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- PDB-6sel: Multicrystal structure of Thermolysin at room temperature using a... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6sel
タイトルMulticrystal structure of Thermolysin at room temperature using a multilayer monochromator.
要素Thermolysin
キーワードHYDROLASE / DMM / multilayer monochromator / multicrystal
機能・相同性
機能・相同性情報


thermolysin / metalloendopeptidase activity / proteolysis / extracellular region / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Elastase; domain 1 - #10 / Elastase; domain 1 / PepSY domain / Peptidase propeptide and YPEB domain / : / Peptidase M4, C-terminal / FTP domain / Peptidase M4 domain / Peptidase M4 / Thermolysin metallopeptidase, catalytic domain ...Elastase; domain 1 - #10 / Elastase; domain 1 / PepSY domain / Peptidase propeptide and YPEB domain / : / Peptidase M4, C-terminal / FTP domain / Peptidase M4 domain / Peptidase M4 / Thermolysin metallopeptidase, catalytic domain / Thermolysin metallopeptidase, alpha-helical domain / Fungalysin/Thermolysin Propeptide Motif / Neutral Protease Domain 2 / Neutral Protease; domain 2 / Peptidase M4/M1, CTD superfamily / Neutral zinc metallopeptidases, zinc-binding region signature. / Roll / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ISOLEUCINE / LYSINE / Thermolysin
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus thermoproteolyticus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Sandy, J. / Sanchez-Weatherby, J. / Mikolajek, H.
引用ジャーナル: Iucrj / : 2023
タイトル: Protein-to-structure pipeline for ambient-temperature crystallography at VMXi
著者: Mikolajek, H. / Sanchez-Weatherby, J. / Sandy, J. / Gildea, R.G. / Campeotto, I. / Cheruvara, H. / Clarke, J.D. / Foster, T. / Fujii, S. / Paulsen, I.T. / Shah, B.S. / Hough, M.A.
履歴
登録2019年7月30日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年8月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年5月17日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id
改定 1.22024年2月7日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Thermolysin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,9059
ポリマ-34,3601
非ポリマー5448
3,765209
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area560 Å2
ΔGint-97 kcal/mol
Surface area12460 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)93.558, 93.558, 130.591
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number178
Space group name H-MP6122
Space group name HallP612(x,y,z+5/12)
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-699-

HOH

21A-703-

HOH

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Thermolysin / Thermostable neutral proteinase


分子量: 34360.336 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Bacillus thermoproteolyticus (バクテリア)
参照: UniProt: P00800, thermolysin

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非ポリマー , 5種, 217分子

#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : Zn
#3: 化合物 ChemComp-ILE / ISOLEUCINE / イソロイシン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 131.173 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : C6H13NO2
#4: 化合物 ChemComp-LYS / LYSINE / 2-アンモニオ-2-デアミノ-L-リシンアニオン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 147.195 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : C6H15N2O2
#5: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / : Ca
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 209 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.41 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6
詳細: Protein dissolved in 50 mM MES pH 6.0, 45% (v/v) DMSO to a concentration of 100 mg/ ml. Equal amounts of the protein solution and a solution containing 50 mM MES pH 6.0, 1.0 M NaCl, 45% (v/v) ...詳細: Protein dissolved in 50 mM MES pH 6.0, 45% (v/v) DMSO to a concentration of 100 mg/ ml. Equal amounts of the protein solution and a solution containing 50 mM MES pH 6.0, 1.0 M NaCl, 45% (v/v) DMSO were mixed and equilibrated over a well containing 35% (v/v) saturated solution of ammonium sulphate.

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K
Ambient temp details: in situ experiment at room temperature
Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: VMXi / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 X 4M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年2月13日
放射モノクロメーター: DMM (Double multilayer monochromator)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射

Biso Wilson estimate: 24.18 Å2 / Entry-ID: 6SEL

解像度 (Å)Num. obs% possible obs (%)冗長度 (%)CC1/2Rmerge(I) obsRpim(I) allRrim(I) allΧ2Diffraction-IDNet I/σ(I)
2.2-81.0817779100140.9980.1320.050.1421114
2-46.81932682.24.70.9920.1160.0740.140.9927.4
2.04-50.842061093.64.40.9940.1080.0760.1330.9637.6
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2Diffraction-ID% possible all
2.01-2.064.10.9721.24680.4950.7271.221.04128.7
2-2.052.40.8321.17580.4420.6131.1281.05244.4
2.04-2.091.70.771.111780.4980.771.0890.89374

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.15.2_3472精密化
PHENIX1.15.2_3472精密化
DIALSデータ削減
DIALSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5A3Y
解像度: 2.2→81.02 Å / SU ML: 0.1677 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 15.5475
詳細: Data collected on three crystals were merged and reprocessed resulting in slightly better statistics (possibly due to different parameters used in processing). These merged data were used for ...詳細: Data collected on three crystals were merged and reprocessed resulting in slightly better statistics (possibly due to different parameters used in processing). These merged data were used for molecular replacement and were then refined.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.169 1777 9.99 %Random selection
Rwork0.1291 ---
obs0.1331 17779 99.98 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 25.66 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→81.02 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2450 0 6 209 2665
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00772581
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9613532
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0522380
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0053468
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d10.89211503
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.2-2.260.20061330.16121201X-RAY DIFFRACTION99.93
2.26-2.330.20931330.14041191X-RAY DIFFRACTION100
2.33-2.40.18571350.14241208X-RAY DIFFRACTION100
2.4-2.490.22611320.14171193X-RAY DIFFRACTION100
2.49-2.590.20551350.13771212X-RAY DIFFRACTION100
2.59-2.70.2031330.13861210X-RAY DIFFRACTION100
2.7-2.850.18221350.14191217X-RAY DIFFRACTION99.93
2.85-3.020.18261350.14711223X-RAY DIFFRACTION100
3.02-3.260.19741360.14411223X-RAY DIFFRACTION100
3.26-3.590.13821380.12041238X-RAY DIFFRACTION100
3.59-4.110.13871380.09621240X-RAY DIFFRACTION100
4.11-5.170.12381420.09421278X-RAY DIFFRACTION100
5.17-81.020.16961520.15361368X-RAY DIFFRACTION99.93

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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