[English] 日本語
Yorodumi- PDB-5kzh: High Resolution Structure of Acinetobacter baumannii beta-lactama... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5kzh | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | High Resolution Structure of Acinetobacter baumannii beta-lactamase OXA-51 | |||||||||
Components | Beta-lactamase | |||||||||
Keywords | HYDROLASE / antibiotic | |||||||||
Function / homology | Function and homology information | |||||||||
Biological species | Acinetobacter baumannii (bacteria) | |||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.61 Å | |||||||||
Authors | June, C.M. / Powers, R.A. / Leonard, D.A. | |||||||||
Funding support | United States, 2items
| |||||||||
Citation | Journal: Protein Sci. / Year: 2016 Title: The structure of a doripenem-bound OXA-51 class D beta-lactamase variant with enhanced carbapenemase activity. Authors: June, C.M. / Muckenthaler, T.J. / Schroder, E.C. / Klamer, Z.L. / Wawrzak, Z. / Powers, R.A. / Szarecka, A. / Leonard, D.A. | |||||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
---|
-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5kzh.cif.gz | 447.5 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
---|---|---|---|---|
PDB format | pdb5kzh.ent.gz | 379.5 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5kzh.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 5kzh_validation.pdf.gz | 475 KB | Display | wwPDB validaton report |
---|---|---|---|---|
Full document | 5kzh_full_validation.pdf.gz | 483.2 KB | Display | |
Data in XML | 5kzh_validation.xml.gz | 50.1 KB | Display | |
Data in CIF | 5kzh_validation.cif.gz | 75.4 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/kz/5kzh ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/kz/5kzh | HTTPS FTP |
-Related structure data
-Links
-Assembly
Deposited unit |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
2 |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3 |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
4 |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Unit cell |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments:
NCS ensembles :
|
-Components
#1: Protein | Mass: 28166.051 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Acinetobacter baumannii (bacteria) / Gene: oxa-51, blaOXA-51, AQ480_08190 / Plasmid: pET24a / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21 (DE3) / References: UniProt: Q5QT35, beta-lactamase #2: Chemical | ChemComp-FMT / #3: Chemical | ChemComp-ACT / #4: Water | ChemComp-HOH / | |
---|
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
---|
-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.05 Å3/Da / Density % sol: 59.73 % |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 5 Details: 3% w/v PGA-LM, 20% v/v PEG 500 MME, 0.1 M ammonium sulfate, 0.3 M sodium formate, and 0.1 M sodium acetate, pH 5.0 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
---|---|
Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 21-ID-D / Wavelength: 1.08 Å |
Detector | Type: MARMOSAIC 300 mm CCD / Detector: CCD / Date: Dec 13, 2014 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.08 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.61→42.31 Å / Num. obs: 176472 / % possible obs: 99.4 % / Redundancy: 6.8 % / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 34.18 |
Reflection shell | Resolution: 1.61→1.65 Å / Redundancy: 6.7 % / Rmerge(I) obs: 0.748 / Mean I/σ(I) obs: 2.51 / CC1/2: 0.783 / % possible all: 100 |
-Processing
Software |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.61→42.31 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.979 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.965 / SU B: 2.579 / SU ML: 0.039 / Cross valid method: THROUGHOUT / ESU R: 0.062 / ESU R Free: 0.06 / Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Ion probe radii: 0.7 Å / Shrinkage radii: 0.7 Å / VDW probe radii: 1.1 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 23.379 Å2
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: 1 / Resolution: 1.61→42.31 Å
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
|