[日本語] English
万見
- PDB-6uwi: Crystal structure of the Clostridium difficile translocase CDTb -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6uwi
タイトルCrystal structure of the Clostridium difficile translocase CDTb
要素ADP-ribosyltransferase binding component
キーワードTOXIN / Translocase
機能・相同性
機能・相同性情報


protein homooligomerization / transferase activity / extracellular region / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Bacterial exotoxin B / Protective antigen, heptamerisation domain / Protective antigen, Ca-binding domain / Clostridial binary toxin B/anthrax toxin PA, domain 3 / Protective antigen, heptamerisation domain superfamily / Clostridial binary toxin B/anthrax toxin PA Ca-binding domain / Clostridial binary toxin B/anthrax toxin PA domain 2 / Clostridial binary toxin B/anthrax toxin PA domain 3 / PA14 domain / PA14 / PA14 domain
類似検索 - ドメイン・相同性
ADP-ribosyltransferase binding component
類似検索 - 構成要素
生物種Clostridioides difficile (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.7 Å
データ登録者Pozharski, E.
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2020
タイトル: Structure of the cell-binding component of the binary toxin reveals a di-heptamer macromolecular assembly.
著者: Xingjian Xu / Raquel Godoy-Ruiz / Kaylin A Adipietro / Christopher Peralta / Danya Ben-Hail / Kristen M Varney / Mary E Cook / Braden M Roth / Paul T Wilder / Thomas Cleveland / Alexander ...著者: Xingjian Xu / Raquel Godoy-Ruiz / Kaylin A Adipietro / Christopher Peralta / Danya Ben-Hail / Kristen M Varney / Mary E Cook / Braden M Roth / Paul T Wilder / Thomas Cleveland / Alexander Grishaev / Heather M Neu / Sarah L J Michel / Wenbo Yu / Dorothy Beckett / Richard R Rustandi / Catherine Lancaster / John W Loughney / Adam Kristopeit / Sianny Christanti / Jessica W Olson / Alexander D MacKerell / Amedee des Georges / Edwin Pozharski / David J Weber /
要旨: Targeting infection is challenging because treatment options are limited, and high recurrence rates are common. One reason for this is that hypervirulent strains often have a binary toxin termed ...Targeting infection is challenging because treatment options are limited, and high recurrence rates are common. One reason for this is that hypervirulent strains often have a binary toxin termed the toxin, in addition to the enterotoxins TsdA and TsdB. The toxin has an enzymatic component, termed CDTa, and a pore-forming or delivery subunit termed CDTb. CDTb was characterized here using a combination of single-particle cryoelectron microscopy, X-ray crystallography, NMR, and other biophysical methods. In the absence of CDTa, 2 di-heptamer structures for activated CDTb (1.0 MDa) were solved at atomic resolution, including a symmetric (CDTb; 3.14 Å) and an asymmetric form (CDTb; 2.84 Å). Roles played by 2 receptor-binding domains of activated CDTb were of particular interest since the receptor-binding domain 1 lacks sequence homology to any other known toxin, and the receptor-binding domain 2 is completely absent in other well-studied heptameric toxins (i.e., anthrax). For CDTb, a Ca binding site was discovered in the first receptor-binding domain that is important for its stability, and the second receptor-binding domain was found to be critical for host cell toxicity and the di-heptamer fold for both forms of activated CDTb. Together, these studies represent a starting point for developing structure-based drug-design strategies to target the most severe strains of .
履歴
登録2019年11月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年1月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月6日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id
改定 1.22024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: ADP-ribosyltransferase binding component
G: ADP-ribosyltransferase binding component
F: ADP-ribosyltransferase binding component
E: ADP-ribosyltransferase binding component
D: ADP-ribosyltransferase binding component
C: ADP-ribosyltransferase binding component
B: ADP-ribosyltransferase binding component
H: ADP-ribosyltransferase binding component
I: ADP-ribosyltransferase binding component
J: ADP-ribosyltransferase binding component
K: ADP-ribosyltransferase binding component
L: ADP-ribosyltransferase binding component
M: ADP-ribosyltransferase binding component
N: ADP-ribosyltransferase binding component
a: ADP-ribosyltransferase binding component
g: ADP-ribosyltransferase binding component
f: ADP-ribosyltransferase binding component
e: ADP-ribosyltransferase binding component
d: ADP-ribosyltransferase binding component
c: ADP-ribosyltransferase binding component
b: ADP-ribosyltransferase binding component
h: ADP-ribosyltransferase binding component
i: ADP-ribosyltransferase binding component
j: ADP-ribosyltransferase binding component
k: ADP-ribosyltransferase binding component
l: ADP-ribosyltransferase binding component
m: ADP-ribosyltransferase binding component
n: ADP-ribosyltransferase binding component
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)2,094,381112
ポリマ－2,091,01428
非ポリマー3,36784
水00
1
A: ADP-ribosyltransferase binding component
G: ADP-ribosyltransferase binding component
F: ADP-ribosyltransferase binding component
E: ADP-ribosyltransferase binding component
D: ADP-ribosyltransferase binding component
C: ADP-ribosyltransferase binding component
B: ADP-ribosyltransferase binding component
H: ADP-ribosyltransferase binding component
I: ADP-ribosyltransferase binding component
J: ADP-ribosyltransferase binding component
K: ADP-ribosyltransferase binding component
L: ADP-ribosyltransferase binding component
M: ADP-ribosyltransferase binding component
N: ADP-ribosyltransferase binding component
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,047,19056
ポリマ－1,045,50714
非ポリマー1,68342
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
a: ADP-ribosyltransferase binding component
g: ADP-ribosyltransferase binding component
f: ADP-ribosyltransferase binding component
e: ADP-ribosyltransferase binding component
d: ADP-ribosyltransferase binding component
c: ADP-ribosyltransferase binding component
b: ADP-ribosyltransferase binding component
h: ADP-ribosyltransferase binding component
i: ADP-ribosyltransferase binding component
j: ADP-ribosyltransferase binding component
k: ADP-ribosyltransferase binding component
l: ADP-ribosyltransferase binding component
m: ADP-ribosyltransferase binding component
n: ADP-ribosyltransferase binding component
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,047,19056
ポリマ－1,045,50714
非ポリマー1,68342
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)190.485, 190.961, 192.254
Angle α, β, γ (deg.)108.742, 94.473, 108.031
Int Tables number1
Space group name H-MP1
Space group name HallP1
Symmetry operation#1: x,y,z
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21
31
41
51
61
71
81
91
101
111
121
131
141
12
22
32
42
52
62
72
82
92
102
112
122
132
142

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection details
111chain 'A'
211(chain 'B' and (resid 217 through 740 or (resid 741...
311chain 'C'
411(chain 'D' and (resid 217 through 469 or resid 479...
511(chain 'E' and (resid 217 through 469 or resid 479...
611(chain 'F' and (resid 217 through 740 or (resid 741...
711(chain 'G' and (resid 217 through 469 or resid 479...
811chain 'a'
911(chain 'b' and (resid 217 through 740 or (resid 741...
1011chain 'c'
1111(chain 'd' and (resid 217 through 469 or resid 479...
1211(chain 'e' and (resid 217 through 469 or resid 479...
1311(chain 'f' and (resid 217 through 740 or (resid 741...
1411(chain 'g' and (resid 217 through 469 or resid 479...
112chain 'H'
212chain 'I'
312chain 'J'
412chain 'K'
512chain 'L'
612chain 'M'
712chain 'N'
812chain 'h'
912chain 'i'
1012chain 'j'
1112chain 'k'
1212chain 'l'
1312chain 'm'
1412chain 'n'

NCSアンサンブル:
ID
1
2

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.786803690539, -0.571433930389, -0.233244969409), (0.331748826822, 0.710222057214, -0.620908483876), (0.520463897362, 0.411154341637, 0.74837787173)21.3312277818, -49.3774913932, -65.668734003
2given(0.302493495833, -0.953149469661, -0.00194254056282), (0.171188645948, 0.056333437666, -0.983626449065), (0.937652458258, 0.297208062283, 0.180208865589)82.6147603193, -36.3617610875, -124.644433784
3given(-0.0824695621373, -0.851229640304, 0.518272969379), (-0.358282238819, -0.459951714834, -0.812452003116), (0.929963767395, -0.252690560743, -0.267048444751)137.180656529, 29.3724375687, -131.358259657
4given(-0.0788584418312, -0.347354539653, 0.934412205579), (-0.856624083685, -0.455807096156, -0.241733469642), (0.509878932103, -0.819502724142, -0.261608026866)143.635945487, 97.9570032386, -81.3706355667
5given(0.310243076037, 0.182158027364, 0.933042167771), (-0.950632372684, 0.066547316299, 0.303099895575), (-0.00687937318663, -0.981014733712, 0.193811161868)97.4629464212, 117.723626857, -12.7669033032
6given(0.788396804198, 0.334503335173, 0.516273181454), (-0.570080131068, 0.712650529929, 0.408824982545), (-0.231169036188, -0.616633392665, 0.752545105464)33.9255621245, 74.3403957205, 23.0318160057
7given(-0.794185125127, 0.560198198418, 0.23547391685), (0.562623226671, 0.531433083404, 0.633272439535), (0.229619450042, 0.635418646527, -0.737236767808)405.295981833, -194.378160755, 110.208584847
8given(-0.999927100624, -0.0112976081544, -0.00426116044957), (-0.00613632518979, 0.171537125155, 0.985158545721), (-0.0103989880061, 0.985112876143, -0.171593946003)425.539868782, -121.206078358, 148.043389025
9given(-0.77843455082, -0.338998540917, -0.528317744682), (-0.331155071, -0.493218482088, 0.804407762194), (-0.533269133778, 0.80113389529, 0.271677221674)390.37656304, -85.8731110763, 217.407709001
10given(-0.298570285523, -0.173865533967, -0.938417050517), (-0.166072552044, -0.958800658239, 0.230480379247), (-0.939827479945, 0.2246599071, 0.257395093352)326.775832461, -115.118151616, 265.185298401
11given(0.0791739951812, 0.35779664763, -0.930437014221), (0.362530007591, -0.879791383062, -0.30747213839), (-0.928602967949, -0.312967540225, -0.199368620104)282.442538843, -186.630937529, 256.036966089
12given(0.0716767354742, 0.860177275003, -0.504933165044), (0.860669270004, -0.309186592915, -0.4045393163), (-0.504094091676, -0.405584400996, -0.762489632983)290.467816796, -247.201520959, 196.463419328
13given(-0.318139657296, 0.947935676799, 0.0143217005421), (0.947980428784, 0.317907324846, 0.0163719104767), (0.0109665445316, 0.0187852458091, -0.99976339673)345.240912226, -250.42775112, 131.661714915
14given(0.78875175672, 0.331765995833, 0.517495884312), (-0.570249459863, 0.70925527911, 0.41445446382), (-0.229534789949, -0.622003434929, 0.748615727286)33.9328366681, 74.2431650374, 22.7760498091
15given(0.301545579557, 0.173090321212, 0.937608662584), (-0.953407727837, 0.045289204848, 0.298265975977), (0.00916340280144, -0.983864131182, 0.178682409381)99.0471351783, 117.239863797, -15.6301020023
16given(-0.0775205556617, -0.356161889104, 0.931203131545), (-0.846206042248, -0.470381065783, -0.25035372379), (0.527186776686, -0.807397276254, -0.264922140986)143.553067747, 95.0508611046, -84.3691602081
17given(-0.0738292501175, -0.850918997076, 0.520082784028), (-0.345843685192, -0.467296887548, -0.813649656978), (0.935383016331, -0.239938490666, -0.259784782959)135.646435993, 26.4945567516, -132.295078191
18given(0.309758170495, -0.950814970716, -0.00087594168323), (0.18244810775, 0.0603423481612, -0.981362058059), (0.933146592873, 0.303825101795, 0.192165927597)81.4525563854, -38.6524172209, -124.276002615
19given(0.789350988038, -0.569152251298, -0.230197160117), (0.334829999385, 0.713366407743, -0.615627517104), (0.514600708506, 0.408869273909, 0.753665726737)20.9375611524, -50.2518483234, -65.2801019869
20given(-0.792003785333, 0.563717526693, 0.234419611205), (0.565763453427, 0.533387844435, 0.628815650391), (0.22943783207, 0.630650424172, -0.741375966502)405.21974215, -194.635176168, 110.114583178
21given(-0.31857176155, 0.947841433954, 0.0104234745996), (0.947895618567, 0.3185232014, 0.00607177662745), (0.00243496296603, 0.0118146624792, -0.999927239706)345.972542587, -249.2232346, 133.16027848
22given(0.074065327531, 0.854354159489, -0.514386330905), (0.84988448581, -0.323930955428, -0.415650209786), (-0.521738141252, -0.406383693423, -0.750094397848)290.817325407, -245.109542532, 199.103845196
23given(0.0743205759329, 0.354976187818, -0.931916497372), (0.347772055792, -0.885059629067, -0.309393035161), (-0.934628829645, -0.301100247555, -0.189228939962)283.914811898, -183.969082388, 257.150158489
24given(-0.302636163108, -0.166663657899, -0.938421322176), (-0.176807800556, -0.957685992735, 0.227104691677), (-0.936563054173, 0.234650302482, 0.260362979518)328.500703521, -112.33199618, 264.846579213
25given(-0.782845995541, -0.333001090675, -0.525606716924), (-0.335965091629, -0.484788652878, 0.807531683123), (-0.523717103476, 0.808758453217, 0.267638113649)391.844044958, -84.4929108239, 215.927263056
26given(-0.999985944604, -0.0043208890893, -0.00307254162561), (-0.00380025094158, 0.180027521185, 0.983654232802), (-0.00369711878956, 0.983652083581, -0.180041411289)426.191117576, -121.106868579, 146.695553327

-
要素

#1: タンパク質 ...
ADP-ribosyltransferase binding component


分子量: 74679.086 Da / 分子数: 28 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Clostridioides difficile (バクテリア)
遺伝子: cdtB / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O32739
#2: 化合物...
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 84 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
研究の焦点であるリガンドがあるかN

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.06 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.8 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 22-27% PEG1500, 0.1M MIB, pH 6-8

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL12-2 / 波長: 0.97946 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年3月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97946 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.7→40 Å / Num. obs: 237933 / % possible obs: 93.2 % / 冗長度: 11.2 % / Biso Wilson estimate: 135.02 Å2 / CC1/2: 0.996 / Net I/σ(I): 4.2
反射 シェル解像度: 3.7→3.76 Å / 冗長度: 9.9 % / Mean I/σ(I) obs: 0.6 / Num. unique obs: 11967 / CC1/2: 0.341 / % possible all: 94.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.17.1_3660精密化
MOSFLMデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: CRYOEM MODEL

解像度: 3.7→39.75 Å / SU ML: 0.6384 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.96 / 位相誤差: 32.7033
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2727 11423 4.88 %
Rwork0.2485 --
obs0.2497 234142 91.8 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 127.15 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.7→39.75 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数141578 0 84 0 141662
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0042144112
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7814195598
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.049422126
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005225482
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d10.99419434
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.7-3.740.40063880.38727298X-RAY DIFFRACTION90.65
3.74-3.790.40673760.37527290X-RAY DIFFRACTION90.49
3.79-3.830.40923820.37717305X-RAY DIFFRACTION89.93
3.83-3.880.41223980.36847230X-RAY DIFFRACTION89.59
3.88-3.930.3653880.35547279X-RAY DIFFRACTION90.09
3.93-3.990.35963790.33947384X-RAY DIFFRACTION91.92
3.99-4.040.38373730.32777376X-RAY DIFFRACTION91.33
4.04-4.10.36243990.32587474X-RAY DIFFRACTION92.38
4.1-4.170.37593540.32687460X-RAY DIFFRACTION91.84
4.17-4.230.34283230.31897434X-RAY DIFFRACTION90.9
4.23-4.310.34023600.31177374X-RAY DIFFRACTION91.36
4.31-4.390.35953930.31487268X-RAY DIFFRACTION89.92
4.39-4.470.34193940.31437146X-RAY DIFFRACTION88.49
4.47-4.560.33333460.30476654X-RAY DIFFRACTION82.08
4.56-4.660.34133640.29767502X-RAY DIFFRACTION92.65
4.66-4.770.29383930.27127765X-RAY DIFFRACTION95.95
4.77-4.890.27783890.25437758X-RAY DIFFRACTION95.93
4.89-5.020.28643830.25447760X-RAY DIFFRACTION95.64
5.02-5.170.26753820.24167703X-RAY DIFFRACTION95.26
5.17-5.330.28324130.25227668X-RAY DIFFRACTION94.86
5.33-5.520.28844290.24227534X-RAY DIFFRACTION94.07
5.52-5.740.27693690.24587656X-RAY DIFFRACTION93.93
5.74-60.27533680.22517510X-RAY DIFFRACTION93.03
6-6.320.24793670.23557342X-RAY DIFFRACTION90.75
6.32-6.710.26863130.24186935X-RAY DIFFRACTION85.2
6.71-7.230.25334100.23077386X-RAY DIFFRACTION91.65
7.23-7.950.22673690.19867780X-RAY DIFFRACTION95.7
7.95-9.090.19294520.17247585X-RAY DIFFRACTION94.7
9.09-11.410.18743750.16357434X-RAY DIFFRACTION91.96
11.41-39.750.20153940.21157429X-RAY DIFFRACTION91.91

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る