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- PDB-6t0p: Cationic Trypsin in Complex with a D-Phe-Pro-2-aminopyridine deri... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6t0p
タイトルCationic Trypsin in Complex with a D-Phe-Pro-2-aminopyridine derivative
要素Cationic Trypsin
キーワードHYDROLASE / PROTEASE / SERINE PROTEASE / DIGESTION / METAL ION BINDING
機能・相同性
機能・相同性情報


trypsin / serpin family protein binding / serine protease inhibitor complex / digestion / endopeptidase activity / serine-type endopeptidase activity / proteolysis / extracellular space / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-M6Q / Serine protease 1
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.19 Å
データ登録者Ngo, K. / Heine, A. / Klebe, G.
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2020
タイトル: Protein-Induced Change in Ligand Protonation during Trypsin and Thrombin Binding: Hint on Differences in Selectivity Determinants of Both Proteins?
著者: Ngo, K. / Collins-Kautz, C. / Gerstenecker, S. / Wagner, B. / Heine, A. / Klebe, G.
履歴
登録2019年10月3日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年5月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cationic Trypsin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,4666
ポリマ－25,8061
非ポリマー6605
水3,585199
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area580 Å2
ΔGint-25 kcal/mol
Surface area9120 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)54.568, 56.684, 66.647
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Cationic Trypsin


分子量: 25806.197 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: P00760, trypsin

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非ポリマー , 5種, 204分子

#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 化合物 ChemComp-DMS / DIMETHYL SULFOXIDE / 2-チアプロパン2-オキシド


分子量: 78.133 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS / コメント: DMSO, 沈殿剤*YM
#4: 化合物 ChemComp-M6Q / (2~{S})-1-[(2~{R})-2-azanyl-3-phenyl-propanoyl]-~{N}-[(2-azanylpyridin-4-yl)methyl]pyrrolidine-2-carboxamide


分子量: 367.445 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H25N5O2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 199 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.41 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.1 M (NH4)2SO4, 0.1 M imidazole, 0.1% (w/v) sodium azide, 25% (w/v) PEG8000
PH範囲: 7-8

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Ambient temp details: liquid nitrogen / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PETRA III, EMBL c/o DESY / ビームライン: P13 (MX1) / 波長: 0.976 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年3月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.976 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.188→43.179 Å / Num. obs: 66940 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 5.71 % / Biso Wilson estimate: 12.6 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rrim(I) all: 0.058 / Rsym value: 0.053 / Net I/σ(I): 14.98
反射 シェル解像度: 1.19→1.26 Å / Mean I/σ(I) obs: 2.76 / Num. unique obs: 10620 / CC1/2: 0.858 / Rrim(I) all: 0.542 / Rsym value: 0.492

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.15.2_3472精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5MNK

5mnk


解像度: 1.19→39.31 Å / SU ML: 0.0771 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 11.0348
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1375 3346 5 %
Rwork0.1231 --
obs0.1239 66940 99.58 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 15.5 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.19→39.31 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1612 0 41 199 1852
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00591799
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.90832462
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0844272
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006336
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.6944671
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.19-1.210.19961320.16922516X-RAY DIFFRACTION95.77
1.21-1.220.16651360.15092591X-RAY DIFFRACTION99.96
1.22-1.240.14131400.1412659X-RAY DIFFRACTION100
1.24-1.260.14651380.13522619X-RAY DIFFRACTION100
1.26-1.280.17731390.13322636X-RAY DIFFRACTION100
1.28-1.310.18391380.13012623X-RAY DIFFRACTION100
1.31-1.330.16681390.12592646X-RAY DIFFRACTION99.96
1.33-1.360.14141380.11752616X-RAY DIFFRACTION99.96
1.36-1.390.13621390.10482637X-RAY DIFFRACTION99.93
1.39-1.420.1351380.10462632X-RAY DIFFRACTION100
1.42-1.460.15171400.10012657X-RAY DIFFRACTION99.96
1.46-1.50.11791390.09442631X-RAY DIFFRACTION99.93
1.5-1.540.13721390.09362645X-RAY DIFFRACTION99.96
1.54-1.590.12171390.09662639X-RAY DIFFRACTION99.96
1.59-1.650.12391390.0962640X-RAY DIFFRACTION99.89
1.65-1.710.12151400.09512668X-RAY DIFFRACTION99.86
1.71-1.790.12581390.09282637X-RAY DIFFRACTION99.78
1.79-1.890.1061400.09872673X-RAY DIFFRACTION99.79
1.89-20.11571400.10272655X-RAY DIFFRACTION99.71
2-2.160.12381410.10682673X-RAY DIFFRACTION99.65
2.16-2.380.11551410.11492688X-RAY DIFFRACTION99.4
2.38-2.720.12931420.12622687X-RAY DIFFRACTION99.44
2.72-3.430.13921420.14222703X-RAY DIFFRACTION98.82
3.43-39.310.1651480.1552820X-RAY DIFFRACTION98.44

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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