240676534 Å °-0.544098619999 Å °0.00556540623083 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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