[日本語] English
万見
- PDB-6s1k: E. coli Core Signaling Unit, carrying QQQQ receptor mutation -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6s1k
タイトルE. coli Core Signaling Unit, carrying QQQQ receptor mutation
要素
  • CheW
  • Chemotaxis protein CheA
  • Methyl-accepting chemotaxis protein I
キーワードSIGNALING PROTEIN / chemotaxis / methyl-accepting chemotaxis protein / histidine kinase
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of protein histidine kinase activity / negative regulation of protein modification process / detection of chemical stimulus / methyl accepting chemotaxis protein complex / positive regulation of post-translational protein modification / bacterial-type flagellum-dependent swimming motility / protein histidine kinase activity / protein trimerization / regulation of bacterial-type flagellum-dependent cell motility / aerotaxis ...regulation of protein histidine kinase activity / negative regulation of protein modification process / detection of chemical stimulus / methyl accepting chemotaxis protein complex / positive regulation of post-translational protein modification / bacterial-type flagellum-dependent swimming motility / protein histidine kinase activity / protein trimerization / regulation of bacterial-type flagellum-dependent cell motility / aerotaxis / cell tip / regulation of chemotaxis / thermotaxis / signal complex assembly / receptor clustering / histidine kinase / phosphorelay signal transduction system / phosphorelay sensor kinase activity / establishment of localization in cell / cellular response to amino acid stimulus / cell motility / protein homooligomerization / chemotaxis / transmembrane signaling receptor activity / protein domain specific binding / signal transduction / ATP binding / identical protein binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Chemotaxis protein CheW / CheY binding / CheY binding / Methyl-accepting chemotaxis protein, four helix bundle domain superfamily / Homologues of the ligand binding domain of Tar / Chemotaxis methyl-accepting receptor, methyl-accepting site / Bacterial chemotaxis sensory transducers signature. / Chemotaxis methyl-accepting receptor Tar-related, ligand-binding / Tar ligand binding domain homologue / Histidine kinase CheA-like, homodimeric domain ...Chemotaxis protein CheW / CheY binding / CheY binding / Methyl-accepting chemotaxis protein, four helix bundle domain superfamily / Homologues of the ligand binding domain of Tar / Chemotaxis methyl-accepting receptor, methyl-accepting site / Bacterial chemotaxis sensory transducers signature. / Chemotaxis methyl-accepting receptor Tar-related, ligand-binding / Tar ligand binding domain homologue / Histidine kinase CheA-like, homodimeric domain / CheY-binding domain of CheA / Histidine kinase CheA-like, homodimeric domain superfamily / Signal transducing histidine kinase, homodimeric domain / Signal transducing histidine kinase, homodimeric domain / : / : / CheW-like domain profile. / CheW-like domain / CheW-like domain superfamily / CheW-like domain / Two component signalling adaptor domain / Histidine Phosphotransfer domain / Chemotaxis methyl-accepting receptor / Hpt domain / Histidine-containing phosphotransfer (HPt) domain profile. / Signal transduction histidine kinase, phosphotransfer (Hpt) domain / HPT domain superfamily / Methyl-accepting chemotaxis protein (MCP) signalling domain / Methyl-accepting chemotaxis protein (MCP) signalling domain / Bacterial chemotaxis sensory transducers domain profile. / Methyl-accepting chemotaxis-like domains (chemotaxis sensory transducer). / HAMP domain / HAMP (Histidine kinases, Adenylyl cyclases, Methyl binding proteins, Phosphatases) domain / HAMP domain profile. / HAMP domain / Signal transduction histidine kinase-related protein, C-terminal / Signal transduction histidine kinase, dimerisation/phosphoacceptor domain superfamily / Histidine kinase domain / Histidine kinase domain profile. / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-like ATPases / Histidine kinase/HSP90-like ATPase / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Methyl-accepting chemotaxis protein I / Chemotaxis protein CheA / Chemotaxis protein CheW
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli str. K-12 substr. MG1655star (大腸菌)
手法電子顕微鏡法 / サブトモグラム平均法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 8.38 Å
データ登録者Cassidy, C.K.
資金援助 英国, 米国, 2件
組織認可番号国
Biotechnology and Biological Sciences Research CouncilBB/S003339/1 英国
National Science Foundation (United States)PHY1430124 米国
引用ジャーナル: Commun Biol / 年: 2020
タイトル: Structure and dynamics of the E. coli chemotaxis core signaling complex by cryo-electron tomography and molecular simulations.
著者: C Keith Cassidy / Benjamin A Himes / Dapeng Sun / Jun Ma / Gongpu Zhao / John S Parkinson / Phillip J Stansfeld / Zaida Luthey-Schulten / Peijun Zhang /
要旨: To enable the processing of chemical gradients, chemotactic bacteria possess large arrays of transmembrane chemoreceptors, the histidine kinase CheA, and the adaptor protein CheW, organized as ...To enable the processing of chemical gradients, chemotactic bacteria possess large arrays of transmembrane chemoreceptors, the histidine kinase CheA, and the adaptor protein CheW, organized as coupled core-signaling units (CSU). Despite decades of study, important questions surrounding the molecular mechanisms of sensory signal transduction remain unresolved, owing especially to the lack of a high-resolution CSU structure. Here, we use cryo-electron tomography and sub-tomogram averaging to determine a structure of the Escherichia coli CSU at sub-nanometer resolution. Based on our experimental data, we use molecular simulations to construct an atomistic model of the CSU, enabling a detailed characterization of CheA conformational dynamics in its native structural context. We identify multiple, distinct conformations of the critical P4 domain as well as asymmetries in the localization of the P3 bundle, offering several novel insights into the CheA signaling mechanism.
履歴
登録2019年6月18日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年1月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-10050
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-10050
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Chemotaxis protein CheA
B: Chemotaxis protein CheA
C: CheW
D: CheW
E: Methyl-accepting chemotaxis protein I
F: Methyl-accepting chemotaxis protein I
G: Methyl-accepting chemotaxis protein I
H: Methyl-accepting chemotaxis protein I
I: Methyl-accepting chemotaxis protein I
J: Methyl-accepting chemotaxis protein I
K: Methyl-accepting chemotaxis protein I
L: Methyl-accepting chemotaxis protein I
M: Methyl-accepting chemotaxis protein I
N: Methyl-accepting chemotaxis protein I
O: Methyl-accepting chemotaxis protein I
P: Methyl-accepting chemotaxis protein I


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)893,04916
ポリマ－893,04916
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area40110 Å2
ΔGint-369 kcal/mol
Surface area113410 Å2
手法PISA

-
要素

#1: タンパク質 Chemotaxis protein CheA


分子量: 71454.180 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli str. K-12 substr. MG1655star (大腸菌)
遺伝子: cheA, b1888, JW1877
発現宿主: Escherichia coli str. K-12 substr. MG1655star (大腸菌)
参照: UniProt: P07363, histidine kinase
#2: タンパク質 CheW


分子量: 18095.693 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli str. K-12 substr. MG1655star (大腸菌)
発現宿主: Escherichia coli str. K-12 substr. MG1655star (大腸菌)
参照: UniProt: P0A964*PLUS
#3: タンパク質
Methyl-accepting chemotaxis protein I / MCP-I / Serine chemoreceptor protein


分子量: 59495.758 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli str. K-12 substr. MG1655star (大腸菌)
遺伝子: tsr, cheD, b4355, JW4318
発現宿主: Escherichia coli str. K-12 substr. MG1655star (大腸菌)
参照: UniProt: P02942

-
実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: 2D ARRAY / ３次元再構成法: サブトモグラム平均法

-
試料調製

構成要素名称: core signaling complex of bacterial chemotaxis / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Escherichia coli str. K-12 substr. MG1655star (大腸菌)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli str. K-12 substr. MG1655star (大腸菌)
緩衝液pH: 7.4
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI POLARA 300
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / Cs: 2 mm / C2レンズ絞り径: 100 µm
撮影電子線照射量: 1.3 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN ULTRASCAN 4000 (4k x 4k)

-
解析

EMソフトウェア名称: MDFF / カテゴリ: モデル精密化 / 詳細: implemented in NAMD
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C2 (2回回転対称)
3次元再構成解像度: 8.38 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 91636 / 対称性のタイプ: POINT
EM volume selectionNum. of tomograms: 24 / Num. of volumes extracted: 91636
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL / Target criteria: global correlation coefficeint
詳細: MDFF was used to flexible fit atomic models of E. coli chemosensory proteins

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る