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- PDB-6twu: MAGI1_2 complexed with a phosphomimetic 16E6 peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6twu
タイトルMAGI1_2 complexed with a phosphomimetic 16E6 peptide
要素
  • Membrane-associated guanylate kinase, WW and PDZ domain-containing protein 1,Annexin A2
  • Protein E6
キーワードPEPTIDE BINDING PROTEIN / phosphorylation / motif / PDZ domain
機能・相同性
機能・相同性情報


: / AnxA2-p11 complex / membrane raft assembly / symbiont-mediated suppression of host transcription / positive regulation of receptor-mediated endocytosis involved in cholesterol transport / positive regulation of vacuole organization / positive regulation of low-density lipoprotein particle clearance / phospholipase A2 inhibitor activity / positive regulation of vesicle fusion / negative regulation of low-density lipoprotein particle receptor catabolic process ...: / AnxA2-p11 complex / membrane raft assembly / symbiont-mediated suppression of host transcription / positive regulation of receptor-mediated endocytosis involved in cholesterol transport / positive regulation of vacuole organization / positive regulation of low-density lipoprotein particle clearance / phospholipase A2 inhibitor activity / positive regulation of vesicle fusion / negative regulation of low-density lipoprotein particle receptor catabolic process / positive regulation of plasma membrane repair / positive regulation of plasminogen activation / symbiont-mediated perturbation of host apoptosis / PCSK9-AnxA2 complex / positive regulation of cell-cell adhesion / myelin sheath adaxonal region / cadherin binding involved in cell-cell adhesion / Schmidt-Lanterman incisure / endothelial cell morphogenesis / cornified envelope / vesicle budding from membrane / osteoclast development / plasma membrane protein complex / calcium-dependent phospholipid binding / negative regulation of receptor internalization / activation of GTPase activity / Dissolution of Fibrin Clot / S100 protein binding / collagen fibril organization / vesicle membrane / : / epithelial cell apoptotic process / phosphatidylserine binding / positive regulation of receptor recycling / alpha-actinin binding / positive regulation of exocytosis / basement membrane / regulation of neurogenesis / regulation of proteolysis / Smooth Muscle Contraction / bicellular tight junction / cytoskeletal protein binding / fibrinolysis / lipid droplet / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / Turbulent (oscillatory, disturbed) flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and integrins in endothelial cells / cell-matrix adhesion / response to activity / cell periphery / cell projection / PDZ domain binding / adherens junction / lung development / mRNA transcription by RNA polymerase II / serine-type endopeptidase inhibitor activity / sarcolemma / RNA polymerase II transcription regulator complex / nuclear matrix / calcium-dependent protein binding / azurophil granule lumen / late endosome membrane / cell junction / melanosome / cell-cell junction / midbody / protease binding / protein-containing complex assembly / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of IRF3 activity / : / basolateral plasma membrane / angiogenesis / symbiont-mediated perturbation of host ubiquitin-like protein modification / vesicle / host cell cytoplasm / early endosome / cell surface receptor signaling pathway / endosome / cell adhesion / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway / lysosomal membrane / DNA-templated transcription / calcium ion binding / Neutrophil degranulation / nucleolus / host cell nucleus / cell surface / signal transduction / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / extracellular space / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / zinc ion binding / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / membrane
類似検索 - 分子機能
Unstructured region on MAGI / Unstructured region on MAGI / Annexin A2 / E6 early regulatory protein / E6 superfamily / Early Protein (E6) / Annexin / Annexin repeat, conserved site / Annexin repeat signature. / Annexin ...Unstructured region on MAGI / Unstructured region on MAGI / Annexin A2 / E6 early regulatory protein / E6 superfamily / Early Protein (E6) / Annexin / Annexin repeat, conserved site / Annexin repeat signature. / Annexin / Annexin / Annexin repeats / Annexin repeat / Annexin superfamily / Annexin repeat profile. / Annexin V; domain 1 / Guanylate kinase, conserved site / Guanylate kinase-like signature. / Guanylate kinase-like domain profile. / Guanylate kinase-like domain / Guanylate kinase/L-type calcium channel beta subunit / Guanylate kinase / Guanylate kinase homologues. / WW domain / WW/rsp5/WWP domain signature. / WW domain superfamily / WW/rsp5/WWP domain profile. / Domain with 2 conserved Trp (W) residues / WW domain / PDZ domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
CITRIC ACID / Protein E6 / Annexin A2 / Membrane-associated guanylate kinase, WW and PDZ domain-containing protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Human papillomavirus type 16 (パピローマウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Gogl, G. / Cousido-Siah, A. / Trave, G.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2020
タイトル: Dual Specificity PDZ- and 14-3-3-Binding Motifs: A Structural and Interactomics Study.
著者: Gogl, G. / Jane, P. / Caillet-Saguy, C. / Kostmann, C. / Bich, G. / Cousido-Siah, A. / Nyitray, L. / Vincentelli, R. / Wolff, N. / Nomine, Y. / Sluchanko, N.N. / Trave, G.
履歴
登録2020年1月13日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年4月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年5月6日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22020年7月15日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32024年1月24日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Membrane-associated guanylate kinase, WW and PDZ domain-containing protein 1,Annexin A2
B: Membrane-associated guanylate kinase, WW and PDZ domain-containing protein 1,Annexin A2
C: Protein E6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)98,75820
ポリマ－97,4643
非ポリマー1,29417
水1,11762
1
A: Membrane-associated guanylate kinase, WW and PDZ domain-containing protein 1,Annexin A2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,6779
ポリマ－48,1001
非ポリマー5778
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1120 Å2
ΔGint-32 kcal/mol
Surface area20580 Å2
手法PISA
2
B: Membrane-associated guanylate kinase, WW and PDZ domain-containing protein 1,Annexin A2
C: Protein E6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,08111
ポリマ－49,3642
非ポリマー7179
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1690 Å2
ΔGint-51 kcal/mol
Surface area21260 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)61.160, 96.440, 197.710
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP22121
Space group name HallP22ab(z,x,y)
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x,-y,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x,-y+1/2,z+1/2

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要素

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タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 3分子 ABC

#1: タンパク質 Membrane-associated guanylate kinase, WW and PDZ domain-containing protein 1,Annexin A2 / Atrophin-1-interacting protein 3 / AIP-3 / BAI1-associated protein 1 / BAP-1 / Membrane-associated ...Atrophin-1-interacting protein 3 / AIP-3 / BAI1-associated protein 1 / BAP-1 / Membrane-associated guanylate kinase inverted 1 / MAGI-1 / Trinucleotide repeat-containing gene 19 protein / WW domain-containing protein 3 / WWP3 / Annexin II / Annexin-2 / Calpactin I heavy chain / Calpactin-1 heavy chain / Chromobindin-8 / Lipocortin II / Placental anticoagulant protein IV / PAP-IV / Protein I / p36


分子量: 48099.840 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: MAGI1, AIP3, BAIAP1, BAP1, TNRC19, ANXA2, ANX2, ANX2L4, CAL1H, LPC2D
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q96QZ7, UniProt: P07355
#2: タンパク質・ペプチド Protein E6


分子量: 1264.370 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
由来: (合成) Human papillomavirus type 16 (パピローマウイルス)
参照: UniProt: P03126

-
非ポリマー , 4種, 79分子

#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物 ChemComp-CIT / CITRIC ACID / クエン酸


分子量: 192.124 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H8O7
#5: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 11 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 62 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.99 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.88 %
結晶化温度: 296 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 22% PEG3000, 100mM Na-citrate (pH5.5), 100mM Na-citrate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年12月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→48.3 Å / Num. obs: 46699 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 13.2 % / Biso Wilson estimate: 65.37 Å2 / CC1/2: 1 / Net I/σ(I): 1.22
反射 シェル解像度: 2.4→2.46 Å / Mean I/σ(I) obs: 1.22 / Num. unique obs: 3389 / CC1/2: 0.489

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.14_3260精密化
PHENIX1.14_3260精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5N7D

5n7d


解像度: 2.4→48.22 Å / SU ML: 0.3968 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 29.4691
Rfactor反射数%反射
Rfree0.255 2306 4.95 %
Rwork0.2163 --
obs0.2182 46631 99.91 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 87.07 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→48.22 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6651 0 68 62 6781
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00376846
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.61299223
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.04111023
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00321200
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d22.882609
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.4-2.450.33981490.3162704X-RAY DIFFRACTION99.76
2.45-2.510.36451360.31452724X-RAY DIFFRACTION99.9
2.51-2.570.36551400.31552722X-RAY DIFFRACTION99.76
2.57-2.640.39721420.32112753X-RAY DIFFRACTION100
2.64-2.720.41231720.31682707X-RAY DIFFRACTION99.9
2.72-2.810.34081330.28782735X-RAY DIFFRACTION99.97
2.81-2.910.3091630.2572737X-RAY DIFFRACTION99.97
2.91-3.020.30211400.25872741X-RAY DIFFRACTION99.97
3.02-3.160.28931270.2532749X-RAY DIFFRACTION100
3.16-3.330.30191210.25112792X-RAY DIFFRACTION99.97
3.33-3.540.28531270.23382780X-RAY DIFFRACTION99.9
3.54-3.810.26911490.21592795X-RAY DIFFRACTION99.97
3.81-4.190.24141470.19332766X-RAY DIFFRACTION99.93
4.19-4.80.2141560.17512796X-RAY DIFFRACTION100
4.8-6.040.24431540.20552844X-RAY DIFFRACTION99.97
6.04-48.220.18941500.17992980X-RAY DIFFRACTION99.68
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
15.98693024428-0.268163188433-0.07357253528890.160975963846-0.1474214767750.140641787876-0.0792369001483-0.8827983132030.4662174282060.3876603320580.0970175898451-0.519864508555-0.03576616972940.919293521393-0.02769308505071.203938710670.0393317140638-0.1973372318761.43388415026-0.2067139307811.17126940669-1.1760768057869.4404770235-23.9518132904
21.5580792206-0.732978779959-0.9383049412151.401664382031.401904073294.79716962788-0.190236059609-0.263742388398-0.06450941301390.2330215592640.1143591545610.0284048502741-0.00275834347153-0.02843288040740.0654701017640.48309218850.0471266282578-0.1247439927210.4135626001610.02041142783890.590666490021-27.461333132756.4289416497-36.0755401369
36.86928623019-2.16101441437-4.642020400361.417371965730.9415818869783.478110215570.214654289165-0.1354590523220.133596677697-0.643083633842-0.08728905234-0.572884186895-0.3981484544910.491238344947-0.1258052069680.805971461-0.2807568013150.1476369451051.01738988779-0.09514454408120.668974991947-27.90220361669.2105718812-7.33019371507
43.84214415995-0.5620565885911.895676429561.52147902713-0.3461243286693.60014554332-0.33957530466-0.8325089476050.2944033085670.2748145577140.0536847145092-0.0185501606305-0.651999832668-0.04260460494370.2688319127610.478669000406-0.0726990349146-0.06630535416420.626025786606-0.01821323038090.490507737045-2.8915431691718.9581159822-27.5313855104
58.76284097729-1.29804006828-1.249115385441.99999549423-0.2807565101032.00001406571-0.3952837726130.612536518903-0.6729297441890.169136538747-0.422506640455-0.362115360543.202265319911.647205269720.8160831790331.568880344170.1158492854730.01134475590711.547402252660.0962127376771.19591122453-34.720551583820.2402433267-10.0113935919
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 458 through 573 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 574 through 878 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'B' and (resid 458 through 573 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 574 through 878 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'C' and (resid 156 through 158 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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