[日本語] English
万見
- PDB-6vbh: Human XPG endonuclease catalytic domain -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6vbh
タイトルHuman XPG endonuclease catalytic domain
要素DNA repair protein complementing XP-G cells,Flap endonuclease 1
キーワードDNA BINDING PROTEIN / METALLOPROTEIN / REPLICATION / DNA DAMAGE / DNA REPAIR / NUCLOETIDE EXCISION REPAIR / XPG / Xeroderma pigmentosum / 5' NUCLEASE / HYDROLASE-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


nucleotide-excision repair complex / base-excision repair, AP site formation / 5'-flap endonuclease activity / DNA replication, removal of RNA primer / 5'-3' exonuclease activity / bubble DNA binding / regulation of catalytic activity / response to UV-C / RNA polymerase II complex binding / transcription-coupled nucleotide-excision repair ...nucleotide-excision repair complex / base-excision repair, AP site formation / 5'-flap endonuclease activity / DNA replication, removal of RNA primer / 5'-3' exonuclease activity / bubble DNA binding / regulation of catalytic activity / response to UV-C / RNA polymerase II complex binding / transcription-coupled nucleotide-excision repair / response to UV / enzyme activator activity / DNA endonuclease activity / nucleotide-excision repair / double-strand break repair via homologous recombination / Dual Incision in GG-NER / Formation of Incision Complex in GG-NER / Dual incision in TC-NER / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / chromosome / single-stranded DNA binding / manganese ion binding / double-stranded DNA binding / endonuclease activity / damaged DNA binding / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / DNA repair / protein-containing complex binding / negative regulation of apoptotic process / magnesium ion binding / protein homodimerization activity / protein-containing complex / DNA binding / nucleoplasm / nucleus / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
XPG/Rad2 endonuclease, eukaryotes / Flap structure-specific endonuclease, archaea / Flap endonuclease 1 / XPG protein signature 2. / XPG conserved site / XPG protein signature 1. / XPG/Rad2 endonuclease / XPG, N-terminal / XPG-I domain / XPG N-terminal domain ...XPG/Rad2 endonuclease, eukaryotes / Flap structure-specific endonuclease, archaea / Flap endonuclease 1 / XPG protein signature 2. / XPG conserved site / XPG protein signature 1. / XPG/Rad2 endonuclease / XPG, N-terminal / XPG-I domain / XPG N-terminal domain / XPG I-region / Xeroderma pigmentosum G I-region / Xeroderma pigmentosum G N-region / Helix-hairpin-helix motif, class 2 / Helix-hairpin-helix class 2 (Pol1 family) motifs / 5'-3' exonuclease, C-terminal domain superfamily / PIN-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Flap endonuclease 1 / DNA excision repair protein ERCC-5
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Pyrococcus furiosus (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.995 Å
データ登録者Tsutakawa, S.E. / Arvai, A.S. / Tainer, J.A.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)P01CA92584 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01 GM110387 米国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)R35 CA22043 米国
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2020
タイトル: Human XPG nuclease structure, assembly, and activities with insights for neurodegeneration and cancer from pathogenic mutations.
著者: Tsutakawa, S.E. / Sarker, A.H. / Ng, C. / Arvai, A.S. / Shin, D.S. / Shih, B. / Jiang, S. / Thwin, A.C. / Tsai, M.S. / Willcox, A. / Her, M.Z. / Trego, K.S. / Raetz, A.G. / Rosenberg, D. / ...著者: Tsutakawa, S.E. / Sarker, A.H. / Ng, C. / Arvai, A.S. / Shin, D.S. / Shih, B. / Jiang, S. / Thwin, A.C. / Tsai, M.S. / Willcox, A. / Her, M.Z. / Trego, K.S. / Raetz, A.G. / Rosenberg, D. / Bacolla, A. / Hammel, M. / Griffith, J.D. / Cooper, P.K. / Tainer, J.A.
履歴
登録2019年12月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年6月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年7月8日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_radiation_wavelength / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_radiation_wavelength.wavelength

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: DNA repair protein complementing XP-G cells,Flap endonuclease 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,56216
ポリマ－40,1211
非ポリマー1,44115
水2,144119
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: SAXS, For larger constructs, we saw this using SAXS, MALS, and assays for oligomerization.
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: DNA repair protein complementing XP-G cells,Flap endonuclease 1
ヘテロ分子

A: DNA repair protein complementing XP-G cells,Flap endonuclease 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)83,12432
ポリマ－80,2422
非ポリマー2,88230
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_565x,-y+1,-z1
Buried area6400 Å2
ΔGint-385 kcal/mol
Surface area35080 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)64.438, 173.403, 101.608
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

-
要素

#1: タンパク質 DNA repair protein complementing XP-G cells,Flap endonuclease 1 / DNA excision repair protein ERCC-5 / Xeroderma pigmentosum group G-complementing protein / FEN-1 / ...DNA excision repair protein ERCC-5 / Xeroderma pigmentosum group G-complementing protein / FEN-1 / Flap structure-specific endonuclease 1


分子量: 40120.871 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: The human catalytic domain was cloned with residues 79 to 785 replaced with residues 89 to 128 from P. furiosus FEN and with a C-terminal truncation after residue 987.
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト), (組換発現) Pyrococcus furiosus (古細菌)
遺伝子: ERCC5, ERCM2, XPG, XPGC, fen, fen-1, PF1414 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta2 DE3
参照: UniProt: P28715, UniProt: O93634, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 15 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 119 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 3

-
試料調製

結晶
IDマシュー密度 (Å3/Da)溶媒含有率 (%)
13.5465.23
2
3
結晶化
温度 (K)Crystal-ID手法詳細
2881蒸気拡散法, ハンギングドロップ法Mixed 1:1 with 40% AmSO4, 200 mM Imidizole/Malate Buffer pH 4.2,100 mM MgCl2
2882蒸気拡散法, ハンギングドロップ法Mixed 1:1 wit 24% AmSO4, 200 mM Imidizole/Malate Buffer pH 4.2, 250 mM MgCl2, 0.5 mM SmSO4, 10 mM DTT
2883蒸気拡散法, ハンギングドロップ法Mixed 1:1 with 32% AmSO4, 10 mM DTT, 200 mM Imidizole/Malate Buffer pH 4.2, and 50 mM MgCl2

-
データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-IDSerial crystal experiment
11001N
21002N
31003N
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンALS 12.3.111.115953
シンクロトロンSSRL BL11-121.1
シンクロトロンSSRL BL11-131.1
検出器
タイプID検出器日付
ADSC QUANTUM 3151CCD2010年7月8日
MARMOSAIC 325 mm CCD2CCD2010年7月24日
MARMOSAIC 325 mm CCD3CCD2010年7月24日
放射
IDプロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2SINGLE WAVELENGTHMx-ray2
3SINGLE WAVELENGTHMx-ray3
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.1159531
21.11
31
反射解像度: 1.995→50 Å / Num. obs: 36003 / % possible obs: 92.2 % / 冗長度: 13.4 % / Biso Wilson estimate: 42.97 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.122 / Rpim(I) all: 0.029 / Rrim(I) all: 0.125 / Χ2: 2.756 / Net I/σ(I): 11.6
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2-2.034.50.72512760.8140.3190.7971.21766.5
2.03-2.075.10.71114420.820.2920.7731.28975.6
2.07-2.116.10.57815540.9080.2170.6211.31179.9
2.11-2.156.90.50816570.9360.1780.541.485.7
2.15-2.27.20.44816790.960.1560.4761.44287.2
2.2-2.257.60.41617020.9630.1410.4411.44788.3
2.25-2.319.80.40717290.9810.1120.4241.67589.6
2.31-2.37110.40417570.9820.1070.4191.74890.5
2.37-2.4412.10.38517740.990.0980.3981.84192.7
2.44-2.5212.90.3518150.9910.0880.3621.91793.9
2.52-2.6113.80.32418410.9920.0810.3341.97594.4
2.61-2.7114.90.30619060.9930.0740.3152.20397.9
2.71-2.8415.70.27119400.9970.0650.2792.342100
2.84-2.9916.90.24119620.9980.0560.2472.531100
2.99-3.1718.10.23319490.9970.0540.242.727100
3.17-3.4218.90.19419630.9980.0450.1993.04100
3.42-3.7619.30.15319630.9980.0350.1573.489100
3.76-4.3119.60.12119940.9990.0280.1253.985100
4.31-5.4319.50.09620010.9990.0220.0984.335100
5.43-50170.0720990.9990.0180.0724.282100

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
PHENIXphenix-dev 2722精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3q8k

3q8k


解像度: 1.995→43.833 Å / SU ML: 0.24 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 位相誤差: 37.78
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2444 1602 4.96 %
Rwork0.2198 --
obs0.2211 32323 82.55 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 218.37 Å2 / Biso mean: 80.6006 Å2 / Biso min: 32.1 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.995→43.833 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2672 0 75 119 2866
Biso mean--115.99 70.39 -
残基数----326
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0132821
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2493824
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.062395
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008486
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d9.0511661
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
1.9954-2.05980.3568900.3349176953
2.0598-2.13340.37591110.3206215965
2.1334-2.21880.38981210.2809232370
2.2188-2.31980.32321220.26247373
2.3198-2.44210.26461390.2361263079
2.4421-2.59510.27221470.2298278883
2.5951-2.79540.27071580.2371303290
2.7954-3.07670.30041680.2403320395
3.0767-3.52170.2741770.2229336799
3.5217-4.43630.19961810.1953424100
4.4363-43.830.22381880.20933553100

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る