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- PDB-6s0b: Crystal Structure of Properdin in complex with the CTC domain of ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6s0b
タイトルCrystal Structure of Properdin in complex with the CTC domain of C3/C3b
要素
  • (Properdin) x 2
  • Complement C3
キーワードIMMUNE SYSTEM / INNATE IMMUNITY / COMPLEMENT
機能・相同性
機能・相同性情報


cytoplasmic side of Golgi membrane / positive regulation of opsonization / Defective B3GALTL causes PpS / O-glycosylation of TSR domain-containing proteins / oviduct epithelium development / C5L2 anaphylatoxin chemotactic receptor binding / regulation of triglyceride biosynthetic process / positive regulation of activation of membrane attack complex / vertebrate eye-specific patterning / positive regulation of apoptotic cell clearance ...cytoplasmic side of Golgi membrane / positive regulation of opsonization / Defective B3GALTL causes PpS / O-glycosylation of TSR domain-containing proteins / oviduct epithelium development / C5L2 anaphylatoxin chemotactic receptor binding / regulation of triglyceride biosynthetic process / positive regulation of activation of membrane attack complex / vertebrate eye-specific patterning / positive regulation of apoptotic cell clearance / complement-mediated synapse pruning / Alternative complement activation / positive regulation of G protein-coupled receptor signaling pathway / positive regulation of lipid storage / positive regulation of phagocytosis, engulfment / complement receptor mediated signaling pathway / Activation of C3 and C5 / positive regulation of type IIa hypersensitivity / positive regulation of glucose transmembrane transport / complement-dependent cytotoxicity / complement activation, alternative pathway / complement activation / neuron remodeling / endopeptidase inhibitor activity / amyloid-beta clearance / positive regulation of vascular endothelial growth factor production / Purinergic signaling in leishmaniasis infection / Peptide ligand-binding receptors / fatty acid metabolic process / complement activation, classical pathway / Regulation of Complement cascade / Post-translational protein phosphorylation / response to bacterium / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / specific granule lumen / positive regulation of angiogenesis / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / azurophil granule lumen / positive regulation of immune response / tertiary granule lumen / G alpha (i) signalling events / secretory granule lumen / blood microparticle / defense response to bacterium / inflammatory response / positive regulation of protein phosphorylation / immune response / G protein-coupled receptor signaling pathway / endoplasmic reticulum lumen / signaling receptor binding / Neutrophil degranulation / cell surface / signal transduction / protein-containing complex / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / Thrombospondin type 1 repeat / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) - #120 / : / : / Complement component 3, CUB domain, second segment / Complement component 3, CUB domain, first segment / Complement C3-like, NTR domain / Alpha-2-macroglobulin, conserved site / Alpha-2-macroglobulin family thiolester region signature. ...: / Thrombospondin type 1 repeat / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) - #120 / : / : / Complement component 3, CUB domain, second segment / Complement component 3, CUB domain, first segment / Complement C3-like, NTR domain / Alpha-2-macroglobulin, conserved site / Alpha-2-macroglobulin family thiolester region signature. / Complement C3/4/5, macroglobulin domain MG1 / Macroglobulin domain MG1 / : / Alpha-macro-globulin thiol-ester bond-forming region / Anaphylatoxin, complement system domain / Anaphylatoxin domain signature. / Anaphylatoxin, complement system / Anaphylatoxin/fibulin / Anaphylotoxin-like domain / Anaphylatoxin domain profile. / Anaphylatoxin homologous domain / Netrin C-terminal Domain / Netrin module, non-TIMP type / UNC-6/NTR/C345C module / Alpha-macroglobulin, receptor-binding / Alpha-macroglobulin, receptor-binding domain superfamily / Macroglobulin domain MG4 / Macroglobulin domain MG3 / A-macroglobulin receptor binding domain / Macroglobulin domain MG4 / Macroglobulin domain MG3 / A-macroglobulin receptor / Netrin domain / NTR domain profile. / Tissue inhibitor of metalloproteinases-like, OB-fold / Alpha-2-macroglobulin / Macroglobulin domain / Alpha-2-macroglobulin, bait region domain / Alpha-macroglobulin-like, TED domain / Alpha-2-macroglobulin family / MG2 domain / A-macroglobulin TED domain / Alpha-2-macroglobulin bait region domain / Alpha-2-Macroglobulin / Alpha-2-macroglobulin family / Thrombospondin type 1 domain / Thrombospondin type-1 (TSP1) repeat superfamily / Thrombospondin type-1 (TSP1) repeat profile. / Thrombospondin type 1 repeats / Thrombospondin type-1 (TSP1) repeat / Terpenoid cyclases/protein prenyltransferase alpha-alpha toroid / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Immunoglobulin-like fold / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
alpha-D-mannopyranose / Complement C3 / Properdin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.312 Å
データ登録者van den Bos, R.M. / Pearce, N.M. / Gros, P.
資金援助 オランダ, 1件
組織認可番号国
Dutch Kidney Foundation13OCA27 オランダ
引用ジャーナル: Front Immunol / 年: 2019
タイトル: Insights Into Enhanced Complement Activation by Structures of Properdin and Its Complex With the C-Terminal Domain of C3b.
著者: van den Bos, R.M. / Pearce, N.M. / Granneman, J. / Brondijk, T.H.C. / Gros, P.
履歴
登録2019年6月14日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年9月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年10月2日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp / citation / citation_author
Item: _chem_comp.type / _citation.journal_volume ..._chem_comp.type / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] / _atom_site_anisotrop.U[1][3] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[2][3] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _atom_site_anisotrop.id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id / _atom_site_anisotrop.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.label_asym_id / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Properdin
B: Properdin
C: Complement C3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,21413
ポリマ－54,2253
非ポリマー1,98910
水1,26170
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6760 Å2
ΔGint2 kcal/mol
Surface area26330 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)71.471, 71.497, 134.182
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 3種, 3分子 ABC

#1: タンパク質 Properdin / Complement factor P


分子量: 25058.473 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CFP, PFC / 細胞株 (発現宿主): HEK 293ES / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P27918
#2: タンパク質 Properdin / Complement factor P


分子量: 11891.363 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CFP, PFC / 細胞株 (発現宿主): HEK 293ES / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P27918
#3: タンパク質 Complement C3 / C3 and PZP-like alpha-2-macroglobulin domain-containing protein 1


分子量: 17275.311 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: C3, CPAMD1 / 細胞株 (発現宿主): HEK 293ES / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P01024

-
糖 , 3種, 10分子

#4: 多糖 beta-D-glucopyranose-(1-3)-alpha-L-fucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 326.297 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpb1-3LFucpa1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,2,1/[a1221m-1a_1-5][a2122h-1b_1-5]/1-2/a3-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(3+1)][a-L-Fucp]{[(3+1)][b-D-Glcp]{}}}LINUCSPDB-CARE
#5: 糖
ChemComp-MAN / alpha-D-mannopyranose / α-D-マンノピラノ-ス


タイプ: D-saccharide, alpha linking / 分子量: 180.156 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C6H12O6
識別子タイププログラム
DManpaCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
a-D-mannopyranoseCOMMON NAMEGMML 1.0
a-D-ManpIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
ManSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#6: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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非ポリマー , 1種, 70分子

#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 70 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.31 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.81 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5 / 詳細: Tacsimate, PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.9789 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年11月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9789 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.312→63.081 Å / Num. obs: 21145 / % possible obs: 68.6 % / 冗長度: 5.4 % / Biso Wilson estimate: 47.02 Å2 / CC1/2: 0.996 / Rmerge(I) obs: 0.1 / Rpim(I) all: 0.047 / Rrim(I) all: 0.111 / Net I/σ(I): 11.1
反射 シェル解像度: 2.312→2.601 Å / 冗長度: 4.6 % / Rmerge(I) obs: 1.267 / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / Num. unique obs: 1538 / CC1/2: 0.56 / Rpim(I) all: 0.637 / Rrim(I) all: 1.426 / % possible all: 17.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DIALSデータ削減
STARANISOデータスケーリング
PHASER位相決定
Cootモデル構築
REFMAC5.8.0238精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.312→48.96 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.924 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.888 / SU B: 25.389 / SU ML: 0.264 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.499 / ESU R Free: 0.315
詳細: U VALUES : WITH TLS ADDED HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2774 1069 5.1 %RANDOM
Rwork0.2298 ---
obs0.2323 20068 67.92 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 148.91 Å2 / Biso mean: 52.826 Å2 / Biso min: 26.21 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.76 Å20 Å2-0 Å2
2---1.09 Å2-0 Å2
3---2.85 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.312→48.96 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3430 0 123 70 3623
Biso mean--58.33 40.23 -
残基数----461
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0133695
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0183099
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4791.6975072
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.1891.6157238
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.2755459
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.16621.834169
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.83515508
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.5151523
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0560.2508
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.024160
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02755
LS精密化 シェル解像度: 2.303→2.363 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.29 4 -
Rwork0.315 54 -
all-58 -
obs--2.63 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.94420.753-0.24692.5121-3.004210.60960.00110.1685-0.00180.26720.1290.126-0.06130.0831-0.13010.1791-0.01410.00180.04630.0070.009111.5477-27.218881.712
21.35092.5094-2.82114.8329-5.15356.59010.0331-0.1369-0.1567-0.0628-0.0729-0.3104-0.15330.17080.03980.3054-0.0257-0.00140.32180.07340.139824.00698.135139.7077
31.5449-0.19460.9472.2967-2.09064.2957-0.0971-0.10040.25180.3638-0.2612-0.3469-0.82460.8670.35830.4468-0.2641-0.07220.4058-0.02490.096449.930916.19348.8592
41.8528-2.83763.39578.0022-4.102510.0735-0.0618-0.69220.02760.79840.13010.9569-0.7115-1.0775-0.06820.5889-0.14720.25140.6207-0.32060.349819.014325.218336.5322
50.5143-1.05611.25624.28330.109312.6642-0.0295-0.0825-0.49880.57090.66380.4879-0.42870.0357-0.63430.48680.0432-0.2640.4239-0.07880.925644.2942-8.190476.3053
64.891-0.08051.29794.154-1.15315.17470.1002-0.296-0.36530.09910.36270.4564-0.1429-0.6718-0.46290.27490.06850.05960.31960.13910.10673.72778.339327.7378
75.95652.0961-0.38542.222-2.08157.26320.0469-0.23920.11850.1042-0.10330.0525-0.07370.28780.05630.10690.0092-0.00530.17320.00530.004624.4639-13.206669.0868
87.99556.86850.77137.6868-0.49113.1230.074-0.47910.51450.5-0.23210.4698-0.49320.05760.15810.19890.0258-0.00140.2225-0.03110.041939.13370.786763.2373
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A254 - 312
2X-RAY DIFFRACTION1A501
3X-RAY DIFFRACTION1A502
4X-RAY DIFFRACTION1A503
5X-RAY DIFFRACTION1A504
6X-RAY DIFFRACTION2A313 - 376
7X-RAY DIFFRACTION2A505
8X-RAY DIFFRACTION2A506
9X-RAY DIFFRACTION3A377 - 415
10X-RAY DIFFRACTION3A430 - 463
11X-RAY DIFFRACTION3A508
12X-RAY DIFFRACTION3A509
13X-RAY DIFFRACTION3A510
14X-RAY DIFFRACTION4A416 - 429
15X-RAY DIFFRACTION4A507
16X-RAY DIFFRACTION5A464 - 471
17X-RAY DIFFRACTION6C1516 - 1663
18X-RAY DIFFRACTION7B27 - 76
19X-RAY DIFFRACTION8B77 - 127
20X-RAY DIFFRACTION8B200

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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