登録情報 | データベース: PDB / ID: 6s49 |
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タイトル | Crystal Structure of the Homospermidine Synthase (HSS) variant E210A from Blastochloris viridis in Complex with NAD |
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要素 | Homospermidine synthase |
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キーワード | TRANSFERASE / Homospermidine Synthase / Rossmann Fold / NAD / Putrescine |
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機能・相同性 | 機能・相同性情報
homospermidine synthase (spermidine-specific) activity / homospermidine synthase / homospermidine synthase activity類似検索 - 分子機能 homospermidine synthase like / Homospermidine synthase-like, C-terminal / Saccharopine dehydrogenase, NADP binding domain / Saccharopine dehydrogenase-like, C-terminal / Saccharopine dehydrogenase NADP binding domain / Saccharopine dehydrogenase C-terminal domain / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich ...homospermidine synthase like / Homospermidine synthase-like, C-terminal / Saccharopine dehydrogenase, NADP binding domain / Saccharopine dehydrogenase-like, C-terminal / Saccharopine dehydrogenase NADP binding domain / Saccharopine dehydrogenase C-terminal domain / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta類似検索 - ドメイン・相同性 AGMATINE / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / Homospermidine synthase類似検索 - 構成要素 |
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生物種 | Blastochloris viridis (バクテリア) |
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手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.69 Å |
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データ登録者 | Helfrich, F. / Scheidig, A.J. |
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引用 | ジャーナル: Acta Crystallogr D Struct Biol / 年: 2021 タイトル: Structural and catalytic characterization of Blastochloris viridis and Pseudomonas aeruginosa homospermidine synthases supports the essential role of cation-pi interaction. 著者: Helfrich, F. / Scheidig, A.J. |
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履歴 | 登録 | 2019年6月27日 | 登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE |
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改定 1.0 | 2020年7月8日 | Provider: repository / タイプ: Initial release |
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改定 2.0 | 2021年10月20日 | Group: Atomic model / Data collection / Database references カテゴリ: atom_site / citation ...atom_site / citation / citation_author / database_2 / pdbx_chem_comp_depositor_info / pdbx_chem_comp_instance_depositor_info / pdbx_data_processing_status / pdbx_database_proc / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_solvent_atom_site_mapping Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.pdbx_auth_atom_name / _atom_site.pdbx_auth_comp_id / _atom_site.pdbx_auth_seq_id / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_chem_comp_depositor_info.comp_id / _pdbx_chem_comp_depositor_info.name / _pdbx_chem_comp_instance_depositor_info.comp_id / _pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id / _pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num / _pdbx_solvent_atom_site_mapping.auth_seq_id |
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改定 2.1 | 2024年1月24日 | Group: Data collection / Refinement description カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model |
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