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- PDB-3uik: crystal structure of human Survivin mutant K62Y/H80W in complex w... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3uik
タイトルcrystal structure of human Survivin mutant K62Y/H80W in complex with H3(1-10) peptide
要素
  • Baculoviral IAP repeat-containing protein 5
  • histone H3(1-10) peptide
キーワードAPOPTOSIS/APOPTOSIS INHIBITOR / BIR domain / mitosis / T3 phosphorylated H3 binding / Smac/Diablo binding / APOPTOSIS-APOPTOSIS INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


survivin complex / establishment of chromosome localization / positive regulation of mitotic sister chromatid separation / positive regulation of mitotic cytokinesis / positive regulation of mitotic cell cycle spindle assembly checkpoint / mitotic spindle midzone assembly / positive regulation of exit from mitosis / positive regulation of attachment of mitotic spindle microtubules to kinetochore / interphase microtubule organizing center / chromosome passenger complex ...survivin complex / establishment of chromosome localization / positive regulation of mitotic sister chromatid separation / positive regulation of mitotic cytokinesis / positive regulation of mitotic cell cycle spindle assembly checkpoint / mitotic spindle midzone assembly / positive regulation of exit from mitosis / positive regulation of attachment of mitotic spindle microtubules to kinetochore / interphase microtubule organizing center / chromosome passenger complex / protein-containing complex localization / cysteine-type endopeptidase inhibitor activity involved in apoptotic process / cobalt ion binding / nuclear chromosome / mitotic spindle assembly checkpoint signaling / TP53 regulates transcription of several additional cell death genes whose specific roles in p53-dependent apoptosis remain uncertain / mitotic cytokinesis / SUMOylation of DNA replication proteins / chromosome, centromeric region / cysteine-type endopeptidase inhibitor activity / mitotic spindle assembly / spindle midzone / Chromatin modifying enzymes / cytoplasmic microtubule / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / centriole / telomere organization / Interleukin-7 signaling / RNA Polymerase I Promoter Opening / tubulin binding / positive regulation of mitotic cell cycle / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / Regulation of endogenous retroelements by the Human Silencing Hub (HUSH) complex / DNA methylation / Condensation of Prophase Chromosomes / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / HCMV Late Events / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / epigenetic regulation of gene expression / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / PRC2 methylates histones and DNA / mitotic spindle organization / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / Defective pyroptosis / Regulation of endogenous retroelements by Piwi-interacting RNAs (piRNAs) / spindle microtubule / HDACs deacetylate histones / chromosome segregation / RNA Polymerase I Promoter Escape / sensory perception of sound / Transcriptional regulation by small RNAs / RHO GTPases Activate Formins / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / HDMs demethylate histones / NoRC negatively regulates rRNA expression / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / small GTPase binding / kinetochore / PKMTs methylate histone lysines / Meiotic recombination / Pre-NOTCH Transcription and Translation / RMTs methylate histone arginines / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / Transcriptional regulation of granulopoiesis / HCMV Early Events / G2/M transition of mitotic cell cycle / structural constituent of chromatin / Separation of Sister Chromatids / nucleosome / nucleosome assembly / mitotic cell cycle / chromatin organization / protein-folding chaperone binding / HATs acetylate histones / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / Neddylation / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / microtubule cytoskeleton / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / midbody / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / microtubule binding / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / Oxidative Stress Induced Senescence / gene expression / Estrogen-dependent gene expression / microtubule / cadherin binding / Amyloid fiber formation / protein heterodimerization activity / cell division / negative regulation of DNA-templated transcription / apoptotic process / positive regulation of cell population proliferation / negative regulation of apoptotic process
類似検索 - 分子機能
: / Inhibitor Of Apoptosis Protein (2mihbC-IAP-1); Chain A / Inhibitor Of Apoptosis Protein (2mihbC-IAP-1); Chain A / BIR repeat / Inhibitor of Apoptosis domain / BIR repeat profile. / Baculoviral inhibition of apoptosis protein repeat / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 ...: / Inhibitor Of Apoptosis Protein (2mihbC-IAP-1); Chain A / Inhibitor Of Apoptosis Protein (2mihbC-IAP-1); Chain A / BIR repeat / Inhibitor of Apoptosis domain / BIR repeat profile. / Baculoviral inhibition of apoptosis protein repeat / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Baculoviral IAP repeat-containing protein 5 / Histone H3.1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.701 Å
データ登録者Du, J. / Patel, D.J.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2012
タイトル: Structural Basis for Recognition of H3T3ph and Smac/DIABLO N-terminal Peptides by Human Survivin.
著者: Du, J. / Kelly, A.E. / Funabiki, H. / Patel, D.J.
履歴
登録2011年11月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年2月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Baculoviral IAP repeat-containing protein 5
B: Baculoviral IAP repeat-containing protein 5
P: histone H3(1-10) peptide
Q: histone H3(1-10) peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,5396
ポリマ－35,4084
非ポリマー1312
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2510 Å2
ΔGint-14 kcal/mol
Surface area17490 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)115.503, 71.389, 81.874
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 128.73, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
詳細the biological assembly is the same as the asymmetric unit

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要素

#1: タンパク質 Baculoviral IAP repeat-containing protein 5 / Apoptosis inhibitor 4 / Apoptosis inhibitor survivin


分子量: 16553.844 Da / 分子数: 2 / 断片: unp residues 1-142 / 変異: K62Y, H80W, K139E / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BIRC5, API4, IAP4 / プラスミド: pET-SUMO / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE)3RIL / 参照: UniProt: O15392
#2: タンパク質・ペプチド histone H3(1-10) peptide


分子量: 1150.332 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 参照: UniProt: P68431*PLUS
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.72 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.92 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 0.2 M succinic acid, pH 7.0, 12% PEG 3350, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2011年7月11日
放射モノクロメーター: SI MIRRORS / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→30 Å / Num. all: 13944 / Num. obs: 13470 / % possible obs: 96.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.074 / Rsym value: 0.074 / Net I/σ(I): 31.4
反射 シェル解像度: 2.7→2.8 Å / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.64 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / Rsym value: 0.64 / % possible all: 83.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
PHENIXモデル構築
PHENIX(phenix.refine: 1.7.1_743)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1F3H

1f3h


解像度: 2.701→27.684 Å / SU ML: 0.83 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 36.1 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2813 673 5.01 %RANDOM
Rwork0.2189 ---
obs0.222 13423 93.33 %-
all-14096 --
溶媒の処理減衰半径: 1.06 Å / VDWプローブ半径: 1.3 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 77.078 Å2 / ksol: 0.279 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.1381 Å20 Å234.1232 Å2
2---27.9217 Å20 Å2
3---23.7836 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.701→27.684 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2288 0 2 0 2290
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.012348
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.4083158
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.736896
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.097320
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.01412
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.7006-2.90890.39781020.34991997X-RAY DIFFRACTION74
2.9089-3.20120.35191530.2952654X-RAY DIFFRACTION98
3.2012-3.66360.33611380.2582698X-RAY DIFFRACTION99
3.6636-4.61220.23111440.18382717X-RAY DIFFRACTION99
4.6122-27.68520.27141360.20672684X-RAY DIFFRACTION96
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
19.64970.86010.02887.05531.85784.0438-0.33620.0424-0.104-0.13190.10170.36080.2636-0.12540.46420.76140.0546-0.11850.7247-0.04980.419727.6811-8.0097.6625
22.0683-0.3275-0.4994-0.9754-0.54753.49670.1426-0.08920.37160.19740.1456-0.28260.70470.3643-0.5871.04070.0411-0.13480.625-0.00830.866729.68645.6948-1.4463
39.3885-0.98512.30033.7894-2.69037.3387-0.75790.19771.4787-0.87920.25590.792-0.4750.73140.55650.8644-0.0205-0.08420.85910.02131.354514.070227.06525.668
44.8138-0.67361.19641.70790.11866.8195-1.31540.58171.5657-0.26820.50022.1265-0.8117-1.26340.76270.960.0639-0.31151.2578-0.13592.680.892729.040827.3995
55.48391.388-2.96150.6361-1.53173.92950.9477-0.53532.46231.45-1.91083.0551-0.9571-1.08010.25020.90380.0370.26251.1782-0.52212.1877.44426.69334.7724
66.64972.428-0.18762.4941-3.79248.3492-1.7629-0.95471.91991.2749-0.89194.3343-2.3938-0.40991.28951.01470.03290.29830.9412-0.48511.658112.772925.921839.8051
72.534-2.833-8.29616.01561.32448.68411.2696-0.04191.49210.7993-0.14310.4797-0.0338-0.5088-0.13430.8727-0.0725-0.21911.4688-0.45351.319118.57317.066334.4455
83.2508-1.5191-0.8937-3.14870.15511.4348-0.0574-0.6397-0.58150.6820.0830.1657-0.1046-0.1025-0.04881.05-0.08570.11510.7367-0.10041.5536-5.199910.883832.988
95.35131.0863-2.95275.64753.45965.24750.37291.57990.3038-0.3631-0.58810.66910.37150.06860.51781.6521-0.23570.34980.9911-0.40921.58533.1053-9.2235-3.9632
102.069-2.37644.82572.7573-5.51962.00880.3234-3.71430.00570.84452.51141.14551.2147-1.41770.36781.25150.1110.12412.9507-0.95523.1891-0.299327.679937.214
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resseq 5:88)
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resseq 89:139)
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'B' and (resseq 5:45)
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resseq 46:57)
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resseq 58:72)
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resseq 73:78)
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resseq 79:97)
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'B' and (resseq 98:139)
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'P'
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'Q'

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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