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- PDB-5kod: Crystal Structure of GH3.5 Acyl Acid Amido Synthetase from Arabid... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5kod | ||||||
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Title | Crystal Structure of GH3.5 Acyl Acid Amido Synthetase from Arabidopsis thaliana | ||||||
![]() | Indole-3-acetic acid-amido synthetase GH3.5 | ||||||
![]() | LIGASE / ANL / adenylating enzyme / acyl acid amido synthetase / adenylation ligase | ||||||
Function / homology | ![]() indole-3-acetic acid amido synthetase activity / positive regulation of camalexin biosynthetic process / camalexin biosynthetic process / : / acid-amino acid ligase activity / Ligases; Forming carbon-nitrogen bonds; Acid-amino-acid ligases (peptide synthases) / response to auxin / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Jez, J.M. / Westfall, C.S. / Zubieta, C. | ||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: Arabidopsis thaliana GH3.5 acyl acid amido synthetase mediates metabolic crosstalk in auxin and salicylic acid homeostasis. Authors: Westfall, C.S. / Sherp, A.M. / Zubieta, C. / Alvarez, S. / Schraft, E. / Marcellin, R. / Ramirez, L. / Jez, J.M. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 918 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 764.2 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 1.6 MB | Display | ![]() |
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Full document | ![]() | 1.6 MB | Display | |
Data in XML | ![]() | 89.8 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 127.6 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 4eqlS S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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3 | ![]()
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4 | ![]()
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 69358.086 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() References: UniProt: O81829, Ligases; Forming carbon-nitrogen bonds; Acid-amino-acid ligases (peptide synthases) #2: Chemical | ChemComp-AMP / #3: Chemical | ChemComp-IAC / #4: Chemical | #5: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.2 Å3/Da / Density % sol: 44.15 % |
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Crystal grow | Temperature: 277 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 9.5 Details: 20% PEG-8000 0.1 M N-cyclohexyl-2-aminoethanesulfonic acid, pH 9.5 2 mM MgCl2 5 mM tris(2-carboxyethyl)phosphine 5 mM IAA 5 mM AMP |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: MARMOSAIC 225 mm CCD / Detector: CCD / Date: Jun 11, 2012 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.98 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.2→42.2 Å / Num. obs: 108566 / % possible obs: 89.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Redundancy: 2.26 % / Rsym value: 0.093 / Net I/σ(I): 11.2 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 4EQL Resolution: 2.202→42.164 Å / SU ML: 0.28 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.99 / Phase error: 25 / Stereochemistry target values: MLHL
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.202→42.164 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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