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- PDB-6sm0: Venus 66 p-Azido-L-Phenylalanin (azF) variant, dark grown -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6sm0
タイトルVenus 66 p-Azido-L-Phenylalanin (azF) variant, dark grown
要素Green fluorescent protein
キーワードFLUORESCENT PROTEIN / Venus 66 Fluorescent protein / azF variant / Aequoria victoria / GFP / Non-canonical Amino Acid / 3D X-ray Structure Determination
機能・相同性Green fluorescent protein, GFP / Green fluorescent protein-related / Green fluorescent protein / Green fluorescent protein / bioluminescence / generation of precursor metabolites and energy / OXYGEN MOLECULE / Green fluorescent protein
機能・相同性情報
生物種Aequorea victoria (オワンクラゲ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.91 Å
データ登録者Rizkallah, P.J. / Al Maslookhi, H.S. / Jones, D.D.
引用ジャーナル: Chem Sci / 年: 2021
タイトル: Stalling chromophore synthesis of the fluorescent protein Venus reveals the molecular basis of the final oxidation step.
著者: Auhim, H.S. / Grigorenko, B.L. / Harris, T.K. / Aksakal, O.E. / Polyakov, I.V. / Berry, C. / Gomes, G.D.P. / Alabugin, I.V. / Rizkallah, P.J. / Nemukhin, A.V. / Jones, D.D.
履歴
登録2019年8月21日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年2月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年9月1日Group: Database references / Refinement description
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / database_2 / pdbx_refine_tls / pdbx_refine_tls_group
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_refine_tls.origin_x / _pdbx_refine_tls.origin_y / _pdbx_refine_tls.origin_z / _pdbx_refine_tls_group.beg_auth_seq_id / _pdbx_refine_tls_group.end_auth_seq_id
改定 1.22024年1月24日Group: Data collection / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Green fluorescent protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,8874
ポリマ－25,6941
非ポリマー1933
水3,837213
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: homology
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area400 Å2
ΔGint-32 kcal/mol
Surface area10450 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)50.947, 63.251, 69.915
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Green fluorescent protein


分子量: 25693.865 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Aequorea victoria (オワンクラゲ)
遺伝子: GFP / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P42212
#2: 化合物 ChemComp-OXY / OXYGEN MOLECULE / ペルオキシラジカル


分子量: 31.999 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: O2
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 213 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.19 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.73 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5 / 詳細: 10mM Zn Cl2, 100 mM Na acetate, 20% PEG 6000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04-1 / 波長: 0.91587 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年10月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91587 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.91→63.25 Å / Num. obs: 18146 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 5.7 % / CC1/2: 0.989 / Rmerge(I) obs: 0.164 / Rpim(I) all: 0.075 / Rrim(I) all: 0.181 / Net I/σ(I): 7.4 / Num. measured all: 103864 / Scaling rejects: 624
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / % possible all: 99.9

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs
1.91-1.963.71.145492013170.3550.7011.3531.8
8.54-63.255.50.06613812500.9970.030.07313.8

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation4.99 Å46.9 Å
Translation4.99 Å46.9 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.8.0258精密化
XDSデータ削減
Aimless0.7.2データスケーリング
PHASER2.8.2位相決定
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4J8A

4j8a


解像度: 1.91→46.95 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.945 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.919 / WRfactor Rfree: 0.2459 / WRfactor Rwork: 0.1892 / FOM work R set: 0.8002 / SU B: 8.883 / SU ML: 0.133 / SU R Cruickshank DPI: 0.1826 / SU Rfree: 0.1639 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.183 / ESU R Free: 0.164 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.243 922 5.1 %RANDOM
Rwork0.1951 ---
obs0.1976 17175 99.77 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 67.64 Å2 / Biso mean: 19.64 Å2 / Biso min: 9.49 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.22 Å2-0 Å20 Å2
2--0.85 Å2-0 Å2
3---0.38 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.91→46.95 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1813 0 8 213 2034
Biso mean--52.25 29.57 -
残基数----227
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0131895
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0171711
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7851.6612568
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.3671.5953995
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.6495232
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.65324.38898
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.16815322
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg6.547156
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0840.2236
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.022142
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0030.02378
LS精密化 シェル解像度: 1.91→1.959 Å / Rfactor Rfree error: 0
Rfactor反射数%反射
Rfree0.317 65 -
Rwork0.276 1238 -
obs--98.56 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 25.314 Å / Origin y: 2.844 Å / Origin z: 3.583 Å
111213212223313233
T0.062 Å20.0053 Å20.0022 Å2-0.0085 Å2-0.0011 Å2--0.0025 Å2
L1.1785 °2-0.1634 °20.0566 °2-2.0445 °20.2696 °2--1.412 °2
S-0.0378 Å °-0.0421 Å °0.0514 Å °0.0308 Å °0.0439 Å °-0.0029 Å °-0.038 Å °-0.0894 Å °-0.0061 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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