[日本語] English
万見
- PDB-6siu: Crystal structure of IbpAFic2 covalently tethered to Cdc42 -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6siu
タイトルCrystal structure of IbpAFic2 covalently tethered to Cdc42
要素
  • Cell division control protein 42 homolog
  • Protein adenylyltransferase and cysteine protease IbpA
キーワードTRANSFERASE / FIC DOMAIN / ADENOSINE MONOPHOSPHATE-PROTEIN TRANSFERASE / PROXIMITY ENABLED COUPLING
機能・相同性
機能・相同性情報


GBD domain binding / submandibular salivary gland formation / actin filament branching / Golgi transport complex / AMPylase activity / positive regulation of pinocytosis / modification of synaptic structure / protein adenylyltransferase / protein adenylylation / endothelin receptor signaling pathway involved in heart process ...GBD domain binding / submandibular salivary gland formation / actin filament branching / Golgi transport complex / AMPylase activity / positive regulation of pinocytosis / modification of synaptic structure / protein adenylyltransferase / protein adenylylation / endothelin receptor signaling pathway involved in heart process / Cdc42 protein signal transduction / cardiac neural crest cell migration involved in outflow tract morphogenesis / positive regulation of synapse structural plasticity / dendritic cell migration / storage vacuole / positive regulation of epithelial cell proliferation involved in lung morphogenesis / apolipoprotein A-I receptor binding / neuron fate determination / modulation by host of viral process / GTP-dependent protein binding / organelle transport along microtubule / regulation of attachment of spindle microtubules to kinetochore / positive regulation of pseudopodium assembly / cardiac conduction system development / Inactivation of CDC42 and RAC1 / regulation of filopodium assembly / establishment of Golgi localization / leading edge membrane / neuropilin signaling pathway / positive regulation of intracellular protein transport / cell junction assembly / filopodium assembly / establishment of epithelial cell apical/basal polarity / regulation of modification of postsynaptic structure / mitogen-activated protein kinase kinase kinase binding / dendritic spine morphogenesis / embryonic heart tube development / thioesterase binding / regulation of stress fiber assembly / RHO GTPases activate KTN1 / regulation of lamellipodium assembly / nuclear migration / adherens junction organization / sprouting angiogenesis / DCC mediated attractive signaling / Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway / CD28 dependent Vav1 pathway / negative regulation of GTPase activity / positive regulation of filopodium assembly / regulation of postsynapse organization / regulation of mitotic nuclear division / RHOV GTPase cycle / establishment or maintenance of cell polarity / phagocytosis, engulfment / heart contraction / Myogenesis / RHOJ GTPase cycle / RHOQ GTPase cycle / positive regulation of cytokinesis / Golgi organization / RHO GTPases activate PAKs / CDC42 GTPase cycle / RHOU GTPase cycle / macrophage differentiation / RHOG GTPase cycle / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / RAC2 GTPase cycle / RAC3 GTPase cycle / RHO GTPases activate IQGAPs / spindle midzone / negative regulation of protein-containing complex assembly / positive regulation of lamellipodium assembly / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / positive regulation of stress fiber assembly / GPVI-mediated activation cascade / EPHB-mediated forward signaling / RAC1 GTPase cycle / substantia nigra development / phagocytic vesicle / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / small monomeric GTPase / G protein activity / positive regulation of DNA replication / secretory granule / filopodium / integrin-mediated signaling pathway / RHO GTPases Activate Formins / regulation of actin cytoskeleton organization / actin filament organization / FCGR3A-mediated phagocytosis / EGFR downregulation / positive regulation of JNK cascade / cell outer membrane / MAPK6/MAPK4 signaling / Schaffer collateral - CA1 synapse / protein modification process / protein localization / G beta:gamma signalling through CDC42 / mitotic spindle / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation
類似検索 - 分子機能
Peptidase C58, Yersinia/Haemophilus virulence surface antigen / Peptidase C58, YopT-type domain / Yersinia/Haemophilus virulence surface antigen / Fido domain-containing protein / Filamentous haemagglutinin FhaB/tRNA nuclease CdiA-like, TPS domain / TPS secretion domain / haemagglutination activity domain / Hemagglutinin repeat / Hemagglutinin repeat / ESPR domain ...Peptidase C58, Yersinia/Haemophilus virulence surface antigen / Peptidase C58, YopT-type domain / Yersinia/Haemophilus virulence surface antigen / Fido domain-containing protein / Filamentous haemagglutinin FhaB/tRNA nuclease CdiA-like, TPS domain / TPS secretion domain / haemagglutination activity domain / Hemagglutinin repeat / Hemagglutinin repeat / ESPR domain / Extended Signal Peptide of Type V secretion system / Fido-like domain / Cdc42 / Fic-like fold / Fido-like domain superfamily / Fic/DOC family / Fido domain / Fido domain profile. / Small GTPase Rho / small GTPase Rho family profile. / Pectin lyase fold / Pectin lyase fold/virulence factor / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Rossmann fold / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Chem-LJN / Cell division control protein 42 homolog / Protein adenylyltransferase and cysteine protease IbpA
類似検索 - 構成要素
生物種Histophilus somni (バクテリア)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.49 Å
データ登録者Gulen, B. / Roselin, M. / Albers, M. / Hedberg, C. / Itzen, A. / Pogenberg, V.
資金援助 スウェーデン, ドイツ, 3件
組織認可番号国
Knut and Alice Wallenberg Foundation スウェーデン
German Research FoundationSFB1035 B05 ドイツ
Alexander von Humboldt Foundation3.1 - USA - 1187240 - HFST-P ドイツ
引用ジャーナル: Nat.Chem. / 年: 2020
タイトル: Identification of targets of AMPylating Fic enzymes by co-substrate-mediated covalent capture.
著者: Gulen, B. / Rosselin, M. / Fauser, J. / Albers, M.F. / Pett, C. / Krisp, C. / Pogenberg, V. / Schluter, H. / Hedberg, C. / Itzen, A.
履歴
登録2019年8月12日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年3月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年7月15日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed ..._citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22020年8月5日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Protein adenylyltransferase and cysteine protease IbpA
B: Protein adenylyltransferase and cysteine protease IbpA
C: Cell division control protein 42 homolog
D: Cell division control protein 42 homolog
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)116,40320
ポリマ－113,6674
非ポリマー2,73616
水1,964109
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area12160 Å2
ΔGint-201 kcal/mol
Surface area41320 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)92.241, 102.213, 129.273
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2

-
要素

-
タンパク質 , 2種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質 Protein adenylyltransferase and cysteine protease IbpA / HMW IgBP / p120


分子量: 35492.918 Da / 分子数: 2 / 変異: I3755C / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Histophilus somni (strain 2336) (バクテリア)
株: 2336 / 遺伝子: ibpA, p76, HSM_1489 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta 2
参照: UniProt: Q06277, 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ
#2: タンパク質 Cell division control protein 42 homolog / G25K GTP-binding protein


分子量: 21340.635 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: The ligand is the product of a bifunctional linker (TReND-1), exhibiting one chemically as well as one enzymatically reactive moiety. The chemical moiety was a thiol-reactive chloroacetamide ...詳細: The ligand is the product of a bifunctional linker (TReND-1), exhibiting one chemically as well as one enzymatically reactive moiety. The chemical moiety was a thiol-reactive chloroacetamide that couple to Cys3755 (IbpA). The enzymatically reactive moiety was a tri-phosphate that transferred to the natural Tyr32 (Cdc42). This reaction resulted in the cross-linking of the two proteins. Therefore it should be covalently bonded to the S atom of Cys3755 (IbpA).
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CDC42 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta 2 / 参照: UniProt: P60953, small monomeric GTPase

-
非ポリマー , 5種, 125分子

#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#5: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 化合物 ChemComp-LJN / [(2~{R},3~{S},4~{R},5~{R})-5-[4-(acetamidomethyl)-1,2,3-triazol-1-yl]-3,4-bis(oxidanyl)oxolan-2-yl]methyl dihydrogen phosphate


分子量: 352.238 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N4O8P
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 109 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.84 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.69 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 1.6 M ammonium sulfate and 0.1 M citric acid

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PETRA III, EMBL c/o DESY / ビームライン: P14 (MX2) / 波長: 0.979124 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年6月15日 / 詳細: Toroidal mirror
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979124 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.49→80.2 Å / Num. obs: 43472 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 5.3 % / Biso Wilson estimate: 50.4 Å2 / CC1/2: 0.991 / Rmerge(I) obs: 0.162 / Rpim(I) all: 0.077 / Net I/σ(I): 5.2
反射 シェル解像度: 2.49→2.58 Å / 冗長度: 5.4 % / Rmerge(I) obs: 1.626 / Mean I/σ(I) obs: 0.8 / Num. unique obs: 4472 / CC1/2: 0.576 / Rpim(I) all: 0.762 / % possible all: 99.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.16_3549精密化
DIALSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
STARANISOデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4ITR

4itr


解像度: 2.49→80.2 Å / SU ML: 0.31 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 27.54
詳細: Ellipsoidal anisotropic corrections were applied to the merged data using STARANISO and explain the poor completeness in the high-resolution shells.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.239 1504 4.76 %
Rwork0.19 --
obs0.1926 31612 72.92 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 177.85 Å2 / Biso mean: 52.475 Å2 / Biso min: 13.91 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.49→80.2 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7521 0 118 109 7748
Biso mean--63.61 38.11 -
残基数----962
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.4924-2.57280.2866170.2542687
2.5728-2.66480.266230.228448713
2.6648-2.77150.2636580.2577108229
2.7715-2.89760.2821150.2575223460
2.8976-3.05040.30521580.2544331989
3.0504-3.24150.2961890.2382369199
3.2415-3.49180.25321780.20293729100
3.4918-3.84320.22121800.18213770100
3.8432-4.39930.2292130.15913750100
4.3993-5.54240.20611880.1663802100
5.5424-80.20.22731850.17833976100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.71280.1164-0.02240.3722-0.80153.7524-0.1045-0.69020.37120.37550.2973-0.0823-0.3671-0.19960.05330.73710.3867-0.02670.6355-0.0291-0.107710.949310.6841-11.4638
27.79874.17042.63776.54045.64445.0568-0.6310.4024-0.94970.46090.9255-0.88840.59740.5115-0.40640.63330.157-0.17390.72840.00240.339132.5035-3.6889-12.9477
33.0211-3.4039-1.03744.72332.99924.7376-0.7062-1.02390.59890.53091.0187-0.7102-0.07360.8877-0.160.57380.0207-0.19780.7339-0.00140.278727.08198.0616-6.5362
45.1862-1.6069-0.79051.9351-0.17722.0395-0.4014-0.9502-0.06320.11270.20620.09510.67760.60560.14990.68760.0765-0.0220.51350.08710.268816.6120.7038-8.0527
56.43021.09064.32896.3255-5.27598.796-0.4077-0.61750.34150.8716-0.1960.010.2851-0.39530.02090.79160.01160.05490.56820.22310.09335.90971.7547-6.7239
66.6729-3.4582-2.32942.90511.65363.1450.46780.22390.4476-0.3536-0.2618-0.3949-0.2890.3566-0.18470.3545-0.0126-0.0120.20770.03350.189118.07557.9874-44.4432
78.0533-0.1008-1.31372.1476-0.43942.23540.1073-0.4277-1.13720.0405-0.3038-0.37430.17680.57130.10490.33560.1004-0.04390.35660.07070.367928.2775-12.1974-44.7289
80.7965-0.40740.72092.6056-2.17227.0793-0.07910.1518-0.043-0.3647-0.109-0.09780.2974-0.27320.11030.25850.0032-0.00040.1953-0.05530.1828-2.2978-14.1727-53.826
92.7484-0.06121.96882.8947-0.47155.2871-0.09450.04710.2087-0.24850.02260.3029-0.364-0.55760.02030.2520.0613-0.00450.23190.01220.2097-9.11756.306-61.6865
103.8359-0.5049-0.4224.0427-1.14733.3335-0.0093-0.23880.08550.5870.19160.1904-0.56990.0145-0.15610.39310.01170.16850.31170.0380.3838-17.234-7.1669-30.011
115.17051.419-0.83741.7058-2.27633.32560.31370.57490.52370.2259-0.00950.1464-0.4316-0.1008-0.26390.54770.09840.07210.3839-0.04490.4189-14.57231.9575-42.3473
125.4671-2.2173-4.05066.87144.71764.77410.1264-1.02370.37630.0390.2116-0.1583-1.4011.1977-0.45130.3459-0.02180.10480.4618-0.09880.3636-14.4841-6.8276-22.5728
137.8548-2.83330.54514.3738-0.21375.2835-0.047-0.0004-0.53050.36130.44390.55440.5149-0.3998-0.41470.332-0.04890.11420.25340.06750.3564-20.1511-18.3038-34.865
149.04853.96866.37445.79892.49294.6629-0.50810.2710.372-0.65910.14590.3323-1.1678-0.72010.41060.33380.13840.10880.64750.11680.5888-34.9747-2.957-45.3849
153.1046-1.04621.67592.8698-0.84471.24310.2899-0.1890.30280.52530.04720.7583-0.4003-0.808-0.28250.46790.1260.30890.6860.10950.6177-30.7026-10.5918-29.8158
164.80312.03641.9033.7481-0.1221.0635-1.1308-1.2589-0.10840.2503-0.33991.38191.1507-0.11450.99640.8560.14110.14960.5952-0.06860.4575-10.1871-27.3333-30.046
172.3426-1.8976-0.3836.61191.74955.4415-0.016-0.1091-0.72280.3756-0.24740.93340.4335-0.35950.21080.49070.05850.03010.39870.1110.18549.09830.0396-17.7154
183.7113-2.5175-1.89632.90612.61465.37360.3494-0.4835-0.4528-0.2145-0.15310.30230.51530.8254-0.10120.54790.0455-0.01780.50340.1270.318217.3561-8.4685-28.0993
194.91750.4577-3.1665.2957-2.35789.03120.0955-0.8441-0.4520.9507-0.74620.91411.0475-0.38170.65270.7824-0.2530.21580.5550.00320.48222.0342-0.9495-15.5362
207.6443-1.00273.56483.45120.42344.0751-0.4636-0.27680.39070.37220.2802-0.131-0.26330.42480.22040.4808-0.0149-0.02660.2654-0.0070.162515.253811.3937-19.5845
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'D' and (resid 105 through 115 )D105 - 115
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'D' and (resid 116 through 131 )D116 - 131
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'D' and (resid 132 through 148 )D132 - 148
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'D' and (resid 149 through 164 )D149 - 164
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'D' and (resid 165 through 179 )D165 - 179
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 3487 through 3568 )A0
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 3569 through 3781 )A0
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'B' and (resid 3488 through 3568 )B0
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'B' and (resid 3569 through 3784 )B0
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'C' and (resid 1 through 25 )C1 - 25
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'C' and (resid 26 through 39 )C26 - 39
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'C' and (resid 40 through 61 )C40 - 61
13X-RAY DIFFRACTION13chain 'C' and (resid 62 through 115 )C62 - 115
14X-RAY DIFFRACTION14chain 'C' and (resid 116 through 132 )C116 - 132
15X-RAY DIFFRACTION15chain 'C' and (resid 133 through 177 )C133 - 177
16X-RAY DIFFRACTION16chain 'C' and (resid 178 through 191 )C178 - 191
17X-RAY DIFFRACTION17chain 'D' and (resid 1 through 25 )D1 - 25
18X-RAY DIFFRACTION18chain 'D' and (resid 26 through 39 )D26 - 39
19X-RAY DIFFRACTION19chain 'D' and (resid 40 through 61 )D40 - 61
20X-RAY DIFFRACTION20chain 'D' and (resid 62 through 104 )D62 - 104

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る