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万見
- PDB-6tu5: Influenza A/H7N9 polymerase core (apo) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6tu5
タイトルInfluenza A/H7N9 polymerase core (apo)
要素
  • Polymerase acidic protein
  • Polymerase basic protein 2
  • RNA-directed RNA polymerase catalytic subunit
キーワードVIRAL PROTEIN / RNA-dependent RNA polymerase
機能・相同性
機能・相同性情報


cap snatching / viral transcription / symbiont-mediated suppression of host mRNA transcription via inhibition of RNA polymerase II activity / host cell mitochondrion / 7-methylguanosine mRNA capping / virion component / endonuclease activity / host cell cytoplasm / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / RNA-directed RNA polymerase ...cap snatching / viral transcription / symbiont-mediated suppression of host mRNA transcription via inhibition of RNA polymerase II activity / host cell mitochondrion / 7-methylguanosine mRNA capping / virion component / endonuclease activity / host cell cytoplasm / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / RNA-directed RNA polymerase / viral translational frameshifting / viral RNA genome replication / RNA-dependent RNA polymerase activity / nucleotide binding / DNA-templated transcription / host cell nucleus / RNA binding / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Influenza RNA-dependent RNA polymerase subunit PB2 / PB2, C-terminal / Influenza RNA-dependent RNA polymerase subunit PB1 / Influenza RNA-dependent RNA polymerase subunit PB1 / : / : / Influenza RNA polymerase PB2 N-terminal region / Influenza RNA polymerase PB2 second domain / : / : ...Influenza RNA-dependent RNA polymerase subunit PB2 / PB2, C-terminal / Influenza RNA-dependent RNA polymerase subunit PB1 / Influenza RNA-dependent RNA polymerase subunit PB1 / : / : / Influenza RNA polymerase PB2 N-terminal region / Influenza RNA polymerase PB2 second domain / : / : / Influenza RNA polymerase PB2 middle domain / Influenza RNA polymerase PB2 C-terminal domain / : / Influenza RNA polymerase PB2 6th domain / : / Influenza RNA polymerase PB2 CAP binding domain / : / Influenza RNA polymerase PB2 helical domain / Polymerase acidic protein / Influenza RNA-dependent RNA polymerase subunit PA / Influenza RNA-dependent RNA polymerase subunit PA, endonuclease domain / Influenza RNA-dependent RNA polymerase subunit PA / RNA-directed RNA polymerase, negative-strand RNA virus / RdRp of negative ssRNA viruses with segmented genomes catalytic domain profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
Polymerase acidic protein / RNA-directed RNA polymerase catalytic subunit / Polymerase basic protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Influenza A virus (A型インフルエンザウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.325 Å
データ登録者Cusack, S. / Pflug, A.
資金援助 フランス, 1件
組織認可番号国
European Research Council (ERC)322586 フランス
引用ジャーナル: Cell / 年: 2020
タイトル: A Structure-Based Model for the Complete Transcription Cycle of Influenza Polymerase.
著者: Joanna M Wandzik / Tomas Kouba / Manikandan Karuppasamy / Alexander Pflug / Petra Drncova / Jan Provaznik / Nayara Azevedo / Stephen Cusack /
要旨: Influenza polymerase uses unique mechanisms to synthesize capped and polyadenylated mRNAs from the genomic viral RNA (vRNA) template, which is packaged inside ribonucleoprotein particles (vRNPs). ...Influenza polymerase uses unique mechanisms to synthesize capped and polyadenylated mRNAs from the genomic viral RNA (vRNA) template, which is packaged inside ribonucleoprotein particles (vRNPs). Here, we visualize by cryoelectron microscopy the conformational dynamics of the polymerase during the complete transcription cycle from pre-initiation to termination, focusing on the template trajectory. After exiting the active site cavity, the template 3' extremity rebinds into a specific site on the polymerase surface. Here, it remains sequestered during all subsequent transcription steps, forcing the template to loop out as it further translocates. At termination, the strained connection between the bound template 5' end and the active site results in polyadenylation by stuttering at uridine 17. Upon product dissociation, further conformational changes release the trapped template, allowing recycling back into the pre-initiation state. Influenza polymerase thus performs transcription while tightly binding to and protecting both template ends, allowing efficient production of multiple mRNAs from a single vRNP.
履歴
登録2020年1月2日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年4月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年4月29日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22020年5月27日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first
改定 1.32024年1月24日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: atom_type / chem_comp_atom ...atom_type / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / software
Item: _atom_type.pdbx_N_electrons / _atom_type.pdbx_scat_Z ..._atom_type.pdbx_N_electrons / _atom_type.pdbx_scat_Z / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _software.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
AAA: Polymerase acidic protein
BBB: RNA-directed RNA polymerase catalytic subunit
CCC: Polymerase basic protein 2
DDD: Polymerase acidic protein
EEE: RNA-directed RNA polymerase catalytic subunit
FFF: Polymerase basic protein 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)324,2168
ポリマ－324,1686
非ポリマー492
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area52060 Å2
ΔGint-296 kcal/mol
Surface area105910 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)75.512, 143.173, 335.372
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11Chains A D
22Chains B E
33Chains C F

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3

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要素

#1: タンパク質 Polymerase acidic protein / RNA-directed RNA polymerase subunit P2


分子量: 59383.859 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: N-terminal truncation deletes endonuclease
由来: (組換発現) Influenza A virus (A/Zhejiang/DTID-ZJU01/2013(H7N9)) (A型インフルエンザウイルス)
株: A/Zhejiang/DTID-ZJU01/2013(H7N9) / 遺伝子: PA / Variant: H7N9 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
参照: UniProt: M9TI86, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素
#2: タンパク質 RNA-directed RNA polymerase catalytic subunit / Polymerase basic protein 1 / PB1 / RNA-directed RNA polymerase subunit P1


分子量: 86496.156 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Influenza A virus (A/Zhejiang/DTID-ZJU01/2013(H7N9)) (A型インフルエンザウイルス)
株: A/Zhejiang/DTID-ZJU01/2013(H7N9) / 遺伝子: PB1 / Variant: H7N9 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: M9TLW3, RNA-directed RNA polymerase
#3: タンパク質 Polymerase basic protein 2 / RNA-directed RNA polymerase subunit P3


分子量: 16203.751 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: C-terminal sequence GSGSENLYFQ is linker and residual TEV cleavage site after cleavage
由来: (組換発現) Influenza A virus (A/Zhejiang/DTID-ZJU01/2013(H7N9)) (A型インフルエンザウイルス)
株: A/Zhejiang/DTID-ZJU01/2013(H7N9) / 遺伝子: PB2 / Variant: H7N9 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: X5F427
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.01 %
結晶化温度: 281 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: Protein at about 9 mg/ml 0.1 M Tris pH 7.0, 8-13% PEG 8K, 0.2 M MgCl2, 0.1 M guanidine hydrochloride

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: MASSIF-3 / 波長: 0.9677 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 4M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年6月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9677 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.325→132.024 Å / Num. obs: 50439 / % possible obs: 92.7 % / 冗長度: 11.6 % / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.19 / Rpim(I) all: 0.057 / Rrim(I) all: 0.199 / Net I/σ(I): 10.7
反射 シェル解像度: 3.325→3.463 Å / 冗長度: 13.3 % / Rmerge(I) obs: 2.298 / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / Num. unique obs: 2523 / CC1/2: 0.5 / Rrim(I) all: 2.388 / % possible all: 42.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0257精密化
XDSデータ削減
autoPROCデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4WSB

4wsb


解像度: 3.325→132.024 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.937 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.903 / SU B: 32.599 / SU ML: 0.499 / 交差検証法: FREE R-VALUE / ESU R Free: 0.617 / 詳細: Hydrogens have been added in their riding positions
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2675 2496 4.949 %
Rwork0.2039 --
all0.207 --
obs-50439 92.355 %
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 119.623 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.28 Å20 Å2-0 Å2
2---0.485 Å20 Å2
3---0.206 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.325→132.024 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数21142 0 2 0 21144
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0030.01321574
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.01720096
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2171.65229102
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.0641.57646790
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.07952615
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.06922.341158
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.956154009
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.6915153
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0410.22825
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.0223766
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.024489
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1850.24243
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_other0.1650.219078
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1540.210016
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbtor_other0.0750.29929
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1360.2440
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_xyhbond_nbd_other0.0260.22
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_refined0.170.220
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1790.274
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_xyhbond_nbd_refined0.1340.22
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it5.47912.7310511
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other5.47512.7310510
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it8.9319.08513109
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other8.9319.08513110
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.97313.06911063
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other4.97313.0711064
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it8.46319.41215993
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other8.46319.41315994
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_it12.931143.06723480
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_other12.931143.07323481
X-RAY DIFFRACTIONr_ncsr_local_group_10.0850.0515710
X-RAY DIFFRACTIONr_ncsr_local_group_20.0810.0520781
X-RAY DIFFRACTIONr_ncsr_local_group_30.1120.053220
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.325-3.4110.339440.313983X-RAY DIFFRACTION25.6943
3.411-3.5040.3131510.2922748X-RAY DIFFRACTION75.7909
3.504-3.6060.3251680.2693420X-RAY DIFFRACTION93.9267
3.606-3.7170.3081800.2683449X-RAY DIFFRACTION99.78
3.717-3.8390.3061830.2413372X-RAY DIFFRACTION99.7755
3.839-3.9730.2592040.2153271X-RAY DIFFRACTION100
3.973-4.1230.2971630.2193134X-RAY DIFFRACTION99.9697
4.123-4.2910.2611450.1983050X-RAY DIFFRACTION100
4.291-4.4820.2281380.1782970X-RAY DIFFRACTION99.7433
4.482-4.7010.2431490.1622808X-RAY DIFFRACTION99.9662
4.701-4.9550.2431380.1642662X-RAY DIFFRACTION99.8217
4.955-5.2550.31170.1872538X-RAY DIFFRACTION99.737
5.255-5.6170.311340.1912390X-RAY DIFFRACTION100
5.617-6.0670.31990.2132248X-RAY DIFFRACTION100
6.067-6.6450.3781060.2462079X-RAY DIFFRACTION100
6.645-7.4280.2461050.1981895X-RAY DIFFRACTION100
7.428-8.5740.233920.1631675X-RAY DIFFRACTION100
8.574-10.4950.21830.1581427X-RAY DIFFRACTION100
10.495-14.8130.197620.1711150X-RAY DIFFRACTION100
14.813-132.0240.294350.338674X-RAY DIFFRACTION98.7465

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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