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- PDB-6veo: ATAD2B bromodomain in complex with 4-({[(3R,4R)-4-{[3-methyl-5-(5... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6veo
タイトルATAD2B bromodomain in complex with 4-({[(3R,4R)-4-{[3-methyl-5-(5-methylpyridin-3-yl)-2-oxo-1,2-dihydro-1,7-naphthyridin-8-yl]amino}piperidin-3-yl]oxy}methyl)-1lambda~6~-thiane-1,1-dione (compound 38)
要素ATPase family AAA domain-containing protein 2B
キーワードNUCLEAR PROTEIN / Bromodomain / epigenetics
機能・相同性
機能・相同性情報


nucleosome disassembly / histone reader activity / transcription initiation-coupled chromatin remodeling / nucleosome assembly / histone binding / chromatin binding / ATP hydrolysis activity / nucleoplasm / ATP binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
ATPase family AAA domain-containing protein ATAD2-like / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / Bromodomain, conserved site / Bromodomain signature. / Bromodomain ...ATPase family AAA domain-containing protein ATAD2-like / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / Bromodomain, conserved site / Bromodomain signature. / Bromodomain / bromo domain / Bromodomain / Bromodomain (BrD) profile. / Bromodomain-like superfamily / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-YD4 / ATPase family AAA domain-containing protein 2B
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Glass, K.C.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM129338 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R15GM104865 米国
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2020
タイトル: Structural Insights into the Recognition of Mono- and Diacetylated Histones by the ATAD2B Bromodomain.
著者: Lloyd, J.T. / McLaughlin, K. / Lubula, M.Y. / Gay, J.C. / Dest, A. / Gao, C. / Phillips, M. / Tonelli, M. / Cornilescu, G. / Marunde, M.R. / Evans, C.M. / Boyson, S.P. / Carlson, S. / Keogh, ...著者: Lloyd, J.T. / McLaughlin, K. / Lubula, M.Y. / Gay, J.C. / Dest, A. / Gao, C. / Phillips, M. / Tonelli, M. / Cornilescu, G. / Marunde, M.R. / Evans, C.M. / Boyson, S.P. / Carlson, S. / Keogh, M.C. / Markley, J.L. / Frietze, S. / Glass, K.C.
履歴
登録2020年1月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年10月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年11月25日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ATPase family AAA domain-containing protein 2B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,5304
ポリマ－15,8261
非ポリマー7043
水1,802100
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: isothermal titration calorimetry
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area350 Å2
ΔGint-22 kcal/mol
Surface area8230 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)76.358, 76.358, 102.312
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number178
Space group name H-MP6122
Space group name HallP612(x,y,z+5/12)
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x-y,x,z+1/6
#3: y,-x+y,z+5/6
#4: -y,x-y,z+1/3
#5: -x+y,-x,z+2/3
#6: x-y,-y,-z
#7: -x,-x+y,-z+2/3
#8: -x,-y,z+1/2
#9: y,x,-z+1/3
#10: -y,-x,-z+5/6
#11: -x+y,y,-z+1/2
#12: x,x-y,-z+1/6
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1226-

HOH

21A-1281-

HOH

31A-1299-

HOH

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要素

#1: タンパク質 ATPase family AAA domain-containing protein 2B


分子量: 15826.093 Da / 分子数: 1 / 断片: bromodomain (UNP residues 953-1085) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ATAD2B, KIAA1240 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9ULI0
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-YD4 / 4-({[(3R,4R)-4-{[3-methyl-5-(5-methylpyridin-3-yl)-2-oxo-1,2-dihydro-1,7-naphthyridin-8-yl]amino}piperidin-3-yl]oxy}methyl)-1lambda~6~-thiane-1,1-dione


分子量: 511.636 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C26H33N5O4S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 100 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.72 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.78 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 25% PEG3350, 0.25 M ammonium sulfate, 0.1 M Bis-Tris, pH 5.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: SEALED TUBE / タイプ: BRUKER D8 QUEST / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: BRUKER PHOTON 100 / 検出器: CMOS / 日付: 2018年3月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→20.24 Å / Num. obs: 13029 / % possible obs: 99.61 % / 冗長度: 2 % / Biso Wilson estimate: 35.54 Å2 / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.01997 / Net I/σ(I): 21.51
反射 シェル解像度: 2.4→2.4272 Å / Rmerge(I) obs: 0.6543 / Num. unique obs: 597 / CC1/2: 0.021

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Cootモデル構築
PHENIX1.17.1-3660精密化
PROTEUMデータ削減
PROTEUMデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 3LXJ

3lxj


解像度: 2.4→20.24 Å / SU ML: 0.2439 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.91 / 位相誤差: 26.6352
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2514 640 4.91 %
Rwork0.1939 --
obs0.1965 13029 99.89 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 44.51 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→20.24 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1105 0 46 100 1251
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00531207
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.54621638
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0504183
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0043207
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d23.9649485
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.4-2.590.27461220.26252472X-RAY DIFFRACTION100
2.59-2.840.2651450.25062472X-RAY DIFFRACTION100
2.84-3.250.34021210.22342481X-RAY DIFFRACTION99.85
3.25-4.090.23531300.17612475X-RAY DIFFRACTION99.96
4.1-20.240.21421220.15942489X-RAY DIFFRACTION99.66

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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