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- PDB-5yfm: Human isocitrate dehydrogenase 1 bound with NADP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5yfm
タイトルHuman isocitrate dehydrogenase 1 bound with NADP
要素Isocitrate dehydrogenase [NADP] cytoplasmic
キーワードOXIDOREDUCTASE / IDH1 / isocitrate / NADPH regeneration / CYTOSOLIC PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


Abnormal conversion of 2-oxoglutarate to 2-hydroxyglutarate / NADPH regeneration / regulation of phospholipid catabolic process / regulation of phospholipid biosynthetic process / NFE2L2 regulating TCA cycle genes / isocitrate metabolic process / isocitrate dehydrogenase (NADP+) / isocitrate dehydrogenase (NADP+) activity / NADP+ metabolic process / 2-oxoglutarate metabolic process ...Abnormal conversion of 2-oxoglutarate to 2-hydroxyglutarate / NADPH regeneration / regulation of phospholipid catabolic process / regulation of phospholipid biosynthetic process / NFE2L2 regulating TCA cycle genes / isocitrate metabolic process / isocitrate dehydrogenase (NADP+) / isocitrate dehydrogenase (NADP+) activity / NADP+ metabolic process / 2-oxoglutarate metabolic process / glyoxylate cycle / response to steroid hormone / female gonad development / peroxisomal matrix / tricarboxylic acid cycle / glutathione metabolic process / Peroxisomal protein import / NAD binding / tertiary granule lumen / peroxisome / NADP binding / secretory granule lumen / response to oxidative stress / ficolin-1-rich granule lumen / cadherin binding / Neutrophil degranulation / magnesium ion binding / protein homodimerization activity / mitochondrion / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Isocitrate dehydrogenase NADP-dependent / Isopropylmalate Dehydrogenase / Isopropylmalate Dehydrogenase / Isocitrate/isopropylmalate dehydrogenase, conserved site / Isocitrate and isopropylmalate dehydrogenases signature. / Isopropylmalate dehydrogenase-like domain / Isocitrate/isopropylmalate dehydrogenase / Isocitrate/isopropylmalate dehydrogenase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / Isocitrate dehydrogenase [NADP] cytoplasmic
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Nordlund, P. / Chen, D. / Jansson, A. / Larsson, A.
資金援助 シンガポール, 1件
組織認可番号国
Nanyang Technological UniversityM060080004 シンガポール
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Human isocitrate dehydrogenase 1 bound with NADP
著者: Nordlund, P. / Chen, D. / Jansson, A. / Larsson, A.
履歴
登録2017年9月21日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02017年10月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月22日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Isocitrate dehydrogenase [NADP] cytoplasmic
B: Isocitrate dehydrogenase [NADP] cytoplasmic
C: Isocitrate dehydrogenase [NADP] cytoplasmic
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)142,4649
ポリマ－140,1613
非ポリマー2,3036
水8,287460
1
A: Isocitrate dehydrogenase [NADP] cytoplasmic
B: Isocitrate dehydrogenase [NADP] cytoplasmic
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)94,9766
ポリマ－93,4402
非ポリマー1,5354
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8180 Å2
ΔGint-70 kcal/mol
Surface area33210 Å2
手法PISA
2
C: Isocitrate dehydrogenase [NADP] cytoplasmic
ヘテロ分子

C: Isocitrate dehydrogenase [NADP] cytoplasmic
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)94,9766
ポリマ－93,4402
非ポリマー1,5354
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_456-x-1,y,-z+11
Buried area8100 Å2
ΔGint-69 kcal/mol
Surface area33400 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)203.020, 85.580, 86.070
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 98.080, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Isocitrate dehydrogenase [NADP] cytoplasmic / IDH / Cytosolic NADP-isocitrate dehydrogenase / IDP / NADP(+)-specific ICDH / Oxalosuccinate decarboxylase


分子量: 46720.223 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IDH1, PICD / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O75874, isocitrate dehydrogenase (NADP+)
#2: 化合物 ChemComp-NAP / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / 2'-MONOPHOSPHOADENOSINE 5'-DIPHOSPHORIBOSE


分子量: 743.405 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H28N7O17P3
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 460 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.64 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.42 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.2 M Magnesium Chloride, 0.1 M Tris pH 8.5, 20% PEG 8000

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 0.954 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2012年6月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.954 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→100.5 Å / Num. obs: 56672 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 3.5 % / Rpim(I) all: 0.066 / Rrim(I) all: 0.126 / Rsym value: 0.107 / Net I/av σ(I): 6.6 / Net I/σ(I): 9.3
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique obsRpim(I) allRrim(I) allRsym value% possible all
2.4-2.533.30.421.880690.2640.4970.4297.3
2.53-2.683.30.3162.477410.1980.3750.31698.3
2.68-2.873.40.2293.373350.1420.2710.22999.3
2.87-3.13.50.1724.468720.1060.2030.17299.7
3.1-3.393.60.1136.663060.0690.1330.11399.8
3.39-3.793.50.0828.457960.050.0960.08299.8
3.79-4.383.50.06610.250680.0410.0770.06699.8
4.38-5.373.30.0513.642590.0320.0590.0598.6
5.37-7.593.60.06110.633410.0370.0720.06199.9
7.59-41.3743.60.02920.518850.0170.0340.02999.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SCALA3.3.20データスケーリング
REFMAC5.8.0158精密化
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1T09

1t09


解像度: 2.4→100.5 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.947 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.892 / SU B: 8.379 / SU ML: 0.19 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.386 / ESU R Free: 0.257
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2394 2875 5.1 %RANDOM
Rwork0.1733 ---
obs0.1767 53796 99 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 109.21 Å2 / Biso mean: 30.064 Å2 / Biso min: 1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.3 Å20 Å2-0.18 Å2
2---1.69 Å20 Å2
3---1.39 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.4→100.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9699 0 147 460 10306
Biso mean--32.87 25.63 -
残基数----1226
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.01910077
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.029230
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7451.96513629
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.056321470
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.10151227
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.73624.783460
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.597151783
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.3981545
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1070.21470
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0211128
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.022052
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.462 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.303 215 -
Rwork0.228 3872 -
all-4087 -
obs--97.26 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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