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万見
- PDB-6sf2: Ternary complex of human bone morphogenetic protein 9 (BMP9) grow... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6sf2
タイトルTernary complex of human bone morphogenetic protein 9 (BMP9) growth factor domain, its prodomain and extracellular domain of activin receptor-like kinase 1 (ALK1).
要素
  • (Growth/differentiation factor 2) x 2
  • Serine/threonine-protein kinase receptor R3
キーワードCYTOKINE / BMP9 / ALK1 / prodomain / ternary complex / signalling / TGFbeta / BMP
機能・相同性
機能・相同性情報


lymphatic endothelial cell differentiation / regulation of endothelial cell proliferation / negative regulation of endothelial cell differentiation / dorsal aorta morphogenesis / blood vessel maturation / positive regulation of epithelial cell differentiation / venous blood vessel development / positive regulation of cartilage development / transforming growth factor beta receptor activity / lymphangiogenesis ...lymphatic endothelial cell differentiation / regulation of endothelial cell proliferation / negative regulation of endothelial cell differentiation / dorsal aorta morphogenesis / blood vessel maturation / positive regulation of epithelial cell differentiation / venous blood vessel development / positive regulation of cartilage development / transforming growth factor beta receptor activity / lymphangiogenesis / positive regulation of chondrocyte differentiation / BMP receptor complex / retina vasculature development in camera-type eye / BMP receptor activity / blood vessel endothelial cell proliferation involved in sprouting angiogenesis / positive regulation of endothelial cell differentiation / activin receptor activity, type I / transforming growth factor beta receptor activity, type I / endothelial tube morphogenesis / negative regulation of focal adhesion assembly / positive regulation of bicellular tight junction assembly / regulation of blood vessel endothelial cell migration / artery development / receptor protein serine/threonine kinase / transmembrane receptor protein serine/threonine kinase activity / activin binding / cellular response to BMP stimulus / Signaling by BMP / activin receptor signaling pathway / positive regulation of BMP signaling pathway / negative regulation of cell adhesion / transforming growth factor beta binding / dorsal/ventral pattern formation / cartilage development / blood circulation / wound healing, spreading of epidermal cells / blood vessel morphogenesis / negative regulation of endothelial cell migration / endocardial cushion morphogenesis / branching involved in blood vessel morphogenesis / positive regulation of Notch signaling pathway / negative regulation of DNA replication / negative regulation of endothelial cell proliferation / regulation of DNA replication / SMAD binding / positive regulation of SMAD protein signal transduction / negative regulation of blood vessel endothelial cell migration / blood vessel remodeling / vasculogenesis / BMP signaling pathway / cellular response to transforming growth factor beta stimulus / positive regulation of endothelial cell proliferation / ossification / negative regulation of angiogenesis / protein serine/threonine kinase activator activity / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / negative regulation of cell migration / cytokine activity / positive regulation of interleukin-8 production / growth factor activity / negative regulation of cell growth / cellular response to growth factor stimulus / regulation of blood pressure / osteoblast differentiation / positive regulation of angiogenesis / heart development / angiogenesis / in utero embryonic development / intracellular iron ion homeostasis / transcription by RNA polymerase II / response to hypoxia / negative regulation of cell population proliferation / negative regulation of gene expression / protein serine/threonine kinase activity / neuronal cell body / dendrite / regulation of DNA-templated transcription / protein kinase binding / positive regulation of DNA-templated transcription / cell surface / signal transduction / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / ATP binding / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
TGF-beta, propeptide / TGF-beta propeptide / Transforming growth factor beta, conserved site / TGF-beta family signature. / GS domain / Transforming growth factor beta type I GS-motif / GS domain profile. / GS motif / Transforming growth factor-beta-related / Transforming growth factor-beta (TGF-beta) family ...TGF-beta, propeptide / TGF-beta propeptide / Transforming growth factor beta, conserved site / TGF-beta family signature. / GS domain / Transforming growth factor beta type I GS-motif / GS domain profile. / GS motif / Transforming growth factor-beta-related / Transforming growth factor-beta (TGF-beta) family / Transforming growth factor-beta, C-terminal / Transforming growth factor beta like domain / TGF-beta family profile. / CD59 / CD59 / Ser/Thr protein kinase, TGFB receptor / Cystine-knot cytokine / Snake toxin-like superfamily / Ribbon / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Activin receptor type-1-like / Growth/differentiation factor 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Salmon, R.M. / Guo, J. / Yu, M. / Li, W.
資金援助 英国, 3件
組織認可番号国
British Heart FoundationPG/12/54/29734 英国
British Heart FoundationPG/15/39/31519 英国
British Heart FoundationPG/17/1/32532 英国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2020
タイトル: Molecular basis of ALK1-mediated signalling by BMP9/BMP10 and their prodomain-bound forms.
著者: Salmon, R.M. / Guo, J. / Wood, J.H. / Tong, Z. / Beech, J.S. / Lawera, A. / Yu, M. / Grainger, D.J. / Reckless, J. / Morrell, N.W. / Li, W.
履歴
登録2019年7月31日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年4月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年4月15日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.page_first / _citation.page_last ..._citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _entity.pdbx_description ..._chem_comp.name / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_role
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.32024年1月24日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine/threonine-protein kinase receptor R3
B: Growth/differentiation factor 2
C: Growth/differentiation factor 2
D: Serine/threonine-protein kinase receptor R3
E: Growth/differentiation factor 2
F: Growth/differentiation factor 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)112,4348
ポリマ－111,9926
非ポリマー4422
水1629
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9260 Å2
ΔGint-66 kcal/mol
Surface area30310 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)72.610, 72.610, 438.485
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number169
Space group name H-MP61
Space group name HallP61
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21
12
22

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
111PROPROLEULEU(chain 'A' and (resid 30 through 60 or (resid 61...AA30 - 10310 - 83
221PROPROLEULEU(chain 'D' and (resid 30 through 36 or (resid 37...DD30 - 10310 - 83
132SERSERLYSLYS(chain 'B' and (resid 325 through 336 or (resid 337...BB325 - 3906 - 71
142CYSCYSARGARG(chain 'B' and (resid 325 through 336 or (resid 337...BB393 - 42974 - 110
252SERSERLYSLYS(chain 'E' and ((resid 325 and (name N or name...EE325 - 3906 - 71
262CYSCYSARGARG(chain 'E' and ((resid 325 and (name N or name...EE393 - 42974 - 110

NCSアンサンブル:
ID
1
2

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要素

#1: タンパク質 Serine/threonine-protein kinase receptor R3 / SKR3 / Activin receptor-like kinase 1 / ALK-1 / TGF-B superfamily receptor type I / TSR-I


分子量: 10788.126 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ACVRL1, ACVRLK1, ALK1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P37023, receptor protein serine/threonine kinase
#2: タンパク質 Growth/differentiation factor 2 / GDF-2 / Bone morphogenetic protein 9 / BMP-9


分子量: 12102.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GDF2, BMP9 / 細胞株 (発現宿主): HEK-EBNA / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9UK05
#3: タンパク質 Growth/differentiation factor 2 / GDF-2 / Bone morphogenetic protein 9 / BMP-9


分子量: 33104.816 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GDF2, BMP9 / 細胞株 (発現宿主): HEK-EBNA / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9UK05
#4: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.49 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.68 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 0.14 M potassium sodium tartrate, 14% PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Ambient temp details: 100K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04-1 / 波長: 0.9282 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年7月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9282 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.3→62.88 Å / Num. obs: 19622 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 9.9 % / Biso Wilson estimate: 90.13 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.154 / Rpim(I) all: 0.052 / Rrim(I) all: 0.163 / Net I/σ(I): 13.3
反射 シェル解像度: 3.3→3.48 Å / 冗長度: 10.2 % / Mean I/σ(I) obs: 2.8 / Num. unique obs: 2834 / CC1/2: 0.779 / Rpim(I) all: 0.369 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.17_3644精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4FAO, 4YCG

4fao

4ycg


解像度: 3.3→62.25 Å / SU ML: 0.4924 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 28.5581
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2743 996 5.1 %
Rwork0.2426 18522 -
obs0.2441 19518 99.95 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 89.58 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.3→62.25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4347 0 28 9 4384
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00184488
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.48966136
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0422718
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0033787
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d10.9589634
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.3-3.470.34471500.30752625X-RAY DIFFRACTION99.93
3.47-3.690.32781460.28332635X-RAY DIFFRACTION99.89
3.69-3.980.2881500.26772623X-RAY DIFFRACTION99.96
3.98-4.380.25411330.22312657X-RAY DIFFRACTION99.96
4.38-5.010.21771480.20092642X-RAY DIFFRACTION100
5.01-6.310.28371290.24492665X-RAY DIFFRACTION100
6.31-62.250.28181400.24282675X-RAY DIFFRACTION99.89
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -23.2435955183 Å / Origin y: -20.3457557922 Å / Origin z: -11.4726290322 Å
111213212223313233
T0.58194569458 Å20.150402090821 Å20.0603266094604 Å2-0.621233885191 Å20.0940461379944 Å2--0.746879143477 Å2
L0.433867473125 °20.07605747223 °2-0.538980349733 °2-0.801855628732 °20.390745145245 °2--1.18416219097 °2
S0.0376298875668 Å °-0.116324086007 Å °-0.0289120473988 Å °0.0191895145558 Å °0.0851551448839 Å °0.09561784345 Å °-0.0342887723743 Å °0.0481441147905 Å °-0.122735566358 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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