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- PDB-5n7f: MAGI-1 complexed with a pRSK1 peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5n7f
タイトルMAGI-1 complexed with a pRSK1 peptide
要素
  • Membrane-associated guanylate kinase, WW and PDZ domain-containing protein 1,Annexin A2
  • Ribosomal protein S6 kinase alpha-1
キーワードSIGNALING PROTEIN / docking / complex
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of translation in response to stress / : / CREB1 phosphorylation through NMDA receptor-mediated activation of RAS signaling / AnxA2-p11 complex / membrane raft assembly / positive regulation of receptor-mediated endocytosis involved in cholesterol transport / positive regulation of vacuole organization / positive regulation of low-density lipoprotein particle clearance / phospholipase A2 inhibitor activity / positive regulation of hepatic stellate cell activation ...regulation of translation in response to stress / : / CREB1 phosphorylation through NMDA receptor-mediated activation of RAS signaling / AnxA2-p11 complex / membrane raft assembly / positive regulation of receptor-mediated endocytosis involved in cholesterol transport / positive regulation of vacuole organization / positive regulation of low-density lipoprotein particle clearance / phospholipase A2 inhibitor activity / positive regulation of hepatic stellate cell activation / positive regulation of vesicle fusion / hepatocyte proliferation / CREB phosphorylation / negative regulation of low-density lipoprotein particle receptor catabolic process / positive regulation of plasma membrane repair / positive regulation of plasminogen activation / PCSK9-AnxA2 complex / positive regulation of cell-cell adhesion / myelin sheath adaxonal region / cadherin binding involved in cell-cell adhesion / Schmidt-Lanterman incisure / endothelial cell morphogenesis / cornified envelope / vesicle budding from membrane / TORC1 signaling / Gastrin-CREB signalling pathway via PKC and MAPK / osteoclast development / plasma membrane protein complex / calcium-dependent phospholipid binding / negative regulation of receptor internalization / RSK activation / Dissolution of Fibrin Clot / S100 protein binding / collagen fibril organization / negative regulation of TOR signaling / vesicle membrane / : / epithelial cell apoptotic process / phosphatidylserine binding / positive regulation of receptor recycling / ERK/MAPK targets / alpha-actinin binding / Recycling pathway of L1 / positive regulation of exocytosis / basement membrane / regulation of neurogenesis / Smooth Muscle Contraction / bicellular tight junction / cytoskeletal protein binding / fibrinolysis / lipid droplet / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / protein serine/threonine/tyrosine kinase activity / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / Turbulent (oscillatory, disturbed) flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and integrins in endothelial cells / cell-matrix adhesion / response to activity / cell periphery / cell projection / adherens junction / positive regulation of cell differentiation / lung development / mRNA transcription by RNA polymerase II / serine-type endopeptidase inhibitor activity / sarcolemma / RNA polymerase II transcription regulator complex / nuclear matrix / calcium-dependent protein binding / azurophil granule lumen / late endosome membrane / cell junction / melanosome / cell-cell junction / midbody / protease binding / positive regulation of cell growth / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / protein-containing complex assembly / : / basolateral plasma membrane / angiogenesis / chemical synaptic transmission / vesicle / eukaryotic translation initiation factor 2alpha kinase activity / early endosome / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase activity / DNA-dependent protein kinase activity / ribosomal protein S6 kinase activity / histone H3S10 kinase activity / histone H2AXS139 kinase activity / histone H3S28 kinase activity / histone H4S1 kinase activity / histone H2BS14 kinase activity / histone H3T3 kinase activity / histone H2AS121 kinase activity / Rho-dependent protein serine/threonine kinase activity / histone H2BS36 kinase activity / histone H3S57 kinase activity / histone H2AT120 kinase activity
類似検索 - 分子機能
Unstructured region on MAGI / Unstructured region on MAGI / Annexin A2 / Ribosomal S6 kinase, N-terminal catalytic domain / Ribosomal protein S6 kinase II / Annexin repeat, conserved site / Annexin repeat signature. / Annexin / Annexin / Annexin repeats ...Unstructured region on MAGI / Unstructured region on MAGI / Annexin A2 / Ribosomal S6 kinase, N-terminal catalytic domain / Ribosomal protein S6 kinase II / Annexin repeat, conserved site / Annexin repeat signature. / Annexin / Annexin / Annexin repeats / Annexin repeat / Annexin superfamily / Annexin repeat profile. / Guanylate kinase, conserved site / Guanylate kinase-like signature. / Protein kinase, C-terminal / Protein kinase C terminal domain / Guanylate kinase-like domain profile. / Guanylate kinase-like domain / Guanylate kinase/L-type calcium channel beta subunit / Guanylate kinase / Guanylate kinase homologues. / WW domain / WW/rsp5/WWP domain signature. / WW domain superfamily / WW/rsp5/WWP domain profile. / Domain with 2 conserved Trp (W) residues / WW domain / Extension to Ser/Thr-type protein kinases / AGC-kinase, C-terminal / AGC-kinase C-terminal domain profile. / PDZ domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Annexin A2 / Ribosomal protein S6 kinase alpha-1 / Membrane-associated guanylate kinase, WW and PDZ domain-containing protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Gogl, G. / Nyitray, L.
引用ジャーナル: FEBS J. / 年: 2018
タイトル: Dynamic control of RSK complexes by phosphoswitch-based regulation.
著者: Gogl, G. / Biri-Kovacs, B. / Poti, A.L. / Vadaszi, H. / Szeder, B. / Bodor, A. / Schlosser, G. / Acs, A. / Turiak, L. / Buday, L. / Alexa, A. / Nyitray, L. / Remenyi, A.
履歴
登録2017年2月20日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年11月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年1月17日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.year
改定 2.02024年1月17日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom ...atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type
Item: _atom_site.occupancy / _database_2.pdbx_DOI ..._atom_site.occupancy / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_conn_type.id
改定 2.12024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Membrane-associated guanylate kinase, WW and PDZ domain-containing protein 1,Annexin A2
B: Membrane-associated guanylate kinase, WW and PDZ domain-containing protein 1,Annexin A2
C: Ribosomal protein S6 kinase alpha-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)102,45318
ポリマ－101,5403
非ポリマー91315
水11,422634
1
A: Membrane-associated guanylate kinase, WW and PDZ domain-containing protein 1,Annexin A2
C: Ribosomal protein S6 kinase alpha-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,91710
ポリマ－53,4402
非ポリマー4778
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2050 Å2
ΔGint-41 kcal/mol
Surface area20980 Å2
手法PISA
2
B: Membrane-associated guanylate kinase, WW and PDZ domain-containing protein 1,Annexin A2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,5368
ポリマ－48,1001
非ポリマー4377
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1190 Å2
ΔGint-32 kcal/mol
Surface area20440 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)60.150, 98.560, 200.310
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP22121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1226-

HOH

21A-1240-

HOH

31A-1306-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Membrane-associated guanylate kinase, WW and PDZ domain-containing protein 1,Annexin A2 / Atrophin-1-interacting protein 3 / AIP-3 / BAI1-associated protein 1 / BAP-1 / Membrane-associated ...Atrophin-1-interacting protein 3 / AIP-3 / BAI1-associated protein 1 / BAP-1 / Membrane-associated guanylate kinase inverted 1 / MAGI-1 / Trinucleotide repeat-containing gene 19 protein / WW domain-containing protein 3 / WWP3 / Annexin II / Annexin-2 / Calpactin I heavy chain / Calpactin-1 heavy chain / Chromobindin-8 / Lipocortin II / Placental anticoagulant protein IV / PAP-IV / Protein I / p36


分子量: 48099.840 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: MAGI1, AIP3, BAIAP1, BAP1, TNRC19, ANXA2, ANX2, ANX2L4, CAL1H, LPC2D
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q96QZ7, UniProt: P07355
#2: タンパク質・ペプチド Ribosomal protein S6 kinase alpha-1 / S6K-alpha-1 / 90 kDa ribosomal protein S6 kinase 1 / p90S6K / MAP kinase-activated protein kinase ...S6K-alpha-1 / 90 kDa ribosomal protein S6 kinase 1 / p90S6K / MAP kinase-activated protein kinase 1a / MAPKAPK-1a / Ribosomal S6 kinase 1 / RSK-1


分子量: 5340.076 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RPS6KA1, MAPKAPK1A, RSK1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q15418, non-specific serine/threonine protein kinase
#3: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 634 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.92 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.93 %
結晶化温度: 296 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5 / 詳細: 14% PEG 8000, 200 mM MgCl2, 100 mM TRIS

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年12月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→49.73 Å / Num. obs: 53922 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 19.87 % / Rrim(I) all: 0.219 / Net I/σ(I): 15.42
反射 シェル解像度: 2.3→2.36 Å / 冗長度: 18.6 % / Mean I/σ(I) obs: 3 / Num. unique all: 3925 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(dev_2420: ???)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1xjl

1xjl


解像度: 2.3→49.73 Å / SU ML: 0.31 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 23.27
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2401 2613 4.85 %
Rwork0.1862 --
obs0.1889 53845 99.96 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→49.73 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6623 0 45 634 7302
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0076761
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8719097
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d21.4922566
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0471019
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051171
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.2999-2.34170.36141280.29242654X-RAY DIFFRACTION100
2.3417-2.38680.33411220.26912662X-RAY DIFFRACTION100
2.3868-2.43550.31361400.25812646X-RAY DIFFRACTION100
2.4355-2.48840.30651400.25292652X-RAY DIFFRACTION100
2.4884-2.54630.30141610.24212644X-RAY DIFFRACTION100
2.5463-2.610.2591320.2212692X-RAY DIFFRACTION100
2.61-2.68050.28251330.21782657X-RAY DIFFRACTION100
2.6805-2.75940.30661380.21482670X-RAY DIFFRACTION100
2.7594-2.84850.28671300.19912668X-RAY DIFFRACTION100
2.8485-2.95030.25691290.19722666X-RAY DIFFRACTION100
2.9503-3.06840.23371390.18982700X-RAY DIFFRACTION100
3.0684-3.2080.26661330.19082686X-RAY DIFFRACTION100
3.208-3.37710.22761280.17482708X-RAY DIFFRACTION100
3.3771-3.58860.24961330.16612691X-RAY DIFFRACTION100
3.5886-3.86560.19971360.15782697X-RAY DIFFRACTION100
3.8656-4.25440.18121450.14192738X-RAY DIFFRACTION100
4.2544-4.86960.21651550.13612723X-RAY DIFFRACTION100
4.8696-6.13340.20181460.17412770X-RAY DIFFRACTION100
6.1334-49.74750.19681450.17692908X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.68220.3262-1.57550.64730.21491.20690.03720.0847-0.0020.1828-0.13440.04990.0561-0.27070.11650.1956-0.02310.01250.4710.03420.2849-32.1812-285.9643809.1224
22.69030.08491.91820.98490.03482.4855-0.46480.17590.45050.09420.1520.0008-0.60140.19330.18580.2966-0.0076-0.06980.2148-00.2854-57.4987-276.0702830.2321
30.5578-0.20130.30730.17670.25921.45-0.13570.66050.0957-0.4156-0.24570.2082-0.58990.32550.36281.53050.1585-0.00231.69630.11421.323-62.92-226.4638823.478
40.69130.3181-0.76750.7792-1.18684.0307-0.20160.1495-0.0341-0.1271-0.069-0.07630.219-0.23190.24310.3123-0.05940.02190.1965-0.03740.2949-33.3237-236.9605836.4785
50.390.0821-1.60030.0202-0.31446.68520.3167-0.92880.38971.33230.51291.1217-1.6438-1.3975-0.81811.18090.35560.151.2658-0.11180.9207-27.953-276.6594815.3942
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 456 through 573 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 574 through 878 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'B' and (resid 459 through 554 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 555 through 878 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'C' and (resid 730 through 735 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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