[English] 日本語
Yorodumi- PDB-4gop: Structure and Conformational Change of a Replication Protein A He... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4gop | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | Structure and Conformational Change of a Replication Protein A Heterotrimer Bound to ssDNA | ||||||
Components |
| ||||||
Keywords | DNA BINDING PROTEIN/DNA / OB fold / ssDNA binding / DNA BINDING PROTEIN-DNA complex | ||||||
Function / homology | Nucleic acid-binding proteins / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Beta Barrel / Mainly Beta / DNA / DNA (> 10) / : / : / : Function and homology information | ||||||
Biological species | Ustilago maydis (fungus) synthetic (others) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 3.1 Å | ||||||
Authors | Pavletich, N.P. / Jie, F. | ||||||
Citation | Journal: Genes Dev. / Year: 2012 Title: Structure and conformational change of a replication protein A heterotrimer bound to ssDNA. Authors: Fan, J. / Pavletich, N.P. | ||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
---|
-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 4gop.cif.gz | 580.1 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
---|---|---|---|---|
PDB format | pdb4gop.ent.gz | 494.1 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 4gop.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/go/4gop ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/go/4gop | HTTPS FTP |
---|
-Related structure data
Similar structure data |
---|
-Links
-Assembly
Deposited unit |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
2 |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Unit cell |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments:
NCS ensembles :
|
-Components
#1: Protein | Mass: 12175.576 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Ustilago maydis (fungus) / Strain: 521 / FGSC 9021 / Gene: UM04165.1 / Cell line (production host): Hi5 / Production host: Spodoptera frugiperda (fall armyworm) / References: UniProt: Q4P6U8 #2: Protein | Mass: 15248.052 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Ustilago maydis (fungus) / Strain: 521 / FGSC 9021 / Gene: UM02579.1 / Cell line (production host): Hi5 / Production host: Spodoptera frugiperda (fall armyworm) / References: UniProt: Q4PBD4 #3: Protein | Mass: 49837.660 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Ustilago maydis (fungus) / Strain: 521 / FGSC 9021 / Gene: UM05156.1 / Cell line (production host): Hi5 / Production host: Spodoptera frugiperda (fall armyworm) / References: UniProt: Q4P407 #4: DNA chain | Mass: 9689.213 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: obtained synthetically / Source: (synth.) synthetic (others) #5: Chemical | |
---|
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
---|
-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.79 Å3/Da / Density % sol: 55.99 % |
---|
-Data collection
Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 24-ID-C / Wavelength: 1.04022 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 1.04022 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 3.1→35 Å / Num. all: 35186 / Num. obs: 32477 / % possible obs: 92.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Redundancy: 2.7 % / Rmerge(I) obs: 0.103 / Χ2: 1.294 / Net I/σ(I): 7.7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell |
|
-Processing
Software |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 3.1→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.885 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.831 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU B: 64.323 / SU ML: 0.5 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.6 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD / Details: U VALUES : RESIDUAL ONLY
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Ion probe radii: 1 Å / Shrinkage radii: 0.72 Å / VDW probe radii: 1 Å / Solvent model: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 219.4 Å2 / Biso mean: 88.629 Å2 / Biso min: 16.77 Å2
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 3.1→20 Å
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints NCS | Dom-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
|