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- PDB-6t9x: Crystal structure of formate dehydrogenase FDH2 D222Q/Q223R mutan... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6t9x
タイトルCrystal structure of formate dehydrogenase FDH2 D222Q/Q223R mutant enzyme from Granulicella mallensis MP5ACTX8 in complex with NADP and Azide.
要素Formate dehydrogenase
キーワードOXIDOREDUCTASE / formate dehydrogenase / NAD / NADP
機能・相同性
機能・相同性情報


formate catabolic process / formate dehydrogenase / formate dehydrogenase (NAD+) activity / oxidoreductase activity, acting on the CH-OH group of donors, NAD or NADP as acceptor / NAD binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
NAD-dependent formate dehydrogenase / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases signature 2. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases NAD-binding signature. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases signature 3. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain conserved site 1 / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain conserved site / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, catalytic domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, catalytic domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD binding domain / NAD(P)-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
AZIDE ION / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / Formate dehydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種Granulicella mallensis MP5ACTX8 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Robescu, M.S. / Rubini, R. / Filippini, F. / Bergantino, B. / Cendron, L.
引用ジャーナル: Chemcatchem / 年: 2020
タイトル: From the Amelioration of a NADP+-dependent Formate Dehydrogenase to the Discovery of a New Enzyme: Round Trip from Theory to Practice
著者: Robescu, M.S. / Rubini, R. / Beneventi, E. / Tavanti, M. / Lonigro, C. / Zito, F. / Filippini, F. / Cendron, L. / Bergantino, E.
履歴
登録2019年10月29日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年9月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Formate dehydrogenase
A: Formate dehydrogenase
C: Formate dehydrogenase
D: Formate dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)173,66812
ポリマ－170,5274
非ポリマー3,1428
水13,421745
1
B: Formate dehydrogenase
A: Formate dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)86,8346
ポリマ－85,2632
非ポリマー1,5714
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10370 Å2
ΔGint-58 kcal/mol
Surface area26130 Å2
手法PISA
2
C: Formate dehydrogenase
ヘテロ分子

D: Formate dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)86,8346
ポリマ－85,2632
非ポリマー1,5714
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_645-x+1,y-1/2,-z1
Buried area10510 Å2
ΔGint-56 kcal/mol
Surface area26410 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)97.605, 69.189, 111.841
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 93.780, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11(chain A and (resid 2 through 275 or resid 277...
21(chain B and (resid 2 through 275 or resid 277...
31(chain C and (resid 2 through 275 or resid 277...
41(chain D and (resid 2 through 275 or resid 277...

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11ALAALALYSLYS(chain A and (resid 2 through 275 or resid 277...AB2 - 2752 - 275
12GLYGLYLYSLYS(chain A and (resid 2 through 275 or resid 277...AB277 - 318277 - 318
13HISHISHISHIS(chain A and (resid 2 through 275 or resid 277...AB320320
21ALAALALYSLYS(chain B and (resid 2 through 275 or resid 277...BA2 - 2752 - 275
22GLYGLYLYSLYS(chain B and (resid 2 through 275 or resid 277...BA277 - 318277 - 318
23ALAALAVALVAL(chain B and (resid 2 through 275 or resid 277...BA2 - 3842 - 384
31ALAALALYSLYS(chain C and (resid 2 through 275 or resid 277...CC2 - 2752 - 275
32GLYGLYLYSLYS(chain C and (resid 2 through 275 or resid 277...CC277 - 318277 - 318
33HISHISHISHIS(chain C and (resid 2 through 275 or resid 277...CC320320
41ALAALALYSLYS(chain D and (resid 2 through 275 or resid 277...DD2 - 2752 - 275
42GLYGLYLYSLYS(chain D and (resid 2 through 275 or resid 277...DD277 - 318277 - 318
43ALAALAVALVAL(chain D and (resid 2 through 275 or resid 277...DD2 - 3842 - 384

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要素

#1: タンパク質
Formate dehydrogenase / FDH / NAD-dependent formate dehydrogenase


分子量: 42631.676 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Granulicella mallensis MP5ACTX8 (バクテリア)
遺伝子: AciX8_0868 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: G8NTI5, formate dehydrogenase
#2: 化合物
ChemComp-AZI / AZIDE ION / アザイド


分子量: 42.020 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: N3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物
ChemComp-NAP / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / 2'-MONOPHOSPHOADENOSINE 5'-DIPHOSPHORIBOSE


分子量: 743.405 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H28N7O17P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 745 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.79 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 10 % w/v PEG 1000, 10%w/v PEG8000, 50 mM HEPES pH 7.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID30B / 波長: 0.9667 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年12月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9667 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→45.751 Å / Num. obs: 430016 / % possible obs: 98.39 % / 冗長度: 5.8 % / Rmerge(I) obs: 0.113 / Net I/σ(I): 11.3
反射 シェル解像度: 2.2→2.28 Å / Rmerge(I) obs: 0.609 / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / Num. unique obs: 41605 / % possible all: 98.83

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.13_2998精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6T8C

6t8c


解像度: 2.2→45.751 Å / SU ML: 0.23 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 21.94 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2069 7089 4.92 %
Rwork0.1757 136857 -
obs0.1772 74628 97.1 %
all-7439 -
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 80.92 Å2 / Biso mean: 26.4641 Å2 / Biso min: 11.4 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.2→45.751 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11904 0 204 745 12853
Biso mean--23.92 30.56 -
残基数----1532
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A7320X-RAY DIFFRACTION8.434TORSIONAL
12B7320X-RAY DIFFRACTION8.434TORSIONAL
13C7320X-RAY DIFFRACTION8.434TORSIONAL
14D7320X-RAY DIFFRACTION8.434TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.2-2.2250.32041900.2743472398
2.225-2.25120.28122290.2621450297
2.2512-2.27860.27652000.261460797
2.2786-2.30750.29562400.2589460597
2.3075-2.33780.28082380.2579450196
2.3378-2.36990.31462170.2402450696
2.3699-2.40370.25752540.2365443095
2.4037-2.43960.3072360.2374442394
2.4396-2.47770.28482060.2133420991
2.4777-2.51830.23221690.203412587
2.5183-2.56170.2152050.2147420789
2.5617-2.60830.26232710.1981429592
2.6083-2.65850.27332470.1974464998
2.6585-2.71270.2262680.186457199
2.7127-2.77170.2192500.188465199
2.7717-2.83620.20422620.1857464399
2.8362-2.90710.23272390.18034702100
2.9071-2.98570.20692070.1865470499
2.9857-3.07350.24972530.1863463499
3.0735-3.17270.21992200.1856469699
3.1727-3.28610.22972320.182468899
3.2861-3.41760.21842980.1824460399
3.4176-3.57310.18532590.1699464099
3.5731-3.76140.20852640.1577466999
3.7614-3.99690.17392750.148463399
3.9969-4.30530.14972780.126462699
4.3053-4.73820.12372640.1182458299
4.7382-5.42290.13942210.1322469899
5.4229-6.82860.18871930.154472399

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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