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- PDB-6tjv: Structure of the NDH-1MS complex from Thermosynechococcus elongatus -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6tjv
タイトルStructure of the NDH-1MS complex from Thermosynechococcus elongatus
要素
  • (NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit ...) x 12
  • (NADH dehydrogenase subunit ...) x 3
  • Tll0220 protein
  • Tlr0636 protein
  • Tlr0906 protein
キーワードMEMBRANE PROTEIN / carbon concentrating photosynthetic complex I / proton pump
機能・相同性
機能・相同性情報


: / NADH dehydrogenase complex / トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う / photosynthetic electron transport chain / oxidoreductase activity, acting on NAD(P)H, quinone or similar compound as acceptor / ubiquinone binding / photosynthesis, light reaction / plasma membrane-derived thylakoid membrane / NADH dehydrogenase activity / respiratory chain complex I ...: / NADH dehydrogenase complex / トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う / photosynthetic electron transport chain / oxidoreductase activity, acting on NAD(P)H, quinone or similar compound as acceptor / ubiquinone binding / photosynthesis, light reaction / plasma membrane-derived thylakoid membrane / NADH dehydrogenase activity / respiratory chain complex I / electron transport coupled proton transport / NADH dehydrogenase (ubiquinone) activity / ATP synthesis coupled electron transport / quinone binding / aerobic respiration / NAD binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / iron ion binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit 5, organellar chromatophore 2 / CO2 hydration / CO2 hydration protein (ChpXY) / Helix Hairpins - #3510 / NADH dehydrogenase-like complex, subunit S / NAD(P)H dehydrogenase subunit S / NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit O / Cyanobacterial and plant NDH-1 subunit O / NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit M / NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit L ...NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit 5, organellar chromatophore 2 / CO2 hydration / CO2 hydration protein (ChpXY) / Helix Hairpins - #3510 / NADH dehydrogenase-like complex, subunit S / NAD(P)H dehydrogenase subunit S / NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit O / Cyanobacterial and plant NDH-1 subunit O / NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit M / NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit L / NAD(P)H-quinone oxidoreductase, subunit N / Cyanobacterial and plastid NDH-1 subunit M / NADH dehydrogenase transmembrane subunit / NADH-quinone oxidoreductase cyanobacterial subunit N / NADH-plastoquinone oxidoreductase, subunit I / NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit 2, N-terminal / NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit 2 N-terminal / : / FAS1 domain / FAS1 domain superfamily / Fasciclin domain / FAS1/BIgH3 domain profile. / Four repeated domains in the Fasciclin I family of proteins, present in many other contexts. / NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit 3, bacterial/plastid / NAD(P)H-quinone oxidoreductase, subunit N/subunit 2 / SH3 type barrels. - #140 / NADH-ubiquinone/plastoquinone oxidoreductase chain 6, subunit NuoJ / NADH:ubiquinone/plastoquinone oxidoreductase, chain 6 / NADH-ubiquinone/plastoquinone oxidoreductase chain 6 / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 20 Kd subunit signature. / NADH-ubiquinone oxidoreductase, 20 Kd subunit / NADH-quinone oxidoreductase, chain I / NADH-quinone oxidoreductase, chain M/4 / NADH-ubiquinone oxidoreductase chain 4L/K / NADH-Ubiquinone oxidoreductase (complex I), chain 5 N-terminal / NADH-Ubiquinone oxidoreductase (complex I), chain 5 N-terminus / NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit D/H / NADH-quinone oxidoreductase, chain 5-like / NADH:ubiquinone oxidoreductase, 49kDa subunit, conserved site / NADH-ubiquinone oxidoreductase chain 4L/Mnh complex subunit C1-like / NADH-ubiquinone/plastoquinone oxidoreductase chain 4L / Respiratory chain NADH dehydrogenase 49 Kd subunit signature. / NADH-quinone oxidoreductase, subunit D / Respiratory-chain NADH dehydrogenase, 49 Kd subunit / NADH dehydrogenase, subunit C / NADH:ubiquinone oxidoreductase, 30kDa subunit, conserved site / Respiratory chain NADH dehydrogenase 30 Kd subunit signature. / NADH:ubiquinone oxidoreductase / NADH:ubiquinone oxidoreductase, 30kDa subunit / NADH:ubiquinone oxidoreductase, 30kDa subunit superfamily / Respiratory-chain NADH dehydrogenase, 30 Kd subunit / NADH:quinone oxidoreductase/Mrp antiporter, membrane subunit / Proton-conducting membrane transporter / NADH:ubiquinone/plastoquinone oxidoreductase, chain 3 / NADH:ubiquinone oxidoreductase, subunit 3 superfamily / NADH-ubiquinone/plastoquinone oxidoreductase, chain 3 / NADH:ubiquinone oxidoreductase, subunit 1, conserved site / Respiratory-chain NADH dehydrogenase subunit 1 signature 1. / Respiratory-chain NADH dehydrogenase subunit 1 signature 2. / NADH:ubiquinone oxidoreductase, subunit 1/F420H2 oxidoreductase subunit H / NADH dehydrogenase / NADH:ubiquinone oxidoreductase-like, 20kDa subunit / NADH ubiquinone oxidoreductase, 20 Kd subunit / [NiFe]-hydrogenase, large subunit / 4Fe-4S dicluster domain / 4Fe-4S ferredoxin, iron-sulphur binding, conserved site / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding region signature. / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 4Fe-4S ferredoxin-type, iron-sulphur binding domain / SH3 type barrels. / Helix Hairpins / Roll / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
BETA-CAROTENE / CHLOROPHYLL A / DIGALACTOSYL DIACYL GLYCEROL (DGDG) / Chem-PGT / IRON/SULFUR CLUSTER / Chem-SQD / NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit J / NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit 3 / NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit H / NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit N ...BETA-CAROTENE / CHLOROPHYLL A / DIGALACTOSYL DIACYL GLYCEROL (DGDG) / Chem-PGT / IRON/SULFUR CLUSTER / Chem-SQD / NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit J / NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit 3 / NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit H / NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit N / Tlr0906 protein / NADH dehydrogenase subunit 4 / NADH dehydrogenase subunit 5 / NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit L / NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit K / NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit 4L / NADH-quinone oxidoreductase subunit J / NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit I / NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit 1 / Tlr0636 protein / NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit M / Tll0220 protein / NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit 2 / NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit O
類似検索 - 構成要素
生物種Thermosynechococcus elongatus (バクテリア)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Schuller, J.M. / Saura, P. / Thiemann, J. / Schuller, S.K. / Gamiz-Hernandez, A.P. / Kurisu, G. / Nowaczyk, M.M. / Kaila, V.R.I.
資金援助 ドイツ, 4件
組織認可番号国
European Research Council (ERC)715311 ドイツ
German Research Foundation (DFG)836/3-2 ドイツ
German Research Foundation (DFG)836/4-1 ドイツ
German Research Foundation (DFG)836/1-1 ドイツ
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2020
タイトル: Redox-coupled proton pumping drives carbon concentration in the photosynthetic complex I.
著者: Jan M Schuller / Patricia Saura / Jacqueline Thiemann / Sandra K Schuller / Ana P Gamiz-Hernandez / Genji Kurisu / Marc M Nowaczyk / Ville R I Kaila /
要旨: Photosynthetic organisms capture light energy to drive their energy metabolism, and employ the chemical reducing power to convert carbon dioxide (CO) into organic molecules. Photorespiration, ...Photosynthetic organisms capture light energy to drive their energy metabolism, and employ the chemical reducing power to convert carbon dioxide (CO) into organic molecules. Photorespiration, however, significantly reduces the photosynthetic yields. To survive under low CO concentrations, cyanobacteria evolved unique carbon-concentration mechanisms that enhance the efficiency of photosynthetic CO fixation, for which the molecular principles have remained unknown. We show here how modular adaptations enabled the cyanobacterial photosynthetic complex I to concentrate CO using a redox-driven proton-pumping machinery. Our cryo-electron microscopy structure at 3.2 Å resolution shows a catalytic carbonic anhydrase module that harbours a Zn active site, with connectivity to proton-pumping subunits that are activated by electron transfer from photosystem I. Our findings illustrate molecular principles in the photosynthetic complex I machinery that enabled cyanobacteria to survive in drastically changing CO conditions.
履歴
登録2019年11月27日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年2月19日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-10513
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit 1
B: NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit 2
C: NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit 3
D: NADH dehydrogenase subunit 4
E: NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit 4L
F: NADH dehydrogenase subunit 5
G: NADH dehydrogenase subunit 6
H: NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit H
I: NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit I
J: NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit J
K: NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit K
L: NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit L
M: NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit M
N: NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit N
O: NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit O
P: Tlr0906 protein
Q: Tll0220 protein
S: Tlr0636 protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)511,37833
ポリマ－501,45118
非ポリマー9,92715
水181
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area112650 Å2
ΔGint-859 kcal/mol
Surface area128460 Å2

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要素

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NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit ... , 12種, 12分子 ABCEHIJKLMNO

#1: タンパク質 NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit 1 / NAD(P)H dehydrogenase I subunit 1 / NDH-1 subunit 1 / NDH-A


分子量: 40565.984 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Thermosynechococcus elongatus (strain BP-1) (バクテリア)
参照: UniProt: Q8DL32, トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う
#2: タンパク質 NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit 2 / NAD(P)H dehydrogenase subunit 2 / NADH-plastoquinone oxidoreductase subunit 2 / NDH-1 / subunit 2


分子量: 55168.543 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Thermosynechococcus elongatus (strain BP-1) (バクテリア)
参照: UniProt: Q8DMR6, トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う
#3: タンパク質 NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit 3 / NAD(P)H dehydrogenase subunit 3 / NADH-plastoquinone oxidoreductase subunit 3 / NDH-1 subunit 3 / NDH-C


分子量: 15013.919 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Thermosynechococcus elongatus (strain BP-1) (バクテリア)
参照: UniProt: Q8DJ02, トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う
#5: タンパク質 NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit 4L / NAD(P)H dehydrogenase subunit 4L / NADH-plastoquinone oxidoreductase subunit 4L / NDH-1 / subunit 4L / NDH-E


分子量: 11140.265 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Thermosynechococcus elongatus (strain BP-1) (バクテリア)
参照: UniProt: Q8DL29, トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う
#8: タンパク質 NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit H / NAD(P)H dehydrogenase subunit H / NADH-plastoquinone oxidoreductase subunit H / NDH-1 subunit H / NDH-H


分子量: 45271.184 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Thermosynechococcus elongatus (strain BP-1) (バクテリア)
参照: UniProt: Q8DJD9, トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う
#9: タンパク質 NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit I / NAD(P)H dehydrogenase I subunit I / NDH-1 subunit I / NDH-I


分子量: 22444.801 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Thermosynechococcus elongatus (strain BP-1) (バクテリア)
参照: UniProt: Q8DL31, トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う
#10: タンパク質 NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit J / NAD(P)H dehydrogenase subunit J / NADH-plastoquinone oxidoreductase subunit J / NDH-1 subunit J / NDH-J


分子量: 19363.789 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Thermosynechococcus elongatus (strain BP-1) (バクテリア)
参照: UniProt: Q8DJ01, トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う
#11: タンパク質 NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit K / NAD(P)H dehydrogenase I subunit K / NDH-1 subunit K / NDH-K


分子量: 25766.998 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Thermosynechococcus elongatus (strain BP-1) (バクテリア)
参照: UniProt: Q8DKZ4, トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う
#12: タンパク質 NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit L / NAD(P)H dehydrogenase I subunit L / NDH-1 subunit L / NDH-L


分子量: 8575.137 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Thermosynechococcus elongatus (strain BP-1) (バクテリア)
参照: UniProt: Q8DKZ3, トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う
#13: タンパク質 NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit M / NAD(P)H dehydrogenase I subunit M / NDH-M


分子量: 12584.056 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Thermosynechococcus elongatus (strain BP-1) (バクテリア)
参照: UniProt: Q8DLN5, トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う
#14: タンパク質 NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit N / NAD(P)H dehydrogenase I subunit N / NDH-N


分子量: 16656.182 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Thermosynechococcus elongatus (strain BP-1) (バクテリア)
参照: UniProt: Q8DJU2, トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う
#15: タンパク質 NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit O / NAD(P)H dehydrogenase I subunit O / NDH-1 subunit O / NDH-O


分子量: 7877.076 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Thermosynechococcus elongatus (strain BP-1) (バクテリア)
参照: UniProt: Q8DMU4, トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う

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NADH dehydrogenase subunit ... , 3種, 3分子 DFG

#4: タンパク質 NADH dehydrogenase subunit 4


分子量: 53908.137 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Thermosynechococcus elongatus (strain BP-1) (バクテリア)
参照: UniProt: Q8DKF4
#6: タンパク質 NADH dehydrogenase subunit 5


分子量: 66283.469 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Thermosynechococcus elongatus (strain BP-1) (バクテリア)
参照: UniProt: Q8DKF5
#7: タンパク質 NADH dehydrogenase subunit 6


分子量: 21580.568 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Thermosynechococcus elongatus (strain BP-1) (バクテリア)
参照: UniProt: Q8DL30, トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う

-
タンパク質 , 3種, 3分子 PQS

#16: タンパク質 Tlr0906 protein


分子量: 51003.430 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Thermosynechococcus elongatus (strain BP-1) (バクテリア)
参照: UniProt: Q8DKF3
#17: タンパク質 Tll0220 protein


分子量: 15785.082 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Thermosynechococcus elongatus (strain BP-1) (バクテリア)
参照: UniProt: Q8DMA1
#18: タンパク質 Tlr0636 protein


分子量: 12462.559 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Thermosynechococcus elongatus (strain BP-1) (バクテリア)
参照: UniProt: Q8DL61

-
糖 , 1種, 2分子

#19: 糖 ChemComp-DGD / DIGALACTOSYL DIACYL GLYCEROL (DGDG)


タイプ: saccharide / 分子量: 949.299 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C51H96O15

-
非ポリマー , 7種, 14分子

#20: 化合物 ChemComp-PGT / (1S)-2-{[{[(2R)-2,3-DIHYDROXYPROPYL]OXY}(HYDROXY)PHOSPHORYL]OXY}-1-[(PALMITOYLOXY)METHYL]ETHYL STEARATE / PHOSPHATIDYLGLYCEROL / 1-PALMITOYL-2-OLEOYL-SN-GLYCERO-3-[PHOSPHO-RAC-(1-GLYCEROL)](SODIUM SALT)


分子量: 751.023 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C40H79O10P / コメント: リン脂質*YM
#21: 化合物
ChemComp-SQD / 1,2-DI-O-ACYL-3-O-[6-DEOXY-6-SULFO-ALPHA-D-GLUCOPYRANOSYL]-SN-GLYCEROL / SULFOQUINOVOSYLDIACYLGLYCEROL / (2S)-1-O,2-O-ジパルミトイル-3-O-(6-スルホ-6-デオキシ-α-D-グルコピラノシル)グリセロ-ル


分子量: 795.116 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C41H78O12S
#22: 化合物 ChemComp-BCR / BETA-CAROTENE / β-カロチン


分子量: 536.873 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C40H56
#23: 化合物 ChemComp-CLA / CHLOROPHYLL A


分子量: 893.489 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C55H72MgN4O5 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#24: 化合物 ChemComp-SF4 / IRON/SULFUR CLUSTER


分子量: 351.640 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe4S4
#25: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: Zn
#26: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: NDH-1MS / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#18 / 由来: NATURAL
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Thermosynechococcus elongatus BP-1 (バクテリア)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 40.2 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.15.2_3472: / 分類: 精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 170151 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.01469418
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.933126090
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d15.54827582
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0765484
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0059843

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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