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- PDB-6sua: Structure of the high affinity engineered lipocalin C1B12 in comp... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6sua
タイトルStructure of the high affinity engineered lipocalin C1B12 in complex with the mouse CD98 heavy chain ectodomain
要素
  • 4F2 cell-surface antigen heavy chain
  • Neutrophil gelatinase-associated lipocalin
キーワードPROTEIN BINDING / Lipocalin / Lcn2 / Anticalin / lipocalin-based binding protein / CD98hc / 4F2hc / amino acid transport / presentation of CD98 light chain / interaction with integrin beta subunit / single-pass type II membrane protein
機能・相同性
機能・相同性情報


Tryptophan catabolism / Amino acid transport across the plasma membrane / Basigin interactions / positive regulation of iron ion import across plasma membrane / positive regulation of hippocampal neuron apoptotic process / positive regulation of endothelial tube morphogenesis / negative regulation of hippocampal neuron apoptotic process / apical pole of neuron / tyrosine transport / L-histidine transport ...Tryptophan catabolism / Amino acid transport across the plasma membrane / Basigin interactions / positive regulation of iron ion import across plasma membrane / positive regulation of hippocampal neuron apoptotic process / positive regulation of endothelial tube morphogenesis / negative regulation of hippocampal neuron apoptotic process / apical pole of neuron / tyrosine transport / L-histidine transport / amino acid transport complex / L-leucine import across plasma membrane / L-alanine transmembrane transporter activity / L-alanine import across plasma membrane / aromatic amino acid transmembrane transporter activity / phenylalanine transport / methionine transport / positive regulation of cell projection organization / L-leucine transmembrane transporter activity / isoleucine transport / valine transport / proline transport / Metal sequestration by antimicrobial proteins / siderophore transport / response to kainic acid / L-leucine transport / thyroid hormone transport / response to mycotoxin / cellular response to increased oxygen levels / response to blue light / response to fructose / cellular response to X-ray / short-term memory / exogenous protein binding / cellular response to interleukin-6 / enterobactin binding / iron ion sequestering activity / response to herbicide / anchoring junction / response to iron(II) ion / positive regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / response to exogenous dsRNA / tryptophan transport / cellular response to interleukin-1 / long-term memory / cellular response to nutrient levels / extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / positive regulation of endothelial cell migration / acute-phase response / Iron uptake and transport / cellular response to nerve growth factor stimulus / response to virus / specific granule lumen / cellular response to hydrogen peroxide / cellular response to amyloid-beta / melanosome / cellular response to tumor necrosis factor / double-stranded RNA binding / positive regulation of cold-induced thermogenesis / cellular response to lipopolysaccharide / protease binding / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / basolateral plasma membrane / cellular response to hypoxia / carbohydrate metabolic process / defense response to bacterium / apical plasma membrane / iron ion binding / response to xenobiotic stimulus / protein heterodimerization activity / symbiont entry into host cell / lysosomal membrane / innate immune response / neuronal cell body / synapse / Neutrophil degranulation / positive regulation of gene expression / cell surface / protein homodimerization activity / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Neutrophil gelatinase-associated lipocalin/epididymal-specific lipocalin-12 / Solute carrier family 3 member 2, N-terminal domain / 4F2 cell-surface antigen heavy chain / Solute carrier family 3 member 2 N-terminus / Lipocalin / Lipocalin family conserved site / Alpha amylase, catalytic domain / Glycosyl hydrolase, family 13, catalytic domain / Alpha-amylase domain / Golgi alpha-mannosidase II ...Neutrophil gelatinase-associated lipocalin/epididymal-specific lipocalin-12 / Solute carrier family 3 member 2, N-terminal domain / 4F2 cell-surface antigen heavy chain / Solute carrier family 3 member 2 N-terminus / Lipocalin / Lipocalin family conserved site / Alpha amylase, catalytic domain / Glycosyl hydrolase, family 13, catalytic domain / Alpha-amylase domain / Golgi alpha-mannosidase II / Lipocalin / cytosolic fatty-acid binding protein family / Lipocalin/cytosolic fatty-acid binding domain / Calycin beta-barrel core domain / Glycosyl hydrolase, all-beta / Calycin / Lipocalin / Glycosidases / Lipocalin signature. / Glycoside hydrolase superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Beta Barrel / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Amino acid transporter heavy chain SLC3A2 / Neutrophil gelatinase-associated lipocalin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.75 Å
データ登録者Schiefner, A. / Deuschle, F.-C. / Skerra, A.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
German Research FoundationCollaborative Research Centre 824 project A8 ドイツ
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2020
タイトル: Design of a surrogate Anticalin protein directed against CD98hc for preclinical studies in mice.
著者: Deuschle, F.C. / Schiefner, A. / Brandt, C. / Skerra, A.
履歴
登録2019年9月13日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年6月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年7月1日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / Item: _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22020年8月5日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
改定 1.42024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Neutrophil gelatinase-associated lipocalin
B: 4F2 cell-surface antigen heavy chain
C: Neutrophil gelatinase-associated lipocalin
D: 4F2 cell-surface antigen heavy chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)140,81016
ポリマ－139,6584
非ポリマー1,15312
水2,630146
1
A: Neutrophil gelatinase-associated lipocalin
B: 4F2 cell-surface antigen heavy chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)70,4058
ポリマ－69,8292
非ポリマー5766
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3850 Å2
ΔGint-89 kcal/mol
Surface area25650 Å2
手法PISA
2
C: Neutrophil gelatinase-associated lipocalin
D: 4F2 cell-surface antigen heavy chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)70,4058
ポリマ－69,8292
非ポリマー5766
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3850 Å2
ΔGint-87 kcal/mol
Surface area25580 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)105.039, 107.737, 133.872
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21C
12B
22D

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Refine code: _

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11SERSERGLYGLYAA5 - 1785 - 178
21SERSERGLYGLYCC5 - 1785 - 178
12VALVALALAALABB108 - 52616 - 434
22VALVALALAALADD108 - 52616 - 434

NCSアンサンブル:
ID
1
2

-
要素

#1: タンパク質 Neutrophil gelatinase-associated lipocalin / NGAL / 25 kDa alpha-2-microglobulin-related subunit of MMP-9 / Lipocalin-2 / Oncogene 24p3 / Siderocalin / p25


分子量: 21462.252 Da / 分子数: 2
変異: Q28H, A40G, I41N, Q49L, S68D, R72I, K73D, D77H, W79L, R81N, C87S, N96S, Y100T, P101L, L103S, Y106R, K125W, S127H, Y132W, K134Y
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LCN2, HNL, NGAL / プラスミド: pNGAL118 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): JM83 / 参照: UniProt: P80188
#2: タンパク質 4F2 cell-surface antigen heavy chain / 4F2hc / Solute carrier family 3 member 2


分子量: 48366.570 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Slc3a2, Mdu1 / プラスミド: pASK-IBA5(+) / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 参照: UniProt: P10852
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 146 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.71 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.65 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: 12 %(w/v) PEG8000, 0.2 M Li2SO4

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.2 / 波長: 0.9184 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年3月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9184 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.75→34.71 Å / Num. obs: 39856 / % possible obs: 99.1 % / 冗長度: 13.198 % / Biso Wilson estimate: 42.73 Å2 / CC1/2: 0.996 / Rmerge(I) obs: 0.197 / Rrim(I) all: 0.205 / Χ2: 0.944 / Net I/σ(I): 15.36 / Num. measured all: 526014 / Scaling rejects: 244
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
2.75-2.8511.7181.0792.4545630402938940.7691.12896.6
2.85-313.7180.8123.6869659508450780.9110.84399.9
3-3.213.990.5955.2775252538453790.9480.61899.9
3.2-3.513.7180.3469.1181496594759410.9780.3699.9
3.5-413.0230.214.9683320640463980.9920.20899.9
4-613.1890.09726.8120747926091550.9970.10198.9
6-812.2750.08827.7228183231022960.9980.09299.4
8-1013.0730.03749.631043284679810.03994.3
10-34.7112.3170.0362.171129594491710.03197.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0238精密化
XSCALEデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6I9Q, 6S8V

6i9q

6s8v


解像度: 2.75→34.71 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.919 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.874 / WRfactor Rfree: 0.2251 / WRfactor Rwork: 0.1825 / FOM work R set: 0.7783 / SU B: 16.437 / SU ML: 0.314 / SU Rfree: 0.3831 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.383 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2709 1961 4.9 %RANDOM
Rwork0.2197 ---
obs0.2222 37895 99.09 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 145.8 Å2 / Biso mean: 43.758 Å2 / Biso min: 12.68 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.85 Å2-0 Å2-0 Å2
2---3.22 Å20 Å2
3---4.07 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.75→34.71 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9424 0 60 146 9630
Biso mean--65.12 28.28 -
残基数----1186
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0020.0139698
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0178894
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1821.63313168
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.0681.57320694
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.29751182
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.39122.932498
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.552151656
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.8191552
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0390.21220
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.0210734
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.022006
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Rms dev position (Å)
11A54040.06
12C54040.06
21B133080.05
22D133080.05
LS精密化 シェル解像度: 2.75→2.821 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.396 116 -
Rwork0.342 2701 -
all-2817 -
obs--97.07 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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