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- PDB-6s6g: Crystal Structure of the Homospermidine Synthase (HSS) variant E1... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6s6g
タイトルCrystal Structure of the Homospermidine Synthase (HSS) variant E117Q from Blastochloris viridis in Complex with NAD
要素Homospermidine synthase
キーワードTRANSFERASE / Homospermidine Synthase / Rossmann Fold / NAD / Putrescine
機能・相同性
機能・相同性情報


homospermidine synthase (spermidine-specific) activity / homospermidine synthase / homospermidine synthase activity
類似検索 - 分子機能
homospermidine synthase like / Homospermidine synthase-like, C-terminal / Saccharopine dehydrogenase, NADP binding domain / Saccharopine dehydrogenase-like, C-terminal / Saccharopine dehydrogenase NADP binding domain / Saccharopine dehydrogenase C-terminal domain / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich ...homospermidine synthase like / Homospermidine synthase-like, C-terminal / Saccharopine dehydrogenase, NADP binding domain / Saccharopine dehydrogenase-like, C-terminal / Saccharopine dehydrogenase NADP binding domain / Saccharopine dehydrogenase C-terminal domain / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
3-PYRIDINIUM-1-YLPROPANE-1-SULFONATE / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / Homospermidine synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Blastochloris viridis (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Helfrich, F. / Scheidig, A.J.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr D Struct Biol / 年: 2021
タイトル: Structural and catalytic characterization of Blastochloris viridis and Pseudomonas aeruginosa homospermidine synthases supports the essential role of cation-pi interaction.
著者: Helfrich, F. / Scheidig, A.J.
履歴
登録2019年7月3日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年7月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02021年10月20日Group: Atomic model / Data collection / Database references
カテゴリ: atom_site / citation ...atom_site / citation / citation_author / database_2 / pdbx_data_processing_status / pdbx_database_proc
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.12024年1月24日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Homospermidine synthase
B: Homospermidine synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)107,7937
ポリマ－106,0732
非ポリマー1,7205
水15,799877
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6160 Å2
ΔGint-52 kcal/mol
Surface area33280 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)60.340, 110.551, 158.443
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP22121
Space group name HallP22ab(z,x,y)
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x,-y,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x,-y+1/2,z+1/2

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要素

#1: タンパク質 Homospermidine synthase / HSS


分子量: 53036.508 Da / 分子数: 2 / 変異: E117Q, G1 -G4 expression tag / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Blastochloris viridis (バクテリア)
遺伝子: hss / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O32323, homospermidine synthase
#2: 化合物 ChemComp-NAD / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE


分子量: 663.425 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H27N7O14P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: NAD*YM
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-1PS / 3-PYRIDINIUM-1-YLPROPANE-1-SULFONATE / 1-(3-SULFOPROPYL) PYRIDINIUM / PPS


分子量: 201.243 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H11NO3S
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 877 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.55 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.78 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: Sodium acetate, Ammonium acetate, PEG 10000, NDSB-201, Agmatine sulfate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PETRA III, EMBL c/o DESY / ビームライン: P13 (MX1) / 波長: 1.0332 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年10月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0332 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→79.22 Å / Num. obs: 134938 / % possible obs: 96.5 % / 冗長度: 5.5 % / Biso Wilson estimate: 21.33 Å2 / Rrim(I) all: 0.133 / Net I/σ(I): 7.1
反射 シェル解像度: 1.6→1.63 Å / Num. unique obs: 3613

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.13_2998精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4PLP

4plp


解像度: 1.6→60.3829 Å / SU ML: 0.2093 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 21.5844
Rfactor反射数%反射
Rfree0.197 6713 4.98 %
Rwork0.1695 --
obs0.1709 134783 96.25 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 28.71 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→60.3829 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7298 0 111 877 8286
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00537804
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.94610681
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.05181156
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00521382
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d21.66622841
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.6-1.620.4789850.41191819X-RAY DIFFRACTION41.19
1.62-1.640.3682140.34923450X-RAY DIFFRACTION79.39
1.64-1.660.32831990.31774053X-RAY DIFFRACTION92.45
1.66-1.680.30092290.29544263X-RAY DIFFRACTION96.58
1.68-1.70.30142150.27654281X-RAY DIFFRACTION97.8
1.7-1.720.30242110.26944354X-RAY DIFFRACTION98.34
1.72-1.750.282200.25154296X-RAY DIFFRACTION98.37
1.75-1.780.26082460.23524355X-RAY DIFFRACTION98.54
1.78-1.80.24952150.22174293X-RAY DIFFRACTION98.56
1.8-1.830.24482360.22034317X-RAY DIFFRACTION98.66
1.83-1.860.23732030.2134385X-RAY DIFFRACTION98.65
1.86-1.90.24512180.20934351X-RAY DIFFRACTION98.55
1.9-1.930.24552520.20344322X-RAY DIFFRACTION98.71
1.93-1.970.23652270.1974338X-RAY DIFFRACTION98.72
1.97-2.020.22572190.18864394X-RAY DIFFRACTION99.14
2.02-2.060.21432220.18824364X-RAY DIFFRACTION99.2
2.06-2.120.21232290.18384370X-RAY DIFFRACTION99.18
2.12-2.170.19942180.16314417X-RAY DIFFRACTION99.02
2.17-2.240.18672360.15734373X-RAY DIFFRACTION99.52
2.24-2.310.19112310.1514393X-RAY DIFFRACTION99.14
2.31-2.390.18192640.14984360X-RAY DIFFRACTION99.57
2.39-2.490.1712280.14724420X-RAY DIFFRACTION99.34
2.49-2.60.18222210.14984424X-RAY DIFFRACTION99.17
2.6-2.740.20342180.16174480X-RAY DIFFRACTION99.66
2.74-2.910.1712300.15514427X-RAY DIFFRACTION99.66
2.91-3.130.18422370.16044461X-RAY DIFFRACTION99.77
3.13-3.450.18852500.15884477X-RAY DIFFRACTION99.89
3.45-3.950.19742460.14434520X-RAY DIFFRACTION99.98
3.95-4.970.12972360.12584567X-RAY DIFFRACTION99.92
4.97-60.38290.1832580.16834746X-RAY DIFFRACTION99.72

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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