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- PDB-6uin: Role of Beta-hairpin motifs in the DNA duplex opening by the Rad4... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6uin
タイトルRole of Beta-hairpin motifs in the DNA duplex opening by the Rad4/XPC nucleotide excision repair complex
要素
  • DNA (5'-D(*AP*TP*TP*GP*TP*AP*GP*NP*NP*NP*NP*GP*GP*AP*TP*GP*TP*CP*GP*AP*GP*TP*CP*A)-3')
  • DNA (5'-D(*TP*TP*GP*AP*CP*TP*CP*(G47)P*AP*CP*AP*TP*CP*CP*CP*CP*CP*CP*CP*TP*AP*CP*AP*A)-3')
  • DNA repair protein RAD4
  • UV excision repair protein RAD23
キーワードDNA BINDING PROTEIN/DNA / DNA damage recognition / DNA damage repair / nucleotide excision repair / Beta-hairpin motif / xeroderma pigmentosum / XPC / Rad4 / molecular dynamics simulations / DNA BINDING PROTEIN-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


PNGase complex / nucleotide-excision repair factor 2 complex / single-strand break-containing DNA binding / XPC complex / nucleotide-excision repair, DNA damage recognition / K48-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / proteasome binding / DNA topological change / polyubiquitin modification-dependent protein binding / mismatch repair ...PNGase complex / nucleotide-excision repair factor 2 complex / single-strand break-containing DNA binding / XPC complex / nucleotide-excision repair, DNA damage recognition / K48-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / proteasome binding / DNA topological change / polyubiquitin modification-dependent protein binding / mismatch repair / ERAD pathway / ubiquitin binding / nucleotide-excision repair / single-stranded DNA binding / protein-macromolecule adaptor activity / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / damaged DNA binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / mitochondrion / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
DNA repair protein Rad4 / DNA repair protein Rad4, subgroup / Rad4/PNGase transglutaminase-like fold / Rad4 beta-hairpin domain 1 / Rad4 beta-hairpin domain 2 / Rad4 beta-hairpin domain 3 / Rad4, beta-hairpin domain 3 superfamily / Rad4 beta-hairpin domain 1 / Rad4 beta-hairpin domain 3 / Rad4 beta-hairpin domain 1 ...DNA repair protein Rad4 / DNA repair protein Rad4, subgroup / Rad4/PNGase transglutaminase-like fold / Rad4 beta-hairpin domain 1 / Rad4 beta-hairpin domain 2 / Rad4 beta-hairpin domain 3 / Rad4, beta-hairpin domain 3 superfamily / Rad4 beta-hairpin domain 1 / Rad4 beta-hairpin domain 3 / Rad4 beta-hairpin domain 1 / Rad4 beta-hairpin domain 2 / Rad4 beta-hairpin domain 3 / Rad4 transglutaminase-like domain / UV excision repair protein Rad23 / XPC-binding domain / XPC-binding domain superfamily / XPC-binding domain / Heat shock chaperonin-binding / Heat shock chaperonin-binding motif. / Transglutaminase-like superfamily / UBA/TS-N domain / Ubiquitin associated domain / Ubiquitin-associated domain / Ubiquitin-associated domain (UBA) profile. / UBA-like superfamily / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / DNA repair protein RAD4 / UV excision repair protein RAD23
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.348 Å
データ登録者Paul, D. / Min, J.-H.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Science Foundation (NSF, United States) 米国
引用
ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2021
タイトル: Tethering-facilitated DNA 'opening' and complementary roles of beta-hairpin motifs in the Rad4/XPC DNA damage sensor protein
著者: Paul, D. / Mu, H. / Tavakoli, A. / Dai, Q. / Chen, X. / Chakraborty, S. / He, C. / Ansari, A. / Broyde, S. / Min, J.H.
#1: ジャーナル: Nat Commun / 年: 2015
タイトル: Kinetic gating mechanism of DNA damage recognition by Rad4/XPC.
著者: Chen, X. / Velmurugu, Y. / Zheng, G. / Park, B. / Shim, Y. / Kim, Y. / Liu, L. / Van Houten, B. / He, C. / Ansari, A. / Min, J.H.
履歴
登録2019年10月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年10月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年4月28日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.id ..._citation.country / _citation.id / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA repair protein RAD4
X: UV excision repair protein RAD23
W: DNA (5'-D(*TP*TP*GP*AP*CP*TP*CP*(G47)P*AP*CP*AP*TP*CP*CP*CP*CP*CP*CP*CP*TP*AP*CP*AP*A)-3')
Y: DNA (5'-D(*AP*TP*TP*GP*TP*AP*GP*NP*NP*NP*NP*GP*GP*AP*TP*GP*TP*CP*GP*AP*GP*TP*CP*A)-3')


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)94,6114
ポリマ－94,6114
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7180 Å2
ΔGint-48 kcal/mol
Surface area34050 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)77.665, 77.665, 264.054
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number170
Space group name H-MP65

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要素

#1: タンパク質 DNA repair protein RAD4


分子量: 62559.445 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 101-632 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: RAD4, YER162C / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P14736
#2: タンパク質 UV excision repair protein RAD23


分子量: 17783.352 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 230-398 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: RAD23, YEL037C, SYGP-ORF29 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P32628
#3: DNA鎖 DNA (5'-D(*TP*TP*GP*AP*CP*TP*CP*(G47)P*AP*CP*AP*TP*CP*CP*CP*CP*CP*CP*CP*TP*AP*CP*AP*A)-3')


分子量: 7254.775 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
#4: DNA鎖 DNA (5'-D(*AP*TP*TP*GP*TP*AP*GP*NP*NP*NP*NP*GP*GP*AP*TP*GP*TP*CP*GP*AP*GP*TP*CP*A)-3')


分子量: 7013.417 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.45 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.78 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.8
詳細: 50 mM BTP-HCl, 200 mM sodium chloride, 12% isopropanol, 100 mM calcium chloride

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データ収集

回折平均測定温度: 277 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-D / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2016年1月1日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.34→50 Å / Num. obs: 12932 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 6.4 % / Rsym value: 0.036 / Net I/σ(I): 19.1
反射 シェル最高解像度: 3.34 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.12_2829精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 4YIR

4yir


解像度: 3.348→38.833 Å / SU ML: 0.48 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 30.22
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2623 1286 9.95 %
Rwork0.2087 --
obs0.2141 12925 99.78 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 332.92 Å2 / Biso mean: 148.4842 Å2 / Biso min: 76.8 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.348→38.833 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4342 836 0 0 5178
残基数----573
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0095370
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.5787400
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.088807
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.009794
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.3883110
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
3.35-3.48190.35281400.30011298100
3.4819-3.64020.30271450.25671292100
3.6402-3.8320.32561430.2431286100
3.832-4.07180.31221480.21131302100
4.0718-4.38580.27011450.20881281100
4.3858-4.82650.22751420.18611304100
4.8265-5.52320.25551380.19491282100
5.5232-6.95210.28151360.24671300100
6.9521-38.70.23351490.1831129499

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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