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- PDB-6vg0: CRYSTAL STRUCTURE OF HUMAN CYTOSOLIC ISOCITRATE DEHYDROGENASE (ID... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6vg0
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF HUMAN CYTOSOLIC ISOCITRATE DEHYDROGENASE (IDH1) R132H MUTANT IN COMPLEX WITH NADPH and AGI-15056
要素Isocitrate dehydrogenase [NADP] cytoplasmic
キーワードOXIDOREDUCTASE/OXIDOREDUCTASE inhibitor / IDH / CYTOSOLIC NADP-ISOCITRATE DEHYDROGENASE / OXALOSUCCINATE DECARBOXYLASE / NADP(+)-SPECIFIC ICDH / IDP / OXIDOREDUCTASE-OXIDOREDUCTASE inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Abnormal conversion of 2-oxoglutarate to 2-hydroxyglutarate / NADPH regeneration / regulation of phospholipid catabolic process / regulation of phospholipid biosynthetic process / NFE2L2 regulating TCA cycle genes / isocitrate metabolic process / isocitrate dehydrogenase (NADP+) / isocitrate dehydrogenase (NADP+) activity / NADP+ metabolic process / 2-oxoglutarate metabolic process ...Abnormal conversion of 2-oxoglutarate to 2-hydroxyglutarate / NADPH regeneration / regulation of phospholipid catabolic process / regulation of phospholipid biosynthetic process / NFE2L2 regulating TCA cycle genes / isocitrate metabolic process / isocitrate dehydrogenase (NADP+) / isocitrate dehydrogenase (NADP+) activity / NADP+ metabolic process / 2-oxoglutarate metabolic process / glyoxylate cycle / response to steroid hormone / female gonad development / peroxisomal matrix / tricarboxylic acid cycle / glutathione metabolic process / Peroxisomal protein import / NAD binding / tertiary granule lumen / peroxisome / NADP binding / secretory granule lumen / response to oxidative stress / ficolin-1-rich granule lumen / cadherin binding / Neutrophil degranulation / magnesium ion binding / protein homodimerization activity / mitochondrion / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Isocitrate dehydrogenase NADP-dependent / Isopropylmalate Dehydrogenase / Isopropylmalate Dehydrogenase / Isocitrate/isopropylmalate dehydrogenase, conserved site / Isocitrate and isopropylmalate dehydrogenases signature. / Isopropylmalate dehydrogenase-like domain / Isocitrate/isopropylmalate dehydrogenase / Isocitrate/isopropylmalate dehydrogenase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-NDP / Chem-QWM / Isocitrate dehydrogenase [NADP] cytoplasmic
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.66 Å
データ登録者Padyana, A. / Jin, L.
引用ジャーナル: Acs Med.Chem.Lett. / 年: 2020
タイトル: Vorasidenib (AG-881): A First-in-Class, Brain-Penetrant Dual Inhibitor of Mutant IDH1 and 2 for Treatment of Glioma.
著者: Konteatis, Z. / Artin, E. / Nicolay, B. / Straley, K. / Padyana, A.K. / Jin, L. / Chen, Y. / Narayaraswamy, R. / Tong, S. / Wang, F. / Zhou, D. / Cui, D. / Cai, Z. / Luo, Z. / Fang, C. / ...著者: Konteatis, Z. / Artin, E. / Nicolay, B. / Straley, K. / Padyana, A.K. / Jin, L. / Chen, Y. / Narayaraswamy, R. / Tong, S. / Wang, F. / Zhou, D. / Cui, D. / Cai, Z. / Luo, Z. / Fang, C. / Tang, H. / Lv, X. / Nagaraja, R. / Yang, H. / Su, S.M. / Sui, Z. / Dang, L. / Yen, K. / Popovici-Muller, J. / Codega, P. / Campos, C. / Mellinghoff, I.K. / Biller, S.A.
履歴
登録2020年1月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年2月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年3月4日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Isocitrate dehydrogenase [NADP] cytoplasmic
B: Isocitrate dehydrogenase [NADP] cytoplasmic
C: Isocitrate dehydrogenase [NADP] cytoplasmic
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)147,4288
ポリマ－144,4073
非ポリマー3,0215
水1,76598
1
A: Isocitrate dehydrogenase [NADP] cytoplasmic
B: Isocitrate dehydrogenase [NADP] cytoplasmic
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)98,1555
ポリマ－96,2712
非ポリマー1,8833
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8230 Å2
ΔGint-53 kcal/mol
Surface area33860 Å2
手法PISA
2
C: Isocitrate dehydrogenase [NADP] cytoplasmic
ヘテロ分子

C: Isocitrate dehydrogenase [NADP] cytoplasmic
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)98,5476
ポリマ－96,2712
非ポリマー2,2764
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-x+1,-y,z1
Buried area8500 Å2
ΔGint-51 kcal/mol
Surface area34440 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)196.770, 89.160, 90.750
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Space group name HallP22ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x+1/2,y+1/2,-z
#4: -x,-y,z
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11C-501-

QWM

-
要素

#1: タンパク質 Isocitrate dehydrogenase [NADP] cytoplasmic / IDH / Cytosolic NADP-isocitrate dehydrogenase / IDP / NADP(+)-specific ICDH / Oxalosuccinate decarboxylase


分子量: 48135.684 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IDH1, PICD / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O75874, isocitrate dehydrogenase (NADP+)
#2: 化合物 ChemComp-NDP / NADPH DIHYDRO-NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / NADPH


分子量: 745.421 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H30N7O17P3
#3: 化合物 ChemComp-QWM / N~2~,N~4~-bis[(1R)-1-cyclopropylethyl]-6-[6-(trifluoromethyl)pyridin-2-yl]-1,3,5-triazine-2,4-diamine


分子量: 392.421 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C19H23F3N6 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 98 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.76 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.38 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 0.25 M ammonium sulfate, 0.1M sodium citrate pH 5.6, 23% PEG 4000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-G / 波長: 0.97856 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2013年3月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97856 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.66→41.2 Å / Num. obs: 45671 / % possible obs: 98.1 % / 冗長度: 5 % / Biso Wilson estimate: 42.85 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.101 / Net I/σ(I): 15.8
反射 シェル解像度: 2.66→2.73 Å / Rmerge(I) obs: 0.694 / Num. unique obs: 3370

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.17.1_3660精密化
HKL-2000データ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3INM

3inm


解像度: 2.66→41.2 Å / SU ML: 0.4066 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 26.4807
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2643 2305 5.05 %Random selection
Rwork0.2064 43299 --
obs0.2093 45604 97.75 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 48.68 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.66→41.2 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9757 0 200 98 10055
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00210265
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.492213891
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.04081498
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00291810
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.2863859
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.66-2.720.32051300.26292722X-RAY DIFFRACTION99.93
2.72-2.780.32111420.2722742X-RAY DIFFRACTION99.86
2.78-2.850.33751560.27432705X-RAY DIFFRACTION99.93
2.85-2.930.34761430.2622730X-RAY DIFFRACTION99.9
2.93-3.010.29531430.25992731X-RAY DIFFRACTION99.83
3.01-3.110.3651350.25332733X-RAY DIFFRACTION99.76
3.11-3.220.29611490.24432724X-RAY DIFFRACTION99.41
3.22-3.350.32561530.24042714X-RAY DIFFRACTION98.96
3.35-3.50.29191390.23012714X-RAY DIFFRACTION98.86
3.5-3.690.27191440.20732700X-RAY DIFFRACTION98.1
3.69-3.920.26881460.19792696X-RAY DIFFRACTION97.53
3.92-4.220.22911550.18552649X-RAY DIFFRACTION95.99
4.22-4.650.20961410.16332656X-RAY DIFFRACTION95.4
4.65-5.320.19651410.16262670X-RAY DIFFRACTION94.61
5.32-6.690.22941480.18582684X-RAY DIFFRACTION94.97
6.69-41.20.23691400.172729X-RAY DIFFRACTION91.78

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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