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万見
- PDB-4itr: Crystal Structure of IbpAFic2-H3717A in complex with adenylylated... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4itr
タイトルCrystal Structure of IbpAFic2-H3717A in complex with adenylylated Cdc42
要素
  • Adenosine monophosphate-protein transferase and cysteine protease IbpA
  • Cell division control protein 42 homolog
キーワードTRANSFERASE / Fic domain / Adenosine monophosphate-protein transferase
機能・相同性
機能・相同性情報


symbiont-mediated suppression of host immunoglobulin-mediated immune response / GBD domain binding / Golgi transport complex / positive regulation of pinocytosis / AMPylase activity / protein adenylylation / protein adenylyltransferase / dendritic cell migration / endothelin receptor signaling pathway involved in heart process / cardiac neural crest cell migration involved in outflow tract morphogenesis ...symbiont-mediated suppression of host immunoglobulin-mediated immune response / GBD domain binding / Golgi transport complex / positive regulation of pinocytosis / AMPylase activity / protein adenylylation / protein adenylyltransferase / dendritic cell migration / endothelin receptor signaling pathway involved in heart process / cardiac neural crest cell migration involved in outflow tract morphogenesis / storage vacuole / apolipoprotein A-I receptor binding / positive regulation of epithelial cell proliferation involved in lung morphogenesis / neuron fate determination / organelle transport along microtubule / negative regulation of GTPase activity / regulation of attachment of spindle microtubules to kinetochore / positive regulation of pseudopodium assembly / Inactivation of CDC42 and RAC1 / cardiac conduction system development / host-mediated perturbation of viral process / regulation of filopodium assembly / leading edge membrane / neuropilin signaling pathway / establishment of Golgi localization / GTP-dependent protein binding / adherens junction organization / cell junction assembly / filopodium assembly / establishment of epithelial cell apical/basal polarity / dendritic spine morphogenesis / thioesterase binding / regulation of lamellipodium assembly / regulation of stress fiber assembly / embryonic heart tube development / RHO GTPases activate KTN1 / DCC mediated attractive signaling / regulation of postsynapse organization / CD28 dependent Vav1 pathway / positive regulation of filopodium assembly / Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway / regulation of mitotic nuclear division / phagocytosis, engulfment / RHOV GTPase cycle / nuclear migration / small GTPase-mediated signal transduction / Myogenesis / heart contraction / positive regulation of cytokinesis / establishment of cell polarity / spindle midzone / establishment or maintenance of cell polarity / RHOJ GTPase cycle / Golgi organization / RHOQ GTPase cycle / RHO GTPases activate PAKs / RHOU GTPase cycle / CDC42 GTPase cycle / macrophage differentiation / RHOG GTPase cycle / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / RAC2 GTPase cycle / RAC3 GTPase cycle / RHO GTPases activate IQGAPs / negative regulation of protein-containing complex assembly / positive regulation of lamellipodium assembly / GPVI-mediated activation cascade / phagocytic vesicle / positive regulation of stress fiber assembly / EPHB-mediated forward signaling / RAC1 GTPase cycle / substantia nigra development / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / actin filament organization / EGFR downregulation / small monomeric GTPase / integrin-mediated signaling pathway / MAPK6/MAPK4 signaling / FCGR3A-mediated phagocytosis / regulation of actin cytoskeleton organization / filopodium / RHO GTPases Activate Formins / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / protein modification process / cellular response to type II interferon / cell outer membrane / VEGFA-VEGFR2 Pathway / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / endocytosis / G beta:gamma signalling through CDC42 / apical part of cell / mitotic spindle / cell-cell junction / ubiquitin protein ligase activity / intracellular protein localization / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / G protein activity / actin cytoskeleton organization / positive regulation of cell growth
類似検索 - 分子機能
Peptidase C58, Yersinia/Haemophilus virulence surface antigen / Yersinia/Haemophilus virulence surface antigen / Fido domain-containing protein / Hemagglutinin repeat / Hemagglutinin repeat / Filamentous haemagglutinin FhaB/tRNA nuclease CdiA-like, TPS domain / TPS secretion domain / haemagglutination activity domain / ESPR domain / Extended Signal Peptide of Type V secretion system ...Peptidase C58, Yersinia/Haemophilus virulence surface antigen / Yersinia/Haemophilus virulence surface antigen / Fido domain-containing protein / Hemagglutinin repeat / Hemagglutinin repeat / Filamentous haemagglutinin FhaB/tRNA nuclease CdiA-like, TPS domain / TPS secretion domain / haemagglutination activity domain / ESPR domain / Extended Signal Peptide of Type V secretion system / Peptidase C58, YopT-type domain / Cdc42 / Fido-like domain / Fic-like fold / Fido-like domain superfamily / Fic/DOC family / Fido domain / Fido domain profile. / Small GTPase Rho / Small GTPase Rho domain profile. / Pectin lyase fold / Pectin lyase fold/virulence factor / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE MONOPHOSPHATE / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Cell division control protein 42 homolog / Protein adenylyltransferase and cysteine protease IbpA
類似検索 - 構成要素
生物種Haemophilus somnus (バクテリア)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Xiao, J. / Dixon, J.E.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2010
タイトル: Structural basis of Fic-mediated adenylylation.
著者: Xiao, J. / Worby, C.A. / Mattoo, S. / Sankaran, B. / Dixon, J.E.
履歴
登録2013年1月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
置き換え2013年2月20日ID: 3N3V
改定 1.02013年2月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02023年6月7日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / database_2 ...atom_site / database_2 / pdbx_distant_solvent_atoms / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_validate_close_contact / pdbx_validate_planes / pdbx_validate_rmsd_angle / struct_conn / struct_conn_type / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.group_PDB / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.label_seq_id / _atom_site.type_symbol / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn_type.id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 2.12024年11月6日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
改定 3.02025年4月23日Group: Atomic model / カテゴリ: atom_site
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Adenosine monophosphate-protein transferase and cysteine protease IbpA
B: Adenosine monophosphate-protein transferase and cysteine protease IbpA
C: Cell division control protein 42 homolog
D: Cell division control protein 42 homolog
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)115,56914
ポリマ－113,5554
非ポリマー2,01410
水14,934829
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10990 Å2
ΔGint-149 kcal/mol
Surface area41970 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)63.495, 90.997, 190.969
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 2種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質 Adenosine monophosphate-protein transferase and cysteine protease IbpA / HMW IgBP / p120 / Adenosine monophosphate-protein transferase IbpA / AMPylator IbpA / Cysteine ...HMW IgBP / p120 / Adenosine monophosphate-protein transferase IbpA / AMPylator IbpA / Cysteine protease IbpA / Protein p76 IgBP / 76 kDa antigen


分子量: 35493.902 Da / 分子数: 2 / 断片: Fido 2 domain (UNP residues 3482-3797) / 変異: H3717A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Haemophilus somnus (バクテリア) / 株: 2336 / 遺伝子: ibpA, p76, HSM_1489 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q06277, nicotinamide-nucleotide adenylyltransferase
#2: タンパク質 Cell division control protein 42 homolog / G25K GTP-binding protein


分子量: 21283.582 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CDC42 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P60953

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非ポリマー , 5種, 839分子

#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-AMP / ADENOSINE MONOPHOSPHATE / AMP


分子量: 347.221 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H14N5O7P / コメント: AMP*YM
#5: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#6: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 829 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.37 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: PEG 3350, Bis-Tris, (NH4)2SO4, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277.0K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2009年12月19日
放射モノクロメーター: Double crystal, Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→50 Å / Num. obs: 49917 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 6.8 % / Rmerge(I) obs: 0.117
反射 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.447 / Mean I/σ(I) obs: 2 / Num. unique all: 4766 / % possible all: 97.3

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: (phenix.refine: 1.8.1_1168) / 分類: 精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.3→44.955 Å / SU ML: 0.18 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 21.18 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2255 2524 5.07 %random
Rwork0.1781 ---
obs0.1806 49826 99.59 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→44.955 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7431 0 124 829 8384
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0047684
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.85610422
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.3792922
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0581212
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041329
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.3003-2.34450.27711370.22442444X-RAY DIFFRACTION94
2.3445-2.39240.27411430.20922564X-RAY DIFFRACTION99
2.3924-2.44440.26071440.19812597X-RAY DIFFRACTION100
2.4444-2.50130.25431230.19522573X-RAY DIFFRACTION100
2.5013-2.56380.27421510.19982624X-RAY DIFFRACTION100
2.5638-2.63310.24491310.19572620X-RAY DIFFRACTION100
2.6331-2.71060.25241430.19082601X-RAY DIFFRACTION100
2.7106-2.79810.23791350.19362613X-RAY DIFFRACTION100
2.7981-2.89810.29131490.19232616X-RAY DIFFRACTION100
2.8981-3.01410.24071410.19382625X-RAY DIFFRACTION100
3.0141-3.15120.24661460.19252619X-RAY DIFFRACTION100
3.1512-3.31730.2631260.17842622X-RAY DIFFRACTION100
3.3173-3.52510.22281420.1752661X-RAY DIFFRACTION100
3.5251-3.79710.21981350.16672648X-RAY DIFFRACTION100
3.7971-4.1790.17761380.14962660X-RAY DIFFRACTION100
4.179-4.78310.16841300.14122699X-RAY DIFFRACTION100
4.7831-6.02390.20251460.17492701X-RAY DIFFRACTION100
6.0239-44.96320.18891640.17542815X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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