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- PDB-6tqt: The crystal structure of the MSP domain of human MOSPD2. -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6tqt
タイトルThe crystal structure of the MSP domain of human MOSPD2.
要素Motile sperm domain-containing protein 2
キーワードPROTEIN BINDING / Membrane contact sites / FFAT motif / MSP domain / Endoplasmic reticulum
機能・相同性
機能・相同性情報


endoplasmic reticulum-endosome membrane contact site / FFAT motif binding / lipid droplet formation / organelle membrane contact site / RHOD GTPase cycle / positive regulation of monocyte chemotaxis / positive regulation of neutrophil chemotaxis / endomembrane system / specific granule membrane / protein homooligomerization ...endoplasmic reticulum-endosome membrane contact site / FFAT motif binding / lipid droplet formation / organelle membrane contact site / RHOD GTPase cycle / positive regulation of monocyte chemotaxis / positive regulation of neutrophil chemotaxis / endomembrane system / specific granule membrane / protein homooligomerization / chemotaxis / Neutrophil degranulation / endoplasmic reticulum membrane / endoplasmic reticulum / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Major sperm protein (MSP) domain / MSP (Major sperm protein) domain / Major sperm protein (MSP) domain profile. / CRAL/TRIO, N-terminal domain superfamily / CRAL/TRIO domain / PapD-like superfamily / CRAL-TRIO lipid binding domain profile. / Domain in homologues of a S. cerevisiae phosphatidylinositol transfer protein (Sec14p) / CRAL-TRIO lipid binding domain / CRAL-TRIO lipid binding domain superfamily / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Motile sperm domain-containing protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者McEwen, A.G. / Poussin-Courmontagne, P. / Di Mattia, T. / Wendling, C. / Cavarelli, J. / Tomasetto, C. / Alpy, F.
資金援助 フランス, 4件
組織認可番号国
French National Research AgencyANR-19-CE44-0003 フランス
French National Research AgencyANR-10-INSB-05-01 フランス
French National Research AgencyANR-10-LABX-0030-INRT フランス
French National Research AgencyANR-10-IDEX-0002-02. フランス
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2020
タイトル: FFAT motif phosphorylation controls formation and lipid transfer function of inter-organelle contacts.
著者: Di Mattia, T. / Martinet, A. / Ikhlef, S. / McEwen, A.G. / Nomine, Y. / Wendling, C. / Poussin-Courmontagne, P. / Voilquin, L. / Eberling, P. / Ruffenach, F. / Cavarelli, J. / Slee, J. / ...著者: Di Mattia, T. / Martinet, A. / Ikhlef, S. / McEwen, A.G. / Nomine, Y. / Wendling, C. / Poussin-Courmontagne, P. / Voilquin, L. / Eberling, P. / Ruffenach, F. / Cavarelli, J. / Slee, J. / Levine, T.P. / Drin, G. / Tomasetto, C. / Alpy, F.
履歴
登録2019年12月17日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年11月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年12月16日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume
改定 1.22024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Motile sperm domain-containing protein 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,5214
ポリマ－24,2691
非ポリマー2523
水2,828157
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, SEC-MALS
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area580 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area7660 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)28.114, 51.216, 78.799
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Motile sperm domain-containing protein 2


分子量: 24268.594 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: MSP domain / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MOSPD2 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8NHP6
#2: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 157 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.97 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.54 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.2 / 詳細: 40% PEG 300, 0.1 M Sodium Phosphate Citrate pH 4.2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-X / 波長: 1.54178 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER R 4M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年7月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54178 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→78.8 Å / Num. obs: 18679 / % possible obs: 98.5 % / 冗長度: 6.6 % / CC1/2: 0.995 / Rmerge(I) obs: 0.129 / Rpim(I) all: 0.046 / Rrim(I) all: 0.137 / Net I/σ(I): 9.8 / Num. measured all: 124110 / Scaling rejects: 20
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
1.5-1.531.80.36413297200.7250.3160.4841.880.5
8.22-78.87.40.08611501550.9990.0320.09313.899.5

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation1.5 Å31.23 Å
Translation1.5 Å31.23 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIXdev-3699精密化
XDSデータ削減
Aimless0.7.4データスケーリング
PHASER2.8.2位相決定
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6TQS

6tqs


解像度: 1.5→31.23 Å / SU ML: 0.13 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.4 / 位相誤差: 17.42
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1826 962 5.16 %
Rwork0.1335 --
obs0.136 18627 98.49 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 62.63 Å2 / Biso mean: 25.9414 Å2 / Biso min: 11.28 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.5→31.23 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1008 0 20 162 1190
Biso mean--51.88 38.57 -
残基数----131
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 7

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.5-1.580.24641080.1432268237689
1.58-1.680.18891520.112224902642100
1.68-1.810.17011520.099424892641100
1.81-1.990.16411130.095725692682100
1.99-2.280.16181410.105425402681100
2.28-2.870.1831520.14725972749100
2.87-31.230.1891440.151227122856100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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