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- PDB-6rxr: Crystal structure of CobB Ac2 (A76G, I131C, V162G) in complex wit... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6rxr
タイトルCrystal structure of CobB Ac2 (A76G, I131C, V162G) in complex with H4K16Cr-2'OH-ADPr peptide intermediate after co-crystallisation
要素
  • Histone H4
  • NAD-dependent protein deacylase
キーワードHYDROLASE / deacylase / NAD-dependent
機能・相同性
機能・相同性情報


lipoamidase activity / NAD-dependent protein de-2-hydroxyisobutyrylase activity / protein-malonyllysine demalonylase activity / protein-succinyllysine desuccinylase activity / HATs acetylate histones / RNA polymerase I upstream activating factor complex / Condensation of Prophase Chromosomes / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / Assembly of the ORC complex at the origin of replication ...lipoamidase activity / NAD-dependent protein de-2-hydroxyisobutyrylase activity / protein-malonyllysine demalonylase activity / protein-succinyllysine desuccinylase activity / HATs acetylate histones / RNA polymerase I upstream activating factor complex / Condensation of Prophase Chromosomes / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / HDACs deacetylate histones / NAD-dependent protein lysine deacetylase activity / protein acetyllysine N-acetyltransferase / cyclic-di-GMP binding / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / NAD-dependent histone deacetylase activity / replication fork protection complex / Oxidative Stress Induced Senescence / RMTs methylate histone arginines / SUMOylation of chromatin organization proteins / positive regulation of transcription by RNA polymerase I / RNA Polymerase I Promoter Escape / nucleolar large rRNA transcription by RNA polymerase I / Estrogen-dependent gene expression / NAD+-protein poly-ADP-ribosyltransferase activity / NAD+ binding / structural constituent of chromatin / chemotaxis / nucleosome / nucleosome assembly / chromatin organization / defense response to virus / protein heterodimerization activity / regulation of DNA-templated transcription / protein homodimerization activity / DNA binding / zinc ion binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Sirtuin, class III / SIR2/SIRT2 'Small Domain' / SIR2/SIRT2 'Small Domain' / Sirtuin, catalytic core small domain superfamily / Sirtuin family / Sir2 family / Sirtuin family, catalytic core domain / Sirtuin catalytic domain profile. / TPP-binding domain / DHS-like NAD/FAD-binding domain superfamily ...Sirtuin, class III / SIR2/SIRT2 'Small Domain' / SIR2/SIRT2 'Small Domain' / Sirtuin, catalytic core small domain superfamily / Sirtuin family / Sir2 family / Sirtuin family, catalytic core domain / Sirtuin catalytic domain profile. / TPP-binding domain / DHS-like NAD/FAD-binding domain superfamily / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Histone-fold / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-KMQ / Histone H4 / NAD-dependent protein deacylase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Spinck, M. / Gasper, R. / Neumann, H.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
German Research FoundationNE1589/5-1 ドイツ
引用ジャーナル: Angew.Chem.Int.Ed.Engl. / 年: 2020
タイトル: Evolved, Selective Erasers of Distinct Lysine Acylations.
著者: Spinck, M. / Neumann-Staubitz, P. / Ecke, M. / Gasper, R. / Neumann, H.
履歴
登録2019年6月8日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年4月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年7月1日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / refine
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _refine.pdbx_diffrn_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NAD-dependent protein deacylase
B: NAD-dependent protein deacylase
C: NAD-dependent protein deacylase
D: NAD-dependent protein deacylase
E: Histone H4
F: Histone H4
G: Histone H4
H: Histone H4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)119,75112
ポリマ－117,2978
非ポリマー2,4544
水10,485582
1
A: NAD-dependent protein deacylase
E: Histone H4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,9383
ポリマ－29,3242
非ポリマー6131
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2050 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area11210 Å2
手法PISA
2
B: NAD-dependent protein deacylase
F: Histone H4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,9383
ポリマ－29,3242
非ポリマー6131
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2060 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area11430 Å2
手法PISA
3
C: NAD-dependent protein deacylase
G: Histone H4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,9383
ポリマ－29,3242
非ポリマー6131
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2050 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area11140 Å2
手法PISA
4
D: NAD-dependent protein deacylase
H: Histone H4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,9383
ポリマ－29,3242
非ポリマー6131
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2040 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area11320 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)61.380, 94.070, 94.060
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.030, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y,-z
#3: x+1/2,y+1/2,z
#4: -x+1/2,y+1/2,-z
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11chain A
21chain B
31chain C
41chain D
12chain E
22chain F
32chain G

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
111chain AA40 - 274
211chain BB39 - 274
311chain CC40 - 274
411chain DD40 - 274
112chain EE13 - 21
212chain FF13 - 22
312chain GG13 - 21

NCSアンサンブル:
ID
1
2

-
要素

#1: タンパク質
NAD-dependent protein deacylase / Regulatory protein SIR2 homolog


分子量: 28054.656 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli (strain K12) (大腸菌)
株: K12 / 遺伝子: cobB, ycfY, b1120, JW1106 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: P75960, 加水分解酵素; ペプチド以外のCN結合加水分解酵素; 鎖状アミドに作用
#2: タンパク質・ペプチド
Histone H4


分子量: 1269.586 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成
由来: (合成) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
参照: UniProt: P02309
#3: 化合物
ChemComp-KMQ / [[(2~{R},3~{S},4~{R},5~{R})-5-(6-aminopurin-9-yl)-3,4-bis(oxidanyl)oxolan-2-yl]methoxy-oxidanyl-phosphoryl] [(2~{R},3~{R},4~{R},5~{S})-4-[(~{E})-but-2-enoxy]-3,5-bis(oxidanyl)oxolan-2-yl]methyl hydrogen phosphate


分子量: 613.406 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C19H29N5O14P2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 582 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.96 % / 解説: 48.4
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.4 / 詳細: 0.1 M Bis-Tris, 0.02 M HCl, 22% PEG 3350, 1 mM NAD

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年11月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→45.115 Å / Num. obs: 117240 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 6.723 % / Biso Wilson estimate: 32.79 Å2 / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.047 / Rrim(I) all: 0.051 / Χ2: 1.031 / Net I/σ(I): 20.1 / Num. measured all: 788173 / Scaling rejects: 27
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
1.7-1.746.8841.4961.2559182860485970.6391.61999.9
1.74-1.796.7811.0871.7556948840083980.7821.178100
1.79-1.846.6140.7892.4954678827182670.8440.857100
1.84-1.96.1920.5083.8749166794579400.930.55699.9
1.9-1.966.8130.4145.2452362768976860.950.449100
1.96-2.036.9330.3216.9951854748074790.9720.347100
2.03-2.116.8450.2359.4749276720571990.9810.25599.9
2.11-2.196.8920.20212.4547974696569610.9860.21899.9
2.19-2.296.8230.15815.9345843672067190.990.172100
2.29-2.46.3490.12119.1239934629262900.9950.132100
2.4-2.536.8460.08924.7741681608860880.9970.097100
2.53-2.697.0890.07130.4940598572757270.9980.076100
2.69-2.876.9890.05835.3437722539853970.9980.063100
2.87-3.16.7750.04641.1233956501250120.9990.05100
3.1-3.46.1720.03745.2128618463946370.9990.041100
3.4-3.86.4550.02953.4327042419141890.9990.032100
3.8-4.396.910.02560.0525691371937180.9990.027100
4.39-5.386.7240.02361.89210863136313610.025100
5.38-7.66.1190.02557.4114919244124380.9990.02799.9
7.6-45.1157.080.02367.669643137013620.9990.02599.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
XDSVERSION JAN 31, 2018データ削減
XSCALEVERSION JAN 31, 2018データスケーリング
PHASER2.5.6位相決定
PDB_EXTRACT3.5データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdbid 1S5P

1s5p


解像度: 1.7→45.115 Å / SU ML: 0.2 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 26.84 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2283 1989 1.7 %
Rwork0.1989 115191 -
obs0.1994 117180 99.91 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 118.25 Å2 / Biso mean: 44.7376 Å2 / Biso min: 21.09 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.7→45.115 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7460 0 0 586 8046
Biso mean---48.29 -
残基数----937
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0057943
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.28410815
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0491168
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051378
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.1333008
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A4244X-RAY DIFFRACTION6.102TORSIONAL
12B4244X-RAY DIFFRACTION6.102TORSIONAL
13C4244X-RAY DIFFRACTION6.102TORSIONAL
14D4244X-RAY DIFFRACTION6.102TORSIONAL
21E74X-RAY DIFFRACTION6.102TORSIONAL
22F74X-RAY DIFFRACTION6.102TORSIONAL
23G74X-RAY DIFFRACTION6.102TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 14 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
1.7-1.74250.32281410.319181178258
1.7425-1.78960.31581370.313782048341
1.7896-1.84230.35041420.304982538395
1.8423-1.90170.33061370.271381908327
1.9017-1.96970.34921430.264282228365
1.9697-2.04860.21591430.24182058348
2.0486-2.14180.22051390.23781698308
2.1418-2.25470.28341440.216682548398
2.2547-2.3960.2461370.216181878324
2.396-2.5810.27021410.210982248365
2.581-2.84070.30151540.208382598413
2.8407-3.25160.23991400.212782908430
3.2516-4.09630.19351410.177382508391
4.0963-45.1310.17651500.155283678517

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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