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- PDB-6uib: Crystal structure of IL23 bound to peptide 23-652 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6uib
タイトルCrystal structure of IL23 bound to peptide 23-652
要素
  • Interleukin-12 subunit beta
  • Interleukin-23 subunit alpha
  • Peptide 23-652
キーワードSIGNALING PROTEIN / Complex
機能・相同性
機能・相同性情報


late endosome lumen / interleukin-23 receptor binding / interleukin-12 alpha subunit binding / interleukin-12 complex / interleukin-23 complex / natural killer cell activation involved in immune response / positive regulation of natural killer cell activation / positive regulation of natural killer cell mediated cytotoxicity directed against tumor cell target / negative regulation of vascular endothelial growth factor signaling pathway / negative regulation of blood vessel endothelial cell proliferation involved in sprouting angiogenesis ...late endosome lumen / interleukin-23 receptor binding / interleukin-12 alpha subunit binding / interleukin-12 complex / interleukin-23 complex / natural killer cell activation involved in immune response / positive regulation of natural killer cell activation / positive regulation of natural killer cell mediated cytotoxicity directed against tumor cell target / negative regulation of vascular endothelial growth factor signaling pathway / negative regulation of blood vessel endothelial cell proliferation involved in sprouting angiogenesis / positive regulation of lymphocyte proliferation / positive regulation of tissue remodeling / tissue remodeling / positive regulation of T-helper 1 type immune response / sexual reproduction / positive regulation of NK T cell activation / positive regulation of smooth muscle cell apoptotic process / positive regulation of mononuclear cell proliferation / interleukin-12 receptor binding / positive regulation of memory T cell differentiation / T-helper cell differentiation / natural killer cell activation / Interleukin-23 signaling / CD22 mediated BCR regulation / positive regulation of T-helper 17 type immune response / positive regulation of osteoclast differentiation / interleukin-12-mediated signaling pathway / negative regulation of interleukin-17 production / positive regulation of NK T cell proliferation / positive regulation of neutrophil chemotaxis / Interleukin-12 signaling / response to UV-B / positive regulation of natural killer cell proliferation / positive regulation of granulocyte macrophage colony-stimulating factor production / cytokine receptor activity / Fc epsilon receptor (FCERI) signaling / T-helper 1 type immune response / Classical antibody-mediated complement activation / negative regulation of interleukin-10 production / Initial triggering of complement / defense response to protozoan / positive regulation of activated T cell proliferation / cytokine binding / positive regulation of interleukin-17 production / Interleukin-10 signaling / immunoglobulin complex / cell surface receptor signaling pathway via JAK-STAT / positive regulation of interleukin-10 production / FCGR activation / negative regulation of protein secretion / Role of phospholipids in phagocytosis / Role of LAT2/NTAL/LAB on calcium mobilization / positive regulation of defense response to virus by host / Scavenging of heme from plasma / positive regulation of T-helper 17 cell lineage commitment / positive regulation of T cell proliferation / T cell proliferation / positive regulation of tyrosine phosphorylation of STAT protein / regulation of cytokine production / positive regulation of interleukin-12 production / antigen binding / positive regulation of cell adhesion / FCERI mediated Ca+2 mobilization / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / Regulation of Complement cascade / cytokine activity / negative regulation of inflammatory response to antigenic stimulus / Cell surface interactions at the vascular wall / FCGR3A-mediated phagocytosis / FCERI mediated MAPK activation / negative regulation of smooth muscle cell proliferation / cellular response to type II interferon / cytokine-mediated signaling pathway / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / FCERI mediated NF-kB activation / positive regulation of inflammatory response / positive regulation of T cell mediated cytotoxicity / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of type II interferon production / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / positive regulation of tumor necrosis factor production / cell migration / cellular response to lipopolysaccharide / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / defense response to virus / defense response to Gram-negative bacterium / blood microparticle / adaptive immune response / Potential therapeutics for SARS / receptor complex / inflammatory response / immune response / protein heterodimerization activity / endoplasmic reticulum lumen / external side of plasma membrane / innate immune response / protein-containing complex binding / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular space
類似検索 - 分子機能
Interleukin-23 alpha / Interleukin 23 subunit alpha / Interleukin-12 beta / Interleukin-12 beta, central domain / : / Cytokine interleukin-12p40 C-terminus / Long hematopoietin receptor, soluble alpha chain, conserved site / Long hematopoietin receptor, soluble alpha chains family signature. / Growth Hormone; Chain: A; - #10 / Four-helical cytokine-like, core ...Interleukin-23 alpha / Interleukin 23 subunit alpha / Interleukin-12 beta / Interleukin-12 beta, central domain / : / Cytokine interleukin-12p40 C-terminus / Long hematopoietin receptor, soluble alpha chain, conserved site / Long hematopoietin receptor, soluble alpha chains family signature. / Growth Hormone; Chain: A; - #10 / Four-helical cytokine-like, core / Growth Hormone; Chain: A; / : / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Immunoglobulin V-Type / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like fold / Up-down Bundle / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Interleukin-12 subunit beta / Immunoglobulin kappa variable 1-39
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.74 Å
データ登録者Durbin, J.D. / Wang, J. / Afshar, S.
引用ジャーナル: Plos One / 年: 2020
タイトル: Integration of phage and yeast display platforms: A reliable and cost effective approach for binning of peptides as displayed on-phage.
著者: Pandya, P. / Sayers, R.O. / Ting, J.P. / Morshedian, S. / Torres, C. / Cudal, J.S. / Zhang, K. / Fitchett, J.R. / Zhang, Q. / Zhang, F.F. / Wang, J. / Durbin, J.D. / Carrillo, J.J. / Espada, ...著者: Pandya, P. / Sayers, R.O. / Ting, J.P. / Morshedian, S. / Torres, C. / Cudal, J.S. / Zhang, K. / Fitchett, J.R. / Zhang, Q. / Zhang, F.F. / Wang, J. / Durbin, J.D. / Carrillo, J.J. / Espada, A. / Broughton, H. / Qian, Y. / Afshar, S.
履歴
登録2019年9月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年7月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id ..._atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _chem_comp.name / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年10月11日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.22024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Interleukin-23 subunit alpha
B: Interleukin-12 subunit beta
C: Peptide 23-652
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,8044
ポリマ－58,3793
非ポリマー4241
水46826
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4260 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area21170 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)73.594, 94.665, 101.133
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Interleukin-23 subunit alpha / IL-23-A / Interleukin-23 subunit p19 / IL-23p19


分子量: 19997.525 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IL23A, SGRF, UNQ2498/PRO5798
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q9NPF7
#2: 抗体 Interleukin-12 subunit beta / IL-12B / Cytotoxic lymphocyte maturation factor 40 kDa subunit / CLMF p40 / IL-12 subunit p40 / NK ...IL-12B / Cytotoxic lymphocyte maturation factor 40 kDa subunit / CLMF p40 / IL-12 subunit p40 / NK cell stimulatory factor chain 2 / NKSF2


分子量: 36041.328 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IL12B, NKSF2
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P29460
#3: タンパク質・ペプチド Peptide 23-652


分子量: 2340.630 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#4: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 26 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.78 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.79 %
結晶化温度: 281 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 100 mM Hepes pH 7, 17% w/v PEG 3350 and 150 mM Potassium Nitrate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 31-ID / 波長: 0.97931 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2016年8月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97931 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.74→101.133 Å / Num. all: 18723 / Num. obs: 18723 / % possible obs: 97.6 % / 冗長度: 7.2 % / Biso Wilson estimate: 89.94 Å2 / Rpim(I) all: 0.021 / Rrim(I) all: 0.057 / Rsym value: 0.05 / Net I/av σ(I): 11.9 / Net I/σ(I): 23.9 / Num. measured all: 135345
反射 シェル解像度: 2.74→2.905 Å / 冗長度: 7.5 % / Rmerge(I) obs: 0.428 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / Num. unique obs: 3053 / Rpim(I) all: 0.181 / Rrim(I) all: 0.495 / Rsym value: 0.428 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SCALA3.3.22データスケーリング
BUSTER2.11.7精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
XDSデータ削減
PHASER2.6.1位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3DUH

3duh


解像度: 2.74→19.9 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.909 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.887 / Rfactor Rfree error: 0 / SU R Cruickshank DPI: 0.428 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.424 / SU Rfree Blow DPI: 0.273 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.277
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.241 1003 5.39 %RANDOM
Rwork0.206 ---
obs0.208 18625 97.5 %-
原子変位パラメータBiso max: 193.07 Å2 / Biso mean: 84.89 Å2 / Biso min: 42.43 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-8.2178 Å20 Å20 Å2
2--16.0397 Å20 Å2
3----24.2576 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.36 Å
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.74→19.9 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3180 0 28 26 3234
Biso mean--89.78 63.86 -
残基数----421
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1048SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes66HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes477HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it3287HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion450SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact3585SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d3287HARMONIC20.009
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg4485HARMONIC21.15
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.97
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion20.01
LS精密化 シェル解像度: 2.74→2.91 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 9
Rfactor反射数%反射
Rfree0.278 171 5.6 %
Rwork0.22 2882 -
all0.223 3053 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.55170.8035-1.31055.4442-1.27445.5175-0.0320.55920.1522-0.84030.00680.49880.243-0.16850.0252-0.13490.0462-0.107-0.1691-0.1316-0.2412-33.74924.0151-40.0396
27.89655.4110.1582.7453-1.18112.56550.03030.11180.76570.27920.0855-0.0303-0.4085-0.1938-0.1158-0.2157-0.1847-0.0324-0.260.0230.23324.203637.0264-17.5642
31.02380.89621.172200.543500.02130.006-0.0524-0.0577-0.009-0.01760.09780.0423-0.0124-0.0572-0.25280.03280.2485-0.08650.20382.52520.7323-27.6589
45.3043.94171.73854.60491.96922.59760.5357-0.089-0.15270.8507-0.5528-0.5453-0.17050.25020.01720.0667-0.1866-0.0577-0.14630.0416-0.1577-15.788916.3453-18.4332
51.10011.5285-0.7815.69-1.66392.4020.5656-0.3609-0.23720.8824-0.48190.1617-0.04760.1797-0.0837-0.0345-0.1323-0.0237-0.0734-0.0727-0.1396-32.1591-8.6429-15.6259
60.72880.4683-0.02510-0.444800.01140.0433-0.001-0.01540.0082-0.0244-0.01910.0114-0.0196-0.0545-0.304-0.00550.14520.13810.1224-6.929829.3331-27.2245
71.0284-1.5287-4.68832.3882-1.8424.37320.03830.2231-0.0922-0.4362-0.266-0.39140.57570.21620.22770.05490.0638-0.0312-0.0469-0.1046-0.0336-27.1873-8.9554-30.6282
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|* }A8 - 168
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|0 - 86}B0 - 86
3X-RAY DIFFRACTION3{ B|87 - 91}B87 - 91
4X-RAY DIFFRACTION4{ B|92 - 211}B92 - 211
5X-RAY DIFFRACTION5{ B|212 - 312}B212 - 312
6X-RAY DIFFRACTION6{ B|313 - 314}B313 - 314
7X-RAY DIFFRACTION7{ C|* }C4 - 18

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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