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- PDB-6u7e: HCoV-229E RBD Class III in complex with human APN -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6u7e
タイトルHCoV-229E RBD Class III in complex with human APN
要素
  • Aminopeptidase N
  • Spike glycoprotein
キーワードHYDROLASE/VIRAL PROTEIN / CoV / coronavirus / 229E / spike glycoprotein / APN / S-protein / HYDROLASE-VIRAL PROTEIN complex
機能・相同性
機能・相同性情報


alanyl aminopeptidase activity / membrane alanyl aminopeptidase / peptide catabolic process / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment / metalloaminopeptidase activity / aminopeptidase activity / Metabolism of Angiotensinogen to Angiotensins / angiotensin maturation / peptide binding / secretory granule membrane ...alanyl aminopeptidase activity / membrane alanyl aminopeptidase / peptide catabolic process / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment / metalloaminopeptidase activity / aminopeptidase activity / Metabolism of Angiotensinogen to Angiotensins / angiotensin maturation / peptide binding / secretory granule membrane / metallopeptidase activity / signaling receptor activity / virus receptor activity / angiogenesis / cell differentiation / host cell endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / receptor-mediated virion attachment to host cell / endocytosis involved in viral entry into host cell / external side of plasma membrane / lysosomal membrane / fusion of virus membrane with host plasma membrane / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / Neutrophil degranulation / virion membrane / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / zinc ion binding / membrane / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Zincin-like fold - #20 / Spike glycoprotein, Alphacoronavirus / Immunoglobulin-like - #1910 / Spike glycoprotein S1, coronavirus / Coronavirus spike glycoprotein S1 / Aminopeptidase N-type / ERAP1-like C-terminal domain / : / ERAP1-like C-terminal domain / Zincin-like fold ...Zincin-like fold - #20 / Spike glycoprotein, Alphacoronavirus / Immunoglobulin-like - #1910 / Spike glycoprotein S1, coronavirus / Coronavirus spike glycoprotein S1 / Aminopeptidase N-type / ERAP1-like C-terminal domain / : / ERAP1-like C-terminal domain / Zincin-like fold / tricorn interacting facor f3 domain / Peptidase M1, alanine aminopeptidase/leukotriene A4 hydrolase / Peptidase M1, membrane alanine aminopeptidase / Aminopeptidase N-like , N-terminal domain / Peptidase family M1 domain / Peptidase M1 N-terminal domain / Aminopeptidase N-like , N-terminal domain superfamliy / Spike glycoprotein S2, coronavirus, C-terminal / Coronavirus spike glycoprotein S2, intravirion / Neutral Protease Domain 2 / Neutral Protease; domain 2 / Peptidase M4/M1, CTD superfamily / Neutral zinc metallopeptidases, zinc-binding region signature. / Alpha Horseshoe / Coronavirus spike glycoprotein S1, C-terminal / Coronavirus spike glycoprotein S1, C-terminal / Spike glycoprotein S2, coronavirus, heptad repeat 1 / Spike glycoprotein S2, coronavirus, heptad repeat 2 / Coronavirus spike (S) glycoprotein S2 subunit heptad repeat 1 (HR1) region profile. / Coronavirus spike (S) glycoprotein S2 subunit heptad repeat 2 (HR2) region profile. / Spike glycoprotein S2 superfamily, coronavirus / Spike glycoprotein S2, coronavirus / Coronavirus spike glycoprotein S2 / Immunoglobulin-like / Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Aminopeptidase N / Spike glycoprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Human coronavirus 229E (ヒトコロナウイルス 229E)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Tomlinson, A.C.A. / Li, Z. / Rini, J.M.
資金援助 カナダ, 1件
組織認可番号国
Canadian Institutes of Health Research (CIHR) カナダ
引用ジャーナル: Elife / 年: 2019
タイトル: The human coronavirus HCoV-229E S-protein structure and receptor binding.
著者: Zhijie Li / Aidan Ca Tomlinson / Alan Hm Wong / Dongxia Zhou / Marc Desforges / Pierre J Talbot / Samir Benlekbir / John L Rubinstein / James M Rini /
要旨: The coronavirus S-protein mediates receptor binding and fusion of the viral and host cell membranes. In HCoV-229E, its receptor binding domain (RBD) shows extensive sequence variation but how S- ...The coronavirus S-protein mediates receptor binding and fusion of the viral and host cell membranes. In HCoV-229E, its receptor binding domain (RBD) shows extensive sequence variation but how S-protein function is maintained is not understood. Reported are the X-ray crystal structures of Class III-V RBDs in complex with human aminopeptidase N (hAPN), as well as the electron cryomicroscopy structure of the 229E S-protein. The structures show that common core interactions define the specificity for hAPN and that the peripheral RBD sequence variation is accommodated by loop plasticity. The results provide insight into immune evasion and the cross-species transmission of 229E and related coronaviruses. We also find that the 229E S-protein can expose a portion of its helical core to solvent. This is undoubtedly facilitated by hydrophilic subunit interfaces that we show are conserved among coronaviruses. These interfaces likely play a role in the S-protein conformational changes associated with membrane fusion.
履歴
登録2019年9月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年11月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年1月8日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22020年5月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp / pdbx_related_exp_data_set / Item: _chem_comp.type
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] / _atom_site_anisotrop.U[1][3] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[2][3] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id / _atom_site_anisotrop.type_symbol / _chem_comp.name / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年10月11日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.22024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Aminopeptidase N
B: Aminopeptidase N
C: Spike glycoprotein
D: Spike glycoprotein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)243,18122
ポリマ－238,3744
非ポリマー4,80718
水905
1
A: Aminopeptidase N
C: Spike glycoprotein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)121,59111
ポリマ－119,1872
非ポリマー2,4049
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Aminopeptidase N
D: Spike glycoprotein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)121,59111
ポリマ－119,1872
非ポリマー2,4049
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)99.320, 98.520, 153.620
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 104.440, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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タンパク質 , 2種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質 Aminopeptidase N / hAPN / Alanyl aminopeptidase / Aminopeptidase M / AP-M / Microsomal aminopeptidase / Myeloid plasma ...hAPN / Alanyl aminopeptidase / Aminopeptidase M / AP-M / Microsomal aminopeptidase / Myeloid plasma membrane glycoprotein CD13 / gp150


分子量: 103522.031 Da / 分子数: 2 / 断片: ectodomain (UNP residues 66-967) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ANPEP, APN, CD13, PEPN / プラスミド: PB-T-PAF / 細胞株 (発現宿主): HEK293S GnT1-minus / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P15144, membrane alanyl aminopeptidase
#2: タンパク質 Spike glycoprotein


分子量: 15664.968 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human coronavirus 229E (ヒトコロナウイルス 229E)
プラスミド: PB-T-PAF / 細胞株 (発現宿主): HEK293S GnT1-minus / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q1HVL8*PLUS

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糖 , 3種, 16分子

#3: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#4: 多糖 beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta- ...beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 586.542 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,3,2/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5]/1-1-2/a4-b1_b4-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{}}}}LINUCSPDB-CARE
#6: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

-
非ポリマー , 2種, 7分子

#5: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.97 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 9% PEG8000, 1 mM oxidized glutathione, 1 mM reduced glutathione, 5% glycerol, 100 mM MES, pH 6.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CLSI / ビームライン: 08ID-1 / 波長: 0.97949 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-300 / 検出器: CCD / 日付: 2017年1月21日
放射モノクロメーター: double crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97949 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.99→48.092 Å / Num. obs: 58215 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 3.642 % / Biso Wilson estimate: 81.905 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.071 / Rrim(I) all: 0.083 / Χ2: 1.024 / Net I/σ(I): 11.06 / Num. measured all: 212045 / Scaling rejects: 12
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
2.99-3.073.8560.6422.1516357424842420.8590.74699.9
3.07-3.153.8570.4852.7916180419741950.9090.565100
3.15-3.243.8440.3843.5315499404140320.9420.44799.8
3.24-3.343.8410.2814.5915327399639900.9690.32899.8
3.34-3.453.8290.2275.714448377937730.9740.26499.8
3.45-3.573.7940.1747.114302377637700.9840.20399.8
3.57-3.713.7610.1358.8613264353335270.9890.15899.8
3.71-3.863.6890.1110.3712716344734470.9920.129100
3.86-4.033.6390.09311.6912100333833250.9930.10999.6
4.03-4.233.5580.07913.6811236315831580.9940.093100
4.23-4.463.4840.06715.410428300129930.9960.07999.7
4.46-4.733.3960.05817.039751287828710.9950.06999.8
4.73-5.053.3830.05517.558972265826520.9960.06499.8
5.05-5.463.3860.05318.438503251125110.9960.062100
5.46-5.983.3820.05318.547781230823010.9950.06299.7
5.98-6.693.3890.04919.357160212221130.9960.05899.6
6.69-7.723.3430.04221.326142183818370.9970.0599.9
7.72-9.463.3790.03823.135291157215660.9970.04599.6
9.46-13.373.4370.03724.224207122912240.9970.04499.6
13.37-48.0923.4610.03524.7323817076880.9980.04197.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.16rc1_3535精密化
XSCALEデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 4FYQ

4fyq


解像度: 3→48.092 Å / SU ML: 0.4 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 28.05 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2439 2881 5 %
Rwork0.2035 54700 -
obs0.2055 57581 99.78 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 227.29 Å2 / Biso mean: 97.7358 Å2 / Biso min: 46.4 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3→48.092 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数16234 0 304 5 16543
Biso mean--124.91 55.76 -
残基数----2026
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
3-3.04920.32521350.31222544100
3.0492-3.10180.4121370.29982604100
3.1018-3.15820.35141360.2972584100
3.1582-3.21890.32861360.28442581100
3.2189-3.28460.31441370.27732601100
3.2846-3.3560.28391360.27862582100
3.356-3.4340.34481380.2622615100
3.434-3.51990.29351360.24662588100
3.5199-3.6150.25831360.23582571100
3.615-3.72130.27261370.2242602100
3.7213-3.84140.29181360.21482607100
3.8414-3.97860.24751370.22022605100
3.9786-4.13790.24771370.20832612100
4.1379-4.32610.26631370.18612601100
4.3261-4.5540.20021370.17452588100
4.554-4.83910.22231370.17322610100
4.8391-5.21230.23131390.17192635100
5.2123-5.7360.23371360.18682597100
5.736-6.56430.25381390.19612633100
6.5643-8.26350.19231400.18692650100
8.2635-48.0920.191420.1691269099
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -24.614 Å / Origin y: -18.6671 Å / Origin z: -38.2449 Å
111213212223313233
T0.5522 Å20.0082 Å2-0.0379 Å2-0.6031 Å2-0.0288 Å2--0.5069 Å2
L0.9241 °2-0.2648 °2-0.0451 °2-0.2534 °2-0.0215 °2--0.4836 °2
S-0.0576 Å °-0.1874 Å °-0.1049 Å °-0.0216 Å °0.1076 Å °-0.0035 Å °-0.0073 Å °-0.0122 Å °-0.0501 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA68 - 967
2X-RAY DIFFRACTION1allA5001 - 5011
3X-RAY DIFFRACTION1allB68 - 967
4X-RAY DIFFRACTION1allB5001 - 5010
5X-RAY DIFFRACTION1allC302 - 416
6X-RAY DIFFRACTION1allC2001 - 2002
7X-RAY DIFFRACTION1allD298 - 417
8X-RAY DIFFRACTION1allD2001 - 2002
9X-RAY DIFFRACTION1allS1 - 5

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万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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