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万見
- PDB-6txb: Crystal structure of Mindy1 mutant (P138A) in complex with Lys48 ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6txb
タイトルCrystal structure of Mindy1 mutant (P138A) in complex with Lys48 linked di-ubiquitin
要素
  • Polyubiquitin-C
  • Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase MINDY-1
キーワードHYDROLASE / CYSTEINE PROTEASE / ISOPEPTIDASE AND UBIQUITIN BINDING
機能・相同性
機能・相同性情報


cysteine-type carboxypeptidase activity / K48-linked deubiquitinase activity / K48-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex ...cysteine-type carboxypeptidase activity / K48-linked deubiquitinase activity / K48-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Glycogen synthesis / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / Negative regulation of FLT3 / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Regulation of TBK1, IKKε-mediated activation of IRF3, IRF7 upon TLR3 ligation / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / Regulation of FZD by ubiquitination / Downregulation of ERBB4 signaling / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / p75NTR recruits signalling complexes / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / Regulation of pyruvate metabolism / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / NF-kB is activated and signals survival / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / Pexophagy / NRIF signals cell death from the nucleus / VLDLR internalisation and degradation / Regulation of PTEN localization / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Regulation of BACH1 activity / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / Translesion synthesis by REV1 / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Translesion synthesis by POLK / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / Josephin domain DUBs / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / Translesion synthesis by POLI / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / TCF dependent signaling in response to WNT / Asymmetric localization of PCP proteins / Regulation of NF-kappa B signaling / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / Regulation of signaling by CBL / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / Vpu mediated degradation of CD4 / Assembly of the pre-replicative complex / Ubiquitin-Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Degradation of DVL / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / Negative regulation of FGFR3 signaling / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / Fanconi Anemia Pathway / Peroxisomal protein import / Negative regulation of FGFR2 signaling / Negative regulation of FGFR4 signaling / Degradation of AXIN / Stabilization of p53 / Hh mutants are degraded by ERAD / Regulation of TNFR1 signaling / Downregulation of SMAD2/3:SMAD4 transcriptional activity / Activation of NF-kappaB in B cells / Negative regulation of FGFR1 signaling / EGFR downregulation / Degradation of GLI1 by the proteasome / Hedgehog ligand biogenesis / Termination of translesion DNA synthesis / G2/M Checkpoints / Defective CFTR causes cystic fibrosis
類似検索 - 分子機能
MINDY deubiquitinase / MINDY deubiquitinase domain / MINDY deubiquitinase / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / : / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin family ...MINDY deubiquitinase / MINDY deubiquitinase domain / MINDY deubiquitinase / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / : / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Polyubiquitin-C / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase MINDY-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.18 Å
データ登録者Abdul Rehman, S.A. / Kulathu, Y.
資金援助 英国, 2件
組織認可番号国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MC_UU_12016/6 英国
European Research Council (ERC)677623 英国
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2021
タイトル: Mechanism of activation and regulation of deubiquitinase activity in MINDY1 and MINDY2.
著者: Abdul Rehman, S.A. / Armstrong, L.A. / Lange, S.M. / Kristariyanto, Y.A. / Grawert, T.W. / Knebel, A. / Svergun, D.I. / Kulathu, Y.
履歴
登録2020年1月14日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年1月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年10月13日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / database_2 / database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / pdbx_database_proc
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22021年11月3日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / database_PDB_rev ...citation / database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / pdbx_database_proc
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32024年1月24日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.42024年10月9日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase MINDY-1
D: Polyubiquitin-C
H: Polyubiquitin-C
L: Polyubiquitin-C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,87310
ポリマ－57,7114
非ポリマー1636
水1,02757
1
A: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase MINDY-1
D: Polyubiquitin-C
H: Polyubiquitin-C
ヘテロ分子


  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: SAXS, The detailed explanation is the same as given for the wwPDB Deposition: D_1292106109 and ID 6TUV (HOLD). Mindy1 and Mindy2 both are structurally identical. The SAXS measurements for ...根拠: SAXS, The detailed explanation is the same as given for the wwPDB Deposition: D_1292106109 and ID 6TUV (HOLD). Mindy1 and Mindy2 both are structurally identical. The SAXS measurements for Mindy2-Lys48 linked di-ubiquitin complex show it to be a dimer which consists of one molecule of Mindy2 and one polymer of ubiquitin (the individual chain of ubiquitin are covalently linked and are considered as a single molecule). This observation from MIndy2-Lys48 linked di-ubiquitin can be extrapolated onto Mindy1-Lys48 linked di-ubiquitin complex. Moreover, the structure-based mutational studies have validated the complex observed in the crystal structure.
  • 49.3 kDa, 3 ポリマー
  • Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,2979
ポリマ－49,1343
非ポリマー1636
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
L: Polyubiquitin-C


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,5771
ポリマ－8,5771
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)74.032, 74.032, 202.853
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number91
Space group name H-MP4122

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要素

#1: タンパク質 Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase MINDY-1 / Deubiquitinating enzyme MINDY-1 / Protein FAM63A


分子量: 31980.115 Da / 分子数: 1 / 変異: C137A, P138A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MINDY1, FAM63A, KIAA1390 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8N5J2, ubiquitinyl hydrolase 1
#2: タンパク質 Polyubiquitin-C


分子量: 8576.831 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0CG48
#3: 化合物
ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 57 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.41 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.92 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: 0.2 M Sodium malonate, 20% PEG 3350 / PH範囲: 6.8-7.2

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID30B / 波長: 0.99187 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年3月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.99187 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.18→41.84 Å / Num. obs: 30435 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 7 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.071 / Rpim(I) all: 0.029 / Rrim(I) all: 0.077 / Net I/σ(I): 14.2
反射 シェル解像度: 2.18→2.25 Å / 冗長度: 7.1 % / Rmerge(I) obs: 0.987 / Num. unique obs: 2560 / CC1/2: 0.819 / Rpim(I) all: 0.397 / Rrim(I) all: 1.066 / % possible all: 100

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.8.0258精密化
XDSデータ削減
Aimless0.7.4データスケーリング
PHASER位相決定
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5JKN, 1UBQ

5jkn

1ubq


解像度: 2.18→41.84 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.959 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.945 / SU B: 14.494 / SU ML: 0.172 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.24 / ESU R Free: 0.195
詳細: U VALUES : WITH TLS ADDED HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : RESIDUAL ONLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2465 1508 5 %RANDOM
Rwork0.2125 ---
obs0.2142 28863 99.94 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1 Å
原子変位パラメータBiso max: 156.92 Å2 / Biso mean: 68.458 Å2 / Biso min: 30 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.84 Å2-0 Å2-0 Å2
2--0.84 Å2-0 Å2
3----1.67 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.18→41.84 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3571 0 6 57 3634
Biso mean--82.1 49.34 -
残基数----456
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.0193673
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.023435
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0361.8984970
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.962.9378019
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.665450
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.67425.68169
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.04915674
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.4061515
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.060.2578
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.024002
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02665
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.18→2.237 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.355 98 -
Rwork0.304 2080 -
all-2178 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.81681.04490.46412.66320.35923.01240.0452-0.09610.1006-0.0952-0.0411-0.1210.1282-0.118-0.0040.1502-0.0460.04530.1717-0.00780.029632.069-0.90121.624
23.4271-1.1534-1.737.0553.71384.4591-0.219-0.11950.6067-0.1421-0.03260.3767-0.4765-0.35180.25160.36270.0397-0.0450.366-0.12220.366625.96421.25939.69
35.72840.25831.33486.40030.39324.4421-0.15860.34290.4278-0.57070.19420.7918-0.4177-0.5398-0.03560.4029-0.0006-0.02450.29880.07460.231225.20516.037.043
44.03082.65070.36868.3261-0.48523.66590.10590.2842-0.29380.23740.12-0.97850.18730.3303-0.22590.49170.0127-0.00650.6534-0.11370.386341.3430.28843.677
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A108 - 370
2X-RAY DIFFRACTION2D1 - 76
3X-RAY DIFFRACTION3H1 - 74
4X-RAY DIFFRACTION4L20 - 73

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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