[English] 日本語
Yorodumi- PDB-6rxm: Crystal structure of CobB Ac2 (A76G, I131C, V162G) in complex wit... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6rxm | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | Crystal structure of CobB Ac2 (A76G, I131C, V162G) in complex with H4K16-Acetyl peptide | ||||||
Components |
| ||||||
Keywords | HYDROLASE / deacylase / NAD / NAD-dependent | ||||||
Function / homology | Function and homology information lipoamidase activity / NAD-dependent protein de-2-hydroxyisobutyrylase activity / protein-malonyllysine demalonylase activity / protein-succinyllysine desuccinylase activity / HATs acetylate histones / RNA polymerase I upstream activating factor complex / Condensation of Prophase Chromosomes / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / Assembly of the ORC complex at the origin of replication ...lipoamidase activity / NAD-dependent protein de-2-hydroxyisobutyrylase activity / protein-malonyllysine demalonylase activity / protein-succinyllysine desuccinylase activity / HATs acetylate histones / RNA polymerase I upstream activating factor complex / Condensation of Prophase Chromosomes / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / HDACs deacetylate histones / NAD-dependent protein lysine deacetylase activity / protein acetyllysine N-acetyltransferase / NAD-dependent histone deacetylase activity / cyclic-di-GMP binding / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / replication fork protection complex / Oxidative Stress Induced Senescence / RMTs methylate histone arginines / SUMOylation of chromatin organization proteins / positive regulation of transcription by RNA polymerase I / RNA Polymerase I Promoter Escape / nucleolar large rRNA transcription by RNA polymerase I / Estrogen-dependent gene expression / NAD+-protein poly-ADP-ribosyltransferase activity / NAD+ binding / structural constituent of chromatin / chemotaxis / nucleosome / nucleosome assembly / chromatin organization / defense response to virus / protein heterodimerization activity / regulation of DNA-templated transcription / protein homodimerization activity / DNA binding / zinc ion binding / nucleus / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Escherichia coli (E. coli) Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / molecular replacement / Resolution: 1.92 Å | ||||||
Authors | Spinck, M. / Gasper, R. / Neumann, H. | ||||||
Funding support | Germany, 1items
| ||||||
Citation | Journal: Angew.Chem.Int.Ed.Engl. / Year: 2020 Title: Evolved, Selective Erasers of Distinct Lysine Acylations. Authors: Spinck, M. / Neumann-Staubitz, P. / Ecke, M. / Gasper, R. / Neumann, H. | ||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
---|
-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 6rxm.cif.gz | 313.6 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
---|---|---|---|---|
PDB format | pdb6rxm.ent.gz | 251.1 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 6rxm.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 6rxm_validation.pdf.gz | 533 KB | Display | wwPDB validaton report |
---|---|---|---|---|
Full document | 6rxm_full_validation.pdf.gz | 552.4 KB | Display | |
Data in XML | 6rxm_validation.xml.gz | 61.7 KB | Display | |
Data in CIF | 6rxm_validation.cif.gz | 88.7 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/rx/6rxm ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/rx/6rxm | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 6rxjC 6rxkC 6rxlC 6rxoC 6rxpC 6rxqC 6rxrC 6rxsC 1s5pS S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
---|---|
Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
2 |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3 |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
4 |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
5 |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
6 |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Unit cell |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments: Component-ID: 1
NCS ensembles :
|
-Components
#1: Protein | Mass: 28054.656 Da / Num. of mol.: 6 / Mutation: A76G, I131C, V162A Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Escherichia coli (strain K12) (bacteria) Strain: K12 / Gene: cobB, ycfY, b1120, JW1106 / Plasmid: pBAD / Production host: Escherichia coli BL21(DE3) (bacteria) References: UniProt: P75960, Hydrolases; Acting on carbon-nitrogen bonds, other than peptide bonds; In linear amides #2: Protein/peptide | Mass: 1310.615 Da / Num. of mol.: 6 / Source method: obtained synthetically Source: (synth.) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (yeast) References: UniProt: P02309 #3: Chemical | ChemComp-ZN / #4: Water | ChemComp-HOH / | Has ligand of interest | Y | |
---|
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
---|
-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.11 Å3/Da / Density % sol: 41.62 % / Description: 41.68 |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 7 / Details: 0.1 M Bis-Tris, 0.03 HCl, 23% PEG3350 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SLS / Beamline: X10SA / Wavelength: 1 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: DECTRIS PILATUS3 6M / Detector: PIXEL / Date: Nov 24, 2018 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 1.92→48.469 Å / Num. obs: 114176 / % possible obs: 100 % / Redundancy: 12.946 % / Biso Wilson estimate: 32.32 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.12 / Rrim(I) all: 0.125 / Χ2: 0.955 / Net I/σ(I): 13.87 / Num. measured all: 1478073 / Scaling rejects: 162 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
|
-Phasing
Phasing | Method: molecular replacement | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Phasing MR |
|
-Processing
Software |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: pdbid 1S5P Resolution: 1.92→48.469 Å / SU ML: 0.24 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / Phase error: 25.41 / Stereochemistry target values: ML
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 115.38 Å2 / Biso mean: 41.2055 Å2 / Biso min: 15.56 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 1.92→48.469 Å
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints NCS |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 14 / % reflection obs: 100 %
|