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- PDB-3p42: Structure of GfcC (YmcB), protein encoded by the E. coli group 4 ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3p42
タイトルStructure of GfcC (YmcB), protein encoded by the E. coli group 4 capsule operon
要素Predicted protein
キーワードUNKNOWN FUNCTION / Beta-Grasp
機能・相同性
機能・相同性情報


Ubiquitin-like (UB roll) - #700 / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #2280 / Capsule biosynthesis GfcC-like, C-terminal / Capsule biosynthesis GfcC-like, N-terminal / Capsule biosynthesis GfcC C-terminal / Capsule biosynthesis GfcC, N-terminal / Outer membrane lipoprotein wza fold like / Outer membrane lipoprotein wza domain like / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Helix non-globular ...Ubiquitin-like (UB roll) - #700 / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #2280 / Capsule biosynthesis GfcC-like, C-terminal / Capsule biosynthesis GfcC-like, N-terminal / Capsule biosynthesis GfcC C-terminal / Capsule biosynthesis GfcC, N-terminal / Outer membrane lipoprotein wza fold like / Outer membrane lipoprotein wza domain like / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Helix non-globular / Special / Ubiquitin-like (UB roll) / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Uncharacterized protein
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli O127:H6 (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.91 Å
データ登録者Saper, M.A. / Sathiyamoorthy, K.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2011
タイトル: The Crystal Structure of Escherichia coli Group 4 Capsule Protein GfcC Reveals a Domain Organization Resembling That of Wza.
著者: Sathiyamoorthy, K. / Mills, E. / Franzmann, T.M. / Rosenshine, I. / Saper, M.A.
履歴
登録2010年10月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年4月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.32024年10月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Predicted protein
B: Predicted protein
C: Predicted protein
D: Predicted protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)105,3537
ポリマ－105,0644
非ポリマー2883
水12,484693
1
A: Predicted protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,2661
ポリマ－26,2661
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Predicted protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,4583
ポリマ－26,2661
非ポリマー1922
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Predicted protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,2661
ポリマ－26,2661
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: Predicted protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,3622
ポリマ－26,2661
非ポリマー961
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
5
A: Predicted protein
B: Predicted protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,7244
ポリマ－52,5322
非ポリマー1922
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2790 Å2
ΔGint-25 kcal/mol
Surface area22010 Å2
手法PISA
6
C: Predicted protein
D: Predicted protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,6283
ポリマ－52,5322
非ポリマー961
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2560 Å2
ΔGint-16 kcal/mol
Surface area21950 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)68.831, 99.980, 69.020
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 91.74, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11B
21D

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
111chain B and resi 31:35B0
211chain D and resi 31:35D0

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要素

#1: タンパク質
Predicted protein


分子量: 26266.117 Da / 分子数: 4 / 断片: UNP residues 22-248 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli O127:H6 (大腸菌) / 株: E2348/69 / 遺伝子: E2348C_0970, E2348_C_0970, gfcC / プラスミド: pETBlue2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Tuner(DE3) pLacI / 参照: UniProt: B7UN63
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 693 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.26 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.56 %
結晶化温度: 277.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 1.5 M Ammonium Sulfate, 0.1 M NaCl, 0.1 M Bis-Tris pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277.15K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-D / 波長: 0.9793 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年2月6日
放射モノクロメーター: Kohzu / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.77→49 Å / Num. obs: 81677 / 冗長度: 6.8 % / Biso Wilson estimate: 25.01 Å2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MAR345データ収集
PHASER(in PHENIX)位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.6.4_486)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.91→34.494 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.25 / FOM work R set: 0.8582 / SU ML: 0.25 / σ(F): 0 / 位相誤差: 21.93 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: Refinement was with anomalous data, F+ and F- were refined as separate reflections.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2168 7024 5 %
Rwork0.1729 133477 -
obs0.1752 140501 98.46 %
溶媒の処理減衰半径: 0.53 Å / VDWプローブ半径: 0.7 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 51.964 Å2 / ksol: 0.433 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 242.89 Å2 / Biso mean: 40.8623 Å2 / Biso min: 11.59 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.9226 Å20 Å20.4583 Å2
2--1.7601 Å2-0 Å2
3---0.1625 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.91→34.494 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7080 0 15 693 7788
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0087303
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1110026
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.4442674
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0681161
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051310
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11B70X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.276
12D70X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.276
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 10

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.91-1.97830.31386610.2623125771323892
1.9783-2.05750.26516730.2045132371391098
2.0575-2.15110.22737260.1812134211414799
2.1511-2.26450.27026650.1943134071407299
2.2645-2.40630.24247340.1742133441407899
2.4063-2.5920.21897200.1665134761419699
2.592-2.85280.21767080.1732135031421199
2.8528-3.26530.21827280.16481352314251100
3.2653-4.11290.19847270.15971348314210100
4.1129-34.49970.18726820.1643135061418899
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.3202-0.0493-0.07430.2678-0.00991.338-0.0008-0.0040.025-0.0240.0701-0.0167-0.12-0.029-0.06090.15470.00160.01380.1028-0.00970.15648.6934-0.33955.2368
20.4681-0.14910.48480.4013-0.10331.32680.10580.0654-0.00420.0572-0.02530.00260.10.2716-0.07670.16130.0092-0.00230.2012-0.02820.153326.5499-6.844-22.7699
30.7928-0.0189-0.08330.4094-0.24030.69240.0089-0.00020.042-0.01630.0141-0.01060.00660.0464-0.01720.11480.01650.00470.1104-0.00440.143-4.882524.18027.9281
42.7119-0.3569-0.35930.392-0.21130.2314-0.1233-0.5161-0.24920.05420.05030.0771-0.00980.08260.07280.08640.02240.0010.21250.03740.187123.225217.737324.6702
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resid 23:256)A23 - 256
2X-RAY DIFFRACTION2(chain B and resid 22:246)B22 - 246
3X-RAY DIFFRACTION3(chain C and resid 23:248)C23 - 248
4X-RAY DIFFRACTION4(chain D and resid 23:251)D23 - 251

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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