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- PDB-6vel: Crystal Structure of Human E-cadherin bound by mouse monoclonal a... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6vel
タイトルCrystal Structure of Human E-cadherin bound by mouse monoclonal antibody 66E8Fab
要素
  • 66E8 Fab Heavy Chain
  • 66E8 Fab Light Chain
  • Ubiquitin-like protein SMT3,Cadherin-1
キーワードCELL ADHESION/Immune System / SSGCID / cadherin / E-cadherin / antibody / Structural Genomics / Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease / CELL ADHESION / CELL ADHESION-Immune System complex
機能・相同性
機能・相同性情報


response to heparin / desmosome assembly / response to Gram-positive bacterium / SUMO is conjugated to E1 (UBA2:SAE1) / SUMOylation of nuclear envelope proteins / SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) / SUMO is proteolytically processed / pituitary gland development / SUMOylation of transcription factors / SUMOylation of transcription cofactors ...response to heparin / desmosome assembly / response to Gram-positive bacterium / SUMO is conjugated to E1 (UBA2:SAE1) / SUMOylation of nuclear envelope proteins / SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) / SUMO is proteolytically processed / pituitary gland development / SUMOylation of transcription factors / SUMOylation of transcription cofactors / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / gamma-catenin binding / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in extracellular matrix, focal adhesion and epithelial-to-mesenchymal transition / septin ring / negative regulation of axon extension / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / desmosome / cellular response to indole-3-methanol / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / SUMOylation of DNA replication proteins / calcium-dependent cell-cell adhesion via plasma membrane cell adhesion molecules / flotillin complex / regulation of protein catabolic process at postsynapse, modulating synaptic transmission / cell-cell adhesion mediated by cadherin / Formation of definitive endoderm / catenin complex / SUMOylation of SUMOylation proteins / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / Apoptotic cleavage of cell adhesion proteins / SUMOylation of RNA binding proteins / adherens junction organization / GTPase activating protein binding / cell-cell junction assembly / Adherens junctions interactions / SUMOylation of chromatin organization proteins / ankyrin binding / negative regulation of cell-cell adhesion / apical junction complex / cellular response to lithium ion / homophilic cell adhesion via plasma membrane adhesion molecules / ubiquitin-like protein ligase binding / protein sumoylation / lateral plasma membrane / Integrin cell surface interactions / RHO GTPases activate IQGAPs / synapse assembly / cell adhesion molecule binding / positive regulation of protein localization / Degradation of the extracellular matrix / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / negative regulation of cell migration / protein tyrosine kinase binding / condensed nuclear chromosome / protein localization to plasma membrane / adherens junction / trans-Golgi network / cell morphogenesis / beta-catenin binding / cell-cell adhesion / cytoplasmic side of plasma membrane / positive regulation of protein import into nucleus / protein tag activity / response to toxic substance / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / neuron projection development / cell junction / cell migration / lamellipodium / actin cytoskeleton / regulation of gene expression / postsynapse / endosome / cadherin binding / response to xenobiotic stimulus / calcium ion binding / positive regulation of DNA-templated transcription / perinuclear region of cytoplasm / glutamatergic synapse / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / nucleus / membrane / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Cadherin prodomain like / Cadherin prodomain / Cadherin prodomain like / Cadherin, Y-type LIR-motif / Cadherin, Y-type LIR-motif / Cadherin / Catenin binding domain superfamily / Cadherins / Rad60/SUMO-like domain / Ubiquitin-2 like Rad60 SUMO-like ...Cadherin prodomain like / Cadherin prodomain / Cadherin prodomain like / Cadherin, Y-type LIR-motif / Cadherin, Y-type LIR-motif / Cadherin / Catenin binding domain superfamily / Cadherins / Rad60/SUMO-like domain / Ubiquitin-2 like Rad60 SUMO-like / Cadherin conserved site / Cadherin domain signature. / Cadherin repeats. / Cadherin domain / Cadherin-like / Cadherins domain profile. / Cadherin-like superfamily / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Cadherin-1 / Ubiquitin-like protein SMT3
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.65 Å
データ登録者Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease / Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease (SSGCID)
引用ジャーナル: Pnas Nexus / 年: 2022
タイトル: Regulation of multiple dimeric states of E-cadherin by adhesion activating antibodies revealed through Cryo-EM and X-ray crystallography.
著者: Maker, A. / Bolejack, M. / Schecterson, L. / Hammerson, B. / Abendroth, J. / Edwards, T.E. / Staker, B. / Myler, P.J. / Gumbiner, B.M.
履歴
登録2020年1月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年1月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02020年8月12日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Polymer sequence / Refinement description / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / entity / entity_name_com / entity_poly / entity_poly_seq / entity_src_gen / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_poly_seq_scheme / pdbx_refine_tls / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_sheet_hbond / pdbx_struct_special_symmetry / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / pdbx_validate_torsion / refine / refine_hist / refine_ls_restr / refine_ls_shell / software / struct_asym / struct_conf / struct_conn / struct_mon_prot_cis / struct_ref_seq / struct_sheet_range / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.label_seq_id / _atom_site.occupancy / _atom_site.type_symbol / _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] / _atom_site_anisotrop.U[1][3] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[2][3] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_seq_id / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can / _entity_src_gen.pdbx_end_seq_num / _pdbx_nonpoly_scheme.asym_id / _pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id / _pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num / _pdbx_nonpoly_scheme.entity_id / _pdbx_nonpoly_scheme.mon_id / _pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num / _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id / _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num / _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id / _pdbx_refine_tls.L[1][1] / _pdbx_refine_tls.L[1][2] / _pdbx_refine_tls.L[1][3] / _pdbx_refine_tls.L[2][2] / _pdbx_refine_tls.L[2][3] / _pdbx_refine_tls.L[3][3] / _pdbx_refine_tls.S[1][1] / _pdbx_refine_tls.S[1][2] / _pdbx_refine_tls.S[1][3] / _pdbx_refine_tls.S[2][1] / _pdbx_refine_tls.S[2][2] / _pdbx_refine_tls.S[2][3] / _pdbx_refine_tls.S[3][1] / _pdbx_refine_tls.S[3][2] / _pdbx_refine_tls.S[3][3] / _pdbx_refine_tls.T[1][1] / _pdbx_refine_tls.T[1][2] / _pdbx_refine_tls.T[1][3] / _pdbx_refine_tls.T[2][2] / _pdbx_refine_tls.T[2][3] / _pdbx_refine_tls.T[3][3] / _pdbx_refine_tls.origin_x / _pdbx_refine_tls.origin_y / _pdbx_refine_tls.origin_z / _pdbx_struct_assembly_prop.value / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id / _pdbx_struct_special_symmetry.auth_seq_id / _pdbx_struct_special_symmetry.label_asym_id / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.label_seq_id / _pdbx_validate_torsion.phi / _pdbx_validate_torsion.psi / _refine.B_iso_max / _refine.B_iso_mean / _refine.B_iso_min / _refine.ls_R_factor_R_free / _refine.ls_R_factor_R_work / _refine.ls_R_factor_obs / _refine.overall_SU_ML / _refine.pdbx_overall_phase_error / _refine_hist.pdbx_B_iso_mean_ligand / _refine_hist.pdbx_B_iso_mean_solvent / _refine_ls_shell.R_factor_R_free / _refine_ls_shell.R_factor_R_work / _software.version / _struct_asym.entity_id / _struct_conf.beg_label_seq_id / _struct_conf.end_label_seq_id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_mon_prot_cis.label_seq_id / _struct_mon_prot_cis.pdbx_label_seq_id_2 / _struct_mon_prot_cis.pdbx_omega_angle / _struct_ref_seq.db_align_beg / _struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_beg / _struct_ref_seq.seq_align_end / _struct_sheet_range.beg_auth_comp_id / _struct_sheet_range.beg_auth_seq_id / _struct_sheet_range.beg_label_comp_id / _struct_sheet_range.beg_label_seq_id / _struct_sheet_range.end_auth_comp_id / _struct_sheet_range.end_auth_seq_id / _struct_sheet_range.end_label_comp_id / _struct_sheet_range.end_label_seq_id / _struct_site.details / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_num_residues / _struct_site_gen.auth_asym_id / _struct_site_gen.auth_comp_id / _struct_site_gen.auth_seq_id / _struct_site_gen.label_asym_id / _struct_site_gen.label_comp_id / _struct_site_gen.label_seq_id / _struct_site_gen.pdbx_num_res / _struct_site_gen.site_id / _struct_site_gen.symmetry
解説: Sequence discrepancy / 詳細: Replaced incorrect Na ion with Ca / Provider: author / タイプ: Coordinate replacement
改定 2.12023年2月1日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / database_2
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.22023年10月25日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 2.32024年10月9日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
H: 66E8 Fab Heavy Chain
L: 66E8 Fab Light Chain
C: Ubiquitin-like protein SMT3,Cadherin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)89,54112
ポリマ－88,8443
非ポリマー6979
水2,306128
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6160 Å2
ΔGint-137 kcal/mol
Surface area29380 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)142.170, 142.170, 90.320
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11C-403-

SO4

21C-403-

SO4

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要素

-
タンパク質 , 1種, 1分子 C

#3: タンパク質 Ubiquitin-like protein SMT3,Cadherin-1 / CAM 120/80 / Epithelial cadherin / E-cadherin / Uvomorulin


分子量: 36625.715 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母), (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: SMT3, YDR510W, D9719.15, CDH1, CDHE, UVO / プラスミド: pET-21a_modified
詳細 (発現宿主): N-term His/SUMO-tagged human E-cadherin subunits EC1-EC2 in pET-21a from Barry Gumbiner
発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q12306, UniProt: P12830

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抗体 , 2種, 2分子 HL

#1: 抗体 66E8 Fab Heavy Chain


分子量: 26407.775 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / プラスミド: pET-21a_modified
詳細 (発現宿主): plasmid: N-term His/SUMO-tagged human E-cadherin subunits EC1-EC2 in pET-21a from Barry Gumbiner
発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
#2: 抗体 66E8 Fab Light Chain


分子量: 25810.666 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / プラスミド: LH
詳細 (発現宿主): full Fab, mouse mAb 66E8, light chain; vector unknown; construct sequence significantly different from reference; from Gumbiner lab, Wei Wang
発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)

-
非ポリマー , 3種, 137分子

#4: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 128 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.52 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: A complex of HosaA.19747.a.KW2, MumuA.20194.a.LG23, and MumuA.20195.a.LH23 was crystallized at 10.4 mg/ml at 14C and mixed 1:1 with 12.5% (w/v) PEG 4000, 20% (v/v) 1,2,6-hexanetriol, 0.1M ...詳細: A complex of HosaA.19747.a.KW2, MumuA.20194.a.LG23, and MumuA.20195.a.LH23 was crystallized at 10.4 mg/ml at 14C and mixed 1:1 with 12.5% (w/v) PEG 4000, 20% (v/v) 1,2,6-hexanetriol, 0.1M GlyGly/AMPD pH 8.5, 0.03M of each Lithium sulfate, Sodium sulfate, and Potassium sulfate. Tray 307437a10: puck ckt8-9.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-F / 波長: 0.97872 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-300 / 検出器: CCD / 日付: 2019年7月18日 / 詳細: Beryllium Lenses
放射モノクロメーター: Diamond [111] / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97872 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.65→46.54 Å / Num. obs: 30906 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 8.734 % / Biso Wilson estimate: 60.262 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.061 / Rrim(I) all: 0.065 / Χ2: 1.057 / Net I/σ(I): 24.68 / Num. measured all: 269932
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
2.65-2.728.9840.5953.5620150224422430.920.631100
2.72-2.798.9460.4474.7119798221322130.9580.473100
2.79-2.878.9790.3466.1519215214021400.9680.366100
2.87-2.968.9510.2647.8718726209220920.9830.28100
2.96-3.068.9720.19410.8818150202320230.9910.205100
3.06-3.178.8880.16113.1217304194719470.9920.171100
3.17-3.298.920.12616.1916940189918990.9960.133100
3.29-3.428.7840.09919.9715846180418040.9970.105100
3.42-3.578.7880.07525.915405175317530.9980.079100
3.57-3.758.720.06530.1214755169216920.9980.069100
3.75-3.958.6580.05634.413705158315830.9990.059100
3.95-4.198.5470.04739.9712897151015090.9990.0599.9
4.19-4.488.5110.0444.5312136142614260.9990.043100
4.48-4.848.4610.03847.0911295133513350.9990.04100
4.84-5.38.5170.03847.9810476123012300.9990.04100
5.3-5.938.4740.03746.989491112011200.9990.039100
5.93-6.848.4570.03548.1783729909900.9990.037100
6.84-8.388.3650.02952.3371358538530.9990.031100
8.38-11.858.0420.02356.64539667167110.025100
11.85-46.547.1540.02354.3927403993830.9990.02596

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.18.2-3874精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2o72

2o72


解像度: 2.65→46.54 Å / SU ML: 0.35 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 24.66 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2358 1542 4.99 %
Rwork0.194 29330 -
obs0.1961 30872 99.95 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 218.3 Å2 / Biso mean: 74.6742 Å2 / Biso min: 36.85 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.65→46.54 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4723 0 33 128 4884
Biso mean--117.65 56.83 -
残基数----630
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 11 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
2.65-2.740.31341570.279126322789
2.74-2.830.31551220.251926272749
2.83-2.950.26891340.254126492783
2.95-3.080.30171300.240226362766
3.08-3.240.24831500.237926602810
3.24-3.450.2681690.219226012770
3.45-3.710.2541310.207526532784
3.71-4.090.23331420.186526792821
4.09-4.680.19191300.148726882818
4.68-5.890.18741390.162227082847
5.89-46.540.23191380.183727972935
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.0286-0.3195-0.41987.11630.69482.78160.1496-0.01260.30320.0652-0.0126-0.032-0.2598-0.0048-0.15140.40160.01510.07640.4238-0.0030.3189-60.719550.881611.0364
25.92251.36521.20228.97121.01692.23260.3130.75010.5154-0.18140.23760.5979-1.2001-1.38-0.56650.96430.24450.27880.80880.21430.7685-61.669276.5386-13.2612
32.26650.0949-0.31144.5958-1.38675.81010.1550.45850.5163-0.19440.50210.6917-1.3723-0.9691-0.60.9180.22150.21260.89860.2310.8061-63.092375.6493-14.7998
43.29070.41190.39624.7505-2.14887.61510.00660.27480.1581-0.2129-0.0106-0.17330.0840.29070.02120.29360.01910.03450.3515-0.03660.3006-49.753840.3831-6.5177
51.30190.2588-0.61560.37650.46441.40.2499-0.00820.47640.260.18470.0609-1.02220.0673-0.38560.7111-0.05520.13810.3998-0.00520.5111-50.597562.2723-9.566
63.59390.3747-0.68429.07291.79356.23760.4834-0.22630.66661.1110.53430.2115-1.14890.3865-0.86080.8128-0.18240.22990.6219-0.04080.6912-46.785670.5925-15.2492
71.3970.26750.65222.5154-0.73450.54730.480.05941.50660.03130.6057-0.6882-1.91560.7579-0.57271.5389-0.40960.47610.6784-0.0741.3038-43.457180.5537-17.2175
86.14820.6877-1.55313.1036-0.36622.5170.49012.2589-0.7806-0.0464-0.0258-0.8059-0.23620.565-0.45940.6150.2324-0.03281.2289-0.280.8857-17.673622.89695.3579
96.67321.4175-1.75650.79290.44312.5-0.30.5341-1.22840.17020.2487-0.41640.49140.31220.12260.71920.1308-0.09290.4382-0.08590.6194-41.931518.660812.9592
102.48260.6113-2.56622.3324-0.43953.16910.10480.22590.02580.39920.03870.1890.5301-0.3565-0.15990.6801-0.0330.00350.44010.00620.3452-65.816524.87520.0299
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'H' and (resid 20 through 141 )H20 - 141
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'H' and (resid 142 through 179 )H142 - 179
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'H' and (resid 180 through 235 )H180 - 235
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'L' and (resid 20 through 109 )L20 - 109
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'L' and (resid 110 through 147 )L110 - 147
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'L' and (resid 148 through 193 )L148 - 193
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'L' and (resid 194 through 229 )L194 - 229
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'C' and (resid 102 through 173 )C102 - 173
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'C' and (resid 174 through 247 )C174 - 247
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'C' and (resid 248 through 314 )C248 - 314

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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