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万見
- PDB-6sho: SAD structure of Human Survivin recovered by continuous rotation ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6sho
タイトルSAD structure of Human Survivin recovered by continuous rotation data collection and multivariate analysis of Friedel pairs
要素Baculoviral IAP repeat-containing protein 5
キーワードAPOPTOSIS / Multivariate analysis / Single-wavelength X-ray Anomalous Diffraction / Continuous rotation / Human survivin
機能・相同性
機能・相同性情報


survivin complex / : / positive regulation of mitotic sister chromatid separation / positive regulation of mitotic cytokinesis / positive regulation of mitotic cell cycle spindle assembly checkpoint / mitotic spindle midzone assembly / positive regulation of exit from mitosis / positive regulation of attachment of mitotic spindle microtubules to kinetochore / interphase microtubule organizing center / chromosome passenger complex ...survivin complex / : / positive regulation of mitotic sister chromatid separation / positive regulation of mitotic cytokinesis / positive regulation of mitotic cell cycle spindle assembly checkpoint / mitotic spindle midzone assembly / positive regulation of exit from mitosis / positive regulation of attachment of mitotic spindle microtubules to kinetochore / interphase microtubule organizing center / chromosome passenger complex / protein-containing complex localization / cysteine-type endopeptidase inhibitor activity involved in apoptotic process / cobalt ion binding / nuclear chromosome / mitotic spindle assembly checkpoint signaling / TP53 regulates transcription of several additional cell death genes whose specific roles in p53-dependent apoptosis remain uncertain / mitotic cytokinesis / SUMOylation of DNA replication proteins / chromosome, centromeric region / cysteine-type endopeptidase inhibitor activity / mitotic spindle assembly / spindle midzone / cytoplasmic microtubule / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / centriole / tubulin binding / positive regulation of mitotic cell cycle / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / mitotic spindle organization / spindle microtubule / chromosome segregation / sensory perception of sound / RHO GTPases Activate Formins / kinetochore / small GTPase binding / G2/M transition of mitotic cell cycle / Separation of Sister Chromatids / mitotic cell cycle / protein-folding chaperone binding / Neddylation / microtubule cytoskeleton / midbody / microtubule binding / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / microtubule / protein heterodimerization activity / cell division / negative regulation of DNA-templated transcription / apoptotic process / positive regulation of cell population proliferation / negative regulation of apoptotic process / enzyme binding / protein homodimerization activity / protein-containing complex / zinc ion binding / nucleoplasm / metal ion binding / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Inhibitor Of Apoptosis Protein (2mihbC-IAP-1); Chain A / Inhibitor Of Apoptosis Protein (2mihbC-IAP-1); Chain A / BIR repeat / Inhibitor of Apoptosis domain / BIR repeat profile. / Baculoviral inhibition of apoptosis protein repeat / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Baculoviral IAP repeat-containing protein 5
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 3.20008450383 Å
データ登録者Garcia-Bonete, M.J. / Katona, G.
資金援助 スウェーデン, 2件
組織認可番号国
Swedish Research Council スウェーデン
Knut and Alice Wallenberg Foundation スウェーデン
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.A / 年: 2019
タイトル: Bayesian machine learning improves single-wavelength anomalous diffraction phasing.
著者: Garcia-Bonete, M.J. / Katona, G.
履歴
登録2019年8月7日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年11月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年11月13日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22024年5月15日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Baculoviral IAP repeat-containing protein 5
B: Baculoviral IAP repeat-containing protein 5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,9604
ポリマ－32,8292
非ポリマー1312
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: SAXS, gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1080 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area17440 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)113.980, 71.020, 81.340
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 128.475, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Space group name HallC2y
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y,-z
#3: x+1/2,y+1/2,z
#4: -x+1/2,y+1/2,-z
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: LEU / Beg label comp-ID: LEU / End auth comp-ID: ALA / End label comp-ID: ALA / Auth seq-ID: 6 - 139 / Label seq-ID: 6 - 139

Dom-IDComponent-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-ID
11chain 'A'AA
22chain 'B'BB

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要素

#1: タンパク質 Baculoviral IAP repeat-containing protein 5 / Apoptosis inhibitor 4 / Apoptosis inhibitor survivin


分子量: 16414.736 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BIRC5, API4, IAP4 / プラスミド: pHis8 / 詳細 (発現宿主): Kanamycin resistance, IPTG inducible / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
Variant (発現宿主): One Shot Chemically Competent E. coli
参照: UniProt: O15392
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.03 Å3/Da / 溶媒含有率: 69.5 % / 解説: rod-like crystals, size less 100 um
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.2 M NaCitrate pH 6.5, 0.1 M BisTris Propane and 20% PEG3500
Temp details: temperature control room

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Ambient temp details: cryostream / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID30B / 波長: 1.27265 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年7月27日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.27265 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.2→35.6 Å / Num. obs: 16783 / % possible obs: 99.1 % / 冗長度: 6.7 % / Biso Wilson estimate: 96.21 Å2 / CC1/2: 0.996 / Rmerge(I) obs: 0.122 / Net I/σ(I): 12.04
反射 シェル解像度: 3.2→3.28 Å / 冗長度: 6.7 % / Rmerge(I) obs: 0.795 / Mean I/σ(I) obs: 2.03 / Num. unique obs: 1248 / CC1/2: 0.787 / % possible all: 99.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.11.1_2575精密化
PHENIX1.11.1_2575精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
AutoSol位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 3.20008450383→35.590957886 Å / SU ML: 0.446421349697 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0.0756043713934 / 位相誤差: 33.5614454948
Rfactor反射数%反射
Rfree0.259200622153 794 4.86281234689 %
Rwork0.200773223157 --
obs0.203720243151 16328 99.161909389 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 106.670949956 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.20008450383→35.590957886 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2206 0 2 0 2208
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01146344263382264
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.182897533443044
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0643341828899308
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00973092816366402
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d7.266302908721390
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.2001-3.40040.3949748648041340.3215866760842552X-RAY DIFFRACTION98.8954344624
3.4004-3.66270.3157491574621140.2647950002372638X-RAY DIFFRACTION99.2426974396
3.6627-4.03090.3009741260511380.2205567082372576X-RAY DIFFRACTION99.3775173929
4.0309-4.61310.2313301243171220.1803980285972587X-RAY DIFFRACTION99.449339207
4.6131-5.80790.2134969042461290.1803253260832608X-RAY DIFFRACTION99.1307497284
5.8079-35.590.25059835821570.1782468538882573X-RAY DIFFRACTION98.8772183991
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.67904823952-1.0886954943-3.46921400988-0.3113684661030.4765340792934.170392807420.330777349975-0.1506080586840.4473592809950.1436946485070.841281334953-0.3571079601151.043557255060.472870087022-1.21069937161.29321414029-0.03029039063240.1915162238030.8043765117810.03371619940151.0742958771729.205378241124.9760950139-3.23341966456
28.070360072932.013041320553.845385691659.620103109663.41346435678.50427583404-0.0656014818206-0.2802826513681.664492752640.358115507703-0.1384392036520.957202625438-0.920504514735-0.2233474792180.01146882500670.7311056163970.07165006974990.1570068334880.638164384964-0.1934804362271.1902315013912.015766136544.365120792330.0660605017
39.111266132520.5018256154320.398036402141-0.7713149345170.5282979471160.316435528552-0.685644990175-0.6905498418510.1535395209240.5021418333610.264441873373-0.0796842900110.0275416773605-0.09975046352280.3779830006861.18787734377-0.03164754594310.3308713681150.694376692321-0.1036215267941.45349361754-5.5939032638430.259477266432.7028029297
46.50292731751-1.68345080457-0.2315740498693.34148459345.073761618968.56854997754-0.587385818682-1.064191149420.008017465707650.8210536095950.03117751280450.9620075833730.643211371325-0.1217806299510.4942212853920.7747426737870.007781896388970.0806162915520.726073420412-0.1862385787670.69268886987423.485736049710.363484388211.494781582
58.797208445110.975943544722-1.618280823386.57827994676-1.083395011924.715994268020.239480785420.800320049259-0.549809191242-1.17654830991-0.0217893745441-0.8845755298420.7394201823850.48794652623-0.2955226613840.9957846660950.1042826490970.1545555453550.73945445665-0.172142674280.65965946283531.415701882511.97726884144.52810253826
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 91 through 140 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'B' and (resid 6 through 97 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'B' and (resid 98 through 140 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 6 through 45 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 46 through 90 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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