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- PDB-6vae: Mono-ubiquitinated Fanconi Anemia ID complex bound to ICL DNA -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6vae
タイトルMono-ubiquitinated Fanconi Anemia ID complex bound to ICL DNA
要素
  • (DNA (29-MER)) x 2
  • Fanconi anemia group D2 protein
  • Fanconi anemia, complementation group I
  • Ubiquitin
キーワードDNA BINDING PROTEIN/DNA / DNA clamp / DNA BINDING PROTEIN / DNA BINDING PROTEIN-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of CD40 signaling pathway / gamete generation / regulation of regulatory T cell differentiation / double-strand break repair involved in meiotic recombination / homologous chromosome pairing at meiosis / neuronal stem cell population maintenance / brain morphogenesis / DNA repair complex / mitotic intra-S DNA damage checkpoint signaling / interstrand cross-link repair ...regulation of CD40 signaling pathway / gamete generation / regulation of regulatory T cell differentiation / double-strand break repair involved in meiotic recombination / homologous chromosome pairing at meiosis / neuronal stem cell population maintenance / brain morphogenesis / DNA repair complex / mitotic intra-S DNA damage checkpoint signaling / interstrand cross-link repair / condensed chromosome / DNA polymerase binding / Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Glycogen synthesis / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Negative regulation of FLT3 / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Regulation of TBK1, IKKε-mediated activation of IRF3, IRF7 upon TLR3 ligation / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / Downregulation of ERBB4 signaling / Regulation of FZD by ubiquitination / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / p75NTR recruits signalling complexes / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / Regulation of pyruvate metabolism / NF-kB is activated and signals survival / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / Pexophagy / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / NRIF signals cell death from the nucleus / Regulation of PTEN localization / VLDLR internalisation and degradation / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Regulation of BACH1 activity / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / Translesion synthesis by REV1 / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / Translesion synthesis by POLK / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / positive regulation of protein ubiquitination / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / Josephin domain DUBs / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / Translesion synthesis by POLI / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / response to gamma radiation / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / TCF dependent signaling in response to WNT / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / Regulation of NF-kappa B signaling / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / Asymmetric localization of PCP proteins / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / Regulation of signaling by CBL / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / Vpu mediated degradation of CD4 / Negative regulation of FGFR3 signaling / Assembly of the pre-replicative complex / Ubiquitin-Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / Peroxisomal protein import / Fanconi Anemia Pathway / Degradation of DVL / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / Negative regulation of FGFR2 signaling / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / Stabilization of p53 / Negative regulation of FGFR4 signaling
類似検索 - 分子機能
Fanconi anemia group I protein / FANCI solenoid 1 cap / FANCI solenoid 1 domain / FANCI helical domain 1 / FANCI helical domain 2 / FANCI solenoid 3 domain / FANCI solenoid 4 domain / FANCI solenoid 2 domain / FANCI solenoid 1 cap / FANCI solenoid 1 ...Fanconi anemia group I protein / FANCI solenoid 1 cap / FANCI solenoid 1 domain / FANCI helical domain 1 / FANCI helical domain 2 / FANCI solenoid 3 domain / FANCI solenoid 4 domain / FANCI solenoid 2 domain / FANCI solenoid 1 cap / FANCI solenoid 1 / FANCI solenoid 2 / FANCI solenoid 3 / FANCI solenoid 4 / FANCI helical domain 1 / FANCI helical domain 2 / Fanconi anaemia protein FANCD2 / Fanconi anaemia protein FancD2 nuclease / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / : / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / Fanconi anemia, complementation group I / Polyubiquitin-C / Fanconi anemia group D2 protein / Fanconi anemia group I protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.6 Å
データ登録者Pavletich, N.P.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
Howard Hughes Medical Institute (HHMI) 米国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2020
タイトル: DNA clamp function of the monoubiquitinated Fanconi anaemia ID complex.
著者: Renjing Wang / Shengliu Wang / Ankita Dhar / Christopher Peralta / Nikola P Pavletich /
要旨: The ID complex, involving the proteins FANCI and FANCD2, is required for the repair of DNA interstrand crosslinks (ICL) and related lesions. These proteins are mutated in Fanconi anaemia, a disease ...The ID complex, involving the proteins FANCI and FANCD2, is required for the repair of DNA interstrand crosslinks (ICL) and related lesions. These proteins are mutated in Fanconi anaemia, a disease in which patients are predisposed to cancer. The Fanconi anaemia pathway of ICL repair is activated when a replication fork stalls at an ICL; this triggers monoubiquitination of the ID complex, in which one ubiquitin molecule is conjugated to each of FANCI and FANCD2. Monoubiquitination of ID is essential for ICL repair by excision, translesion synthesis and homologous recombination; however, its function remains unknown. Here we report a cryo-electron microscopy structure of the monoubiquitinated human ID complex bound to DNA, and reveal that it forms a closed ring that encircles the DNA. By comparison with the structure of the non-ubiquitinated ID complex bound to ICL DNA-which we also report here-we show that monoubiquitination triggers a complete rearrangement of the open, trough-like ID structure through the ubiquitin of one protomer binding to the other protomer in a reciprocal fashion. These structures-together with biochemical data-indicate that the monoubiquitinated ID complex loses its preference for ICL and related branched DNA structures, and becomes a sliding DNA clamp that can coordinate the subsequent repair reactions. Our findings also reveal how monoubiquitination in general can induce an alternative protein structure with a new function.
履歴
登録2019年12月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年3月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年4月22日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22024年11月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / em_admin / pdbx_entry_details / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_modification_feature / refine / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type / _em_admin.last_update / _refine.ls_d_res_high / _refine.ls_d_res_low / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-21138
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Fanconi anemia, complementation group I
B: Fanconi anemia group D2 protein
C: Ubiquitin
D: Ubiquitin
S: DNA (29-MER)
T: DNA (29-MER)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)348,8676
ポリマ－348,8676
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11C
21D

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: MET / Beg label comp-ID: MET / End auth comp-ID: VAL / End label comp-ID: VAL / Refine code: 1 / Auth seq-ID: 1 - 70 / Label seq-ID: 1 - 70

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1CC
2DD

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要素

#1: タンパク質 Fanconi anemia, complementation group I


分子量: 149566.047 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: isopeptide bond between Lys523 Nz and the C-terminus of ubiquitin (chain C)
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FANCI
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: B7ZMF2, UniProt: Q9NVI1*PLUS
#2: タンパク質 Fanconi anemia group D2 protein / Protein FACD2


分子量: 164314.516 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: isopeptide bond between Lys561 Nz and the C-terminus of ubiquitin (chain D)
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FANCD2, FACD
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q9BXW9
#3: タンパク質 Ubiquitin


分子量: 8576.831 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: isopeptide bond between C-terminus of ubiquitin (chain C) and Lys523 Nz of FANCI (chain A); isopeptide bond between C-terminus of ubiquitin (chain D) and Lys561 Nz of FANCD2 (chain B)
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0CG48
#4: DNA鎖 DNA (29-MER)


分子量: 8951.746 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#5: DNA鎖 DNA (29-MER)


分子量: 8880.711 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Mono-ubiquitinated Fanconi Anemia ID complex bound to DNA
タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: MULTIPLE SOURCES
分子量単位: MEGADALTONS / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
緩衝液pH: 8
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: unspecified
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 51 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: REFMAC / バージョン: 5.8.0257 / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
4CTFFIND4CTF補正
7Oモデルフィッティング
9RELION3初期オイラー角割当
13REFMAC5モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 301158 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築B value: 150 / プロトコル: OTHER / 空間: RECIPROCAL / Target criteria: R-factor
原子モデル構築PDB-ID: 3S4W

3s4w


Accession code: 3S4W / Source name: PDB / タイプ: experimental model
精密化解像度: 3.6→3.6 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.867 / SU B: 58.88 / SU ML: 0.383 / ESU R: 0.72
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射
Rwork0.30174 --
obs0.30174 130228 99.84 %
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 142.942 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.09 Å2-1.12 Å2-1.33 Å2
2---1.16 Å21.72 Å2
3---2.26 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 合計: 21167
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
ELECTRON MICROSCOPYr_bond_refined_d0.010.01321719
ELECTRON MICROSCOPYr_bond_other_d0.0070.01720266
ELECTRON MICROSCOPYr_angle_refined_deg1.421.59729474
ELECTRON MICROSCOPYr_angle_other_deg1.5371.61647190
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_1_deg6.9255.1022791
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_2_deg35.30323.557967
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_3_deg16.695153893
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_4_deg13.4811592
ELECTRON MICROSCOPYr_chiral_restr0.1370.2062927
ELECTRON MICROSCOPYr_gen_planes_refined0.0070.0222651
ELECTRON MICROSCOPYr_gen_planes_other0.0040.024200
ELECTRON MICROSCOPYr_nbd_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_nbd_other
ELECTRON MICROSCOPYr_nbtor_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_nbtor_other
ELECTRON MICROSCOPYr_xyhbond_nbd_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_xyhbond_nbd_other
ELECTRON MICROSCOPYr_metal_ion_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_metal_ion_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_vdw_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_vdw_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_hbond_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_hbond_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_metal_ion_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_metal_ion_other
ELECTRON MICROSCOPYr_mcbond_it2.6310.8599997
ELECTRON MICROSCOPYr_mcbond_other2.6310.8599995
ELECTRON MICROSCOPYr_mcangle_it4.0021.28112456
ELECTRON MICROSCOPYr_mcangle_other4.0021.28112456
ELECTRON MICROSCOPYr_scbond_it3.8051.04211722
ELECTRON MICROSCOPYr_scbond_other3.8051.04211721
ELECTRON MICROSCOPYr_scangle_it
ELECTRON MICROSCOPYr_scangle_other5.821.46817018
ELECTRON MICROSCOPYr_long_range_B_refined5.22517.95455603
ELECTRON MICROSCOPYr_long_range_B_other5.22517.95455604
ELECTRON MICROSCOPYr_rigid_bond_restr
ELECTRON MICROSCOPYr_sphericity_free
ELECTRON MICROSCOPYr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS数: 1102 / タイプ: tight thermal / Rms dev position: 0.65 Å / Weight position: 0.5
LS精密化 シェル解像度: 3.5→3.59 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0 0 -
Rwork0.575 9523 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: ELECTRON MICROSCOPY

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.0761-0.02880.00720.0177-0.00850.0077-0.2141-0.41050.36580.08230.0504-0.26820.06330.03320.16374.03410.4097-0.32734.0097-0.11564.384671.495132.865419.515
20.845-1.23060.75142.2154-1.3240.7977-0.0143-0.8901-0.4185-0.64370.34660.32480.4499-0.3034-0.33233.79490.3116-0.09213.7020.10083.709880.799249.237826.2927
33.4789-1.0060.5396.3650.03795.95670.07830.8303-0.3605-0.77480.2251-0.53070.44310.3847-0.30341.5183-0.04060.06071.6475-0.01051.655377.54274.282734.6444
415.74125.72-1.0411.33521.71042.6834-0.41780.9504-0.8794-0.2438-0.0576-0.18520.6539-0.2920.47540.57620.08580.1120.4542-0.030.644175.981193.855845.7891
56.373-5.1369-5.55688.27724.225.0390.00870.5998-0.23510.0027-0.32470.95020.2578-0.66010.3160.413-0.09520.07290.6007-0.11980.91252.1154111.316657.6379
63.8631.0699-3.271111.41912.11833.82690.93-0.30670.88431.0247-0.71850.6971-0.8615-0.2804-0.21161.15190.18290.24531.2819-0.44221.730752.8662141.417870.41
76.13923.7782-0.85739.57680.757712.36150.1946-0.77931.4111.1226-0.7065-0.9046-0.43460.95730.5121.195-0.10360.40211.0159-0.311.666866.6145.204967.0452
810.8267-0.5241-1.38313.1615-0.16667.70660.15510.46571.2007-0.03010.1969-0.2979-1.02060.4219-0.3520.4720.04070.41560.5517-0.03930.969573.8146138.70151.2827
99.6176-3.6465-0.91138.9038-2.4748.33680.07741.1281.489-0.4693-0.2136-0.3439-0.68650.49750.13620.74130.29090.29060.93130.14751.160593.9151130.269844.8271
107.85541.54151.263812.83622.88838.19270.23711.01890.6072-0.7193-0.1977-0.7703-0.54910.6179-0.03940.3630.13730.20450.52510.25510.8219107.5706111.935550.1202
1112.41443.19052.603417.21655.966614.6614-0.15991.05-0.1713-0.62230.352-0.2545-0.0251.6812-0.19210.25960.10820.07960.40490.25870.6363111.3813100.742254.3892
129.5939-0.04433.44949.79482.009712.73370.144-0.35270.14210.5677-0.3457-1.0272-0.65550.90940.20180.4007-0.09850.00990.29990.41140.8619115.198496.424269.1281
135.81750.13180.05915.03850.77166.3980.0232-0.17640.7240.20170.29131.6345-0.0591-1.9329-0.31441.54560.19420.20182.57020.16762.493422.5242123.639475.7007
148.8345-2.91231.26941.82040.43225.0387-0.1776-1.28150.17751.22880.3120.3084-0.2904-0.5274-0.13442.25970.02850.20171.8344-0.02681.581540.5285114.800590.4686
155.6829-2.3015-1.93544.93661.23855.541-0.1295-1.2354-0.01651.39690.08230.04540.24890.20260.04721.73040.0873-0.3361.6697-0.0621.495655.9242100.755191.1349
165.2748-2.2839-0.023510.19884.34394.31080.1321-0.2364-0.30020.8002-0.0725-0.64730.51730.2014-0.05971.48360.1452-0.37691.08710.12241.661162.741484.77778.1039
171.73060.18160.14776.87682.13612.19290.25390.4152-0.1573-0.2962-0.16470.8060.154-0.1465-0.08931.6050.0542-0.26521.73830.13611.614562.12554.521959.9769
184.6835-1.60720.23156.8482-0.51225.35270.23480.9818-1.5618-0.9548-0.3454-0.30570.95410.35390.11062.1047-0.0994-0.60641.9139-0.25362.159985.680629.1761.8059
199.1889-3.23492.71327.8177-1.5058.95190.1328-0.1078-0.19140.0871-0.2196-0.3497-0.09-0.08210.08681.5017-0.349-0.35751.1176-0.00971.539389.880943.565776.2021
205.8122-0.9271.23026.88391.14566.16410.0754-1.234-0.72941.3815-0.4190.480.3054-0.04960.34361.6896-0.4814-0.17131.37250.14131.425196.809250.222590.3894
217.3307-0.6166-2.1610.9286-1.7769.16010.5143-0.9296-0.34681.0049-0.2517-1.06360.44070.7269-0.26251.0913-0.3427-0.36310.76430.2631.1587113.888967.593184.2295
226.35440.84171.50418.2353.16598.5627-0.0586-1.45130.17931.27850.1677-0.3789-0.24060.8613-0.10911.028-0.051-0.26181.02040.22710.9963114.381688.951684.2705
234.90852.05363.118111.08-1.49414.3433-0.40930.3159-0.09660.10670.32651.06940.7243-0.91290.08281.5634-0.12370.0271.4641-0.06151.689832.348192.928277.2728
246.6006-2.6312-1.48285.7744-0.69212.29790.30181.1221-0.4485-0.80.23651.54220.7834-1.3219-0.53832.1589-0.36-0.26912.3455-0.06252.4654.968269.618431.9393
251.29522.46121.140318.11167.92564.07611.4176-0.32950.1164-0.334-2.3431-0.6564-0.2255-1.04950.92552.26780.0301-0.02282.83220.20592.438590.0603114.824172.038
260.68960.0283-1.32834.08313.10635.8327-0.25251.0721-0.12341.8947-0.1502-1.18861.5611-1.630.40272.6571-0.1543-0.23742.97470.32252.7741101.405771.169458.9507
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1ELECTRON MICROSCOPY1A1 - 81
2ELECTRON MICROSCOPY2A82 - 169
3ELECTRON MICROSCOPY3A170 - 305
4ELECTRON MICROSCOPY4A306 - 399
5ELECTRON MICROSCOPY5A408 - 617
6ELECTRON MICROSCOPY6A618 - 743
7ELECTRON MICROSCOPY7A744 - 800
8ELECTRON MICROSCOPY8A801 - 934
9ELECTRON MICROSCOPY9A949 - 1039
10ELECTRON MICROSCOPY10A1040 - 1154
11ELECTRON MICROSCOPY11A1155 - 1221
12ELECTRON MICROSCOPY12A1233 - 1297
13ELECTRON MICROSCOPY12B1339 - 1400
14ELECTRON MICROSCOPY13B45 - 187
15ELECTRON MICROSCOPY14B188 - 254
16ELECTRON MICROSCOPY15B255 - 311
17ELECTRON MICROSCOPY16B337 - 465
18ELECTRON MICROSCOPY17B466 - 645
19ELECTRON MICROSCOPY18B646 - 841
20ELECTRON MICROSCOPY19B916 - 1020
21ELECTRON MICROSCOPY20B1021 - 1145
22ELECTRON MICROSCOPY21B1150 - 1250
23ELECTRON MICROSCOPY22B1251 - 1338
24ELECTRON MICROSCOPY23C1 - 76
25ELECTRON MICROSCOPY24D1 - 76
26ELECTRON MICROSCOPY25S1 - 18
27ELECTRON MICROSCOPY25T41 - 58
28ELECTRON MICROSCOPY26T30 - 40
29ELECTRON MICROSCOPY26S19 - 29

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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